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万見
- PDB-3o1j: Crystal Structure of the TorS sensor domain - TorT complex in the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o1j
タイトルCrystal Structure of the TorS sensor domain - TorT complex in the absence of isopropanol
要素
  • Periplasmic protein TorT
  • Sensor protein TorS
キーワードSIGNALING PROTEIN / Isopropanol bound / Two component sensor / Periplasmic binding protein / TMAO
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular hyperosmotic response / histidine kinase / phosphoprotein phosphatase activity / phosphorelay sensor kinase activity / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
TMAO reductase system, periplasmic protein TorT / Signal transduction histidine kinase, TMAO sensor TorS / Sensor protein TorS, sensor domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #920 / Sensor histidine kinase TorS, sensor domain / TorS, sensor domain superfamily / Periplasmic binding protein/LacI sugar binding domain / Periplasmic binding proteins and sugar binding domain of LacI family / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. ...TMAO reductase system, periplasmic protein TorT / Signal transduction histidine kinase, TMAO sensor TorS / Sensor protein TorS, sensor domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #920 / Sensor histidine kinase TorS, sensor domain / TorS, sensor domain superfamily / Periplasmic binding protein/LacI sugar binding domain / Periplasmic binding proteins and sugar binding domain of LacI family / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. / Signal transduction histidine kinase, phosphotransfer (Hpt) domain / HPT domain superfamily / HAMP domain / HAMP domain profile. / HAMP domain / His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Response regulator receiver domain / cheY-homologous receiver domain / Signal transduction response regulator, receiver domain / Response regulatory domain profile. / CheY-like superfamily / Response regulator / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Periplasmic binding protein-like I / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOPROPYL ALCOHOL / Phosphorelay protein LuxU / Periplasmic protein TorT
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio parahaemolyticus (腸炎ビブリオ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Moore, J.O. / Hendrickson, W.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: An asymmetry-to-symmetry switch in signal transmission by the histidine kinase receptor for TMAO.
著者: Moore, J.O. / Hendrickson, W.A.
履歴
登録2010年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月26日Group: Database references
改定 1.22013年3月27日Group: Other

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sensor protein TorS
B: Sensor protein TorS
C: Periplasmic protein TorT
D: Periplasmic protein TorT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,2986
ポリマ－131,1784
非ポリマー1202
水73941
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.390, 127.669, 306.534
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Sensor protein TorS


分子量: 31701.875 Da / 分子数: 2 / 断片: Sensor Domain (UNP residues 51-322) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vibrio parahaemolyticus (腸炎ビブリオ)
株: EB10 / 遺伝子: TorS, VPA0675 / プラスミド: pRSFDuet-t / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: Q87ID1, histidine kinase
#2: タンパク質 Periplasmic protein TorT


分子量: 33887.172 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 31-329 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vibrio parahaemolyticus (腸炎ビブリオ)
株: EB10 / 遺伝子: TorT, VPA0674 / プラスミド: pETDuet-t / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): OrigamiB DE3 pLysS / 参照: UniProt: Q87ID2
#3: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 78.96 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 4-7% isopropanol, 0.9-1.4M NH4Citrate pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年10月1日 / 詳細: slits and mirrors
放射モノクロメーター: horizontally deflecting and focusing crystal preceded by a vertically focusing mirror.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→25 Å / Num. all: 64446 / Num. obs: 63235 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: -0.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rsym value: 0.105 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 2.06→2.95 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.472 / Num. unique all: 6391 / Rsym value: 0.496 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.95→19.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1941877.46 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 3263 5.1 %RANDOM
Rwork0.226 ---
all-65714 --
obs-64373 97.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.7994 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.9 Å20 Å20 Å2
2--13.03 Å20 Å2
3----9.13 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.68 Å0.65 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9070 0 8 41 9119
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.85
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.95→3.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 527 5 %
Rwork0.361 10028 -
obs-10028 97.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater_rep.top
X-RAY DIFFRACTION3isoprop.paramisoprop.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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