[日本語] English
万見
- PDB-3o0w: Structural basis of carbohydrate recognition by calreticulin -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o0w
タイトルStructural basis of carbohydrate recognition by calreticulin
要素Calreticulin
キーワードCHAPERONE / jelly roll fold / carbohydrate binding / calcium binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Calnexin/calreticulin cycle / Scavenging by Class A Receptors / response to biphenyl / cytolytic granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / cortical granule / negative regulation of trophoblast cell migration / complement component C1q complex binding / cellular response to electrical stimulus / response to peptide ...Calnexin/calreticulin cycle / Scavenging by Class A Receptors / response to biphenyl / cytolytic granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / cortical granule / negative regulation of trophoblast cell migration / complement component C1q complex binding / cellular response to electrical stimulus / response to peptide / regulation of meiotic nuclear division / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum quality control compartment / sarcoplasmic reticulum lumen / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / nuclear export signal receptor activity / cardiac muscle cell differentiation / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / response to glycoside / cortical actin cytoskeleton organization / nuclear androgen receptor binding / cellular response to lithium ion / negative regulation of neuron differentiation / response to testosterone / smooth endoplasmic reticulum / hormone binding / molecular sequestering activity / protein localization to nucleus / phagocytic vesicle / positive regulation of cell cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / peptide binding / protein folding chaperone / positive regulation of endothelial cell migration / acrosomal vesicle / positive regulation of phagocytosis / protein export from nucleus / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / MHC class I peptide loading complex / cellular response to virus / integrin binding / cellular senescence / unfolded protein binding / nuclear envelope / response to estradiol / carbohydrate binding / spermatogenesis / postsynapse / negative regulation of translation / protein stabilization / ribosome / iron ion binding / response to xenobiotic stimulus / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / mRNA binding / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular space / extracellular region / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Calreticulin / Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin / Calreticulin/calnexin, P domain superfamily / Calreticulin/calnexin, conserved site / Calreticulin family / Calreticulin family signature 1. / Calreticulin family signature 2. / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Jelly Rolls - #200 ...Calreticulin / Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin / Calreticulin/calnexin, P domain superfamily / Calreticulin/calnexin, conserved site / Calreticulin family / Calreticulin family signature 1. / Calreticulin family signature 2. / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Calreticulin / Calreticulin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Kozlov, G. / Gehring, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structural basis of carbohydrate recognition by calreticulin.
著者: Kozlov, G. / Pocanschi, C.L. / Rosenauer, A. / Bastos-Aristizabal, S. / Gorelik, A. / Williams, D.B. / Gehring, K.
履歴
登録2010年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Calreticulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0073
ポリマ－31,3001
非ポリマー7072
水3,189177
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.727, 43.769, 133.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Calreticulin


分子量: 31300.049 Da / 分子数: 1 / 断片: lectin domain / 変異: C163S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Calr / プラスミド: pET29a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q3TVD2, UniProt: P14211*PLUS
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 666.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpa1-3DManpa1-2DManpa1-2DManpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,4,3/[a1122h-1a_1-5][a2122h-1a_1-5]/1-1-1-2/a2-b1_b2-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Glcp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 177 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.24 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 25.5% (w/v) PEG 2000 MME, 0.15 M KSCN, 0.1 M Tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9779 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月4日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9779 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→41.59 Å / Num. all: 17985 / Num. obs: 17355 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 1.95→1.98 Å / % possible all: 80.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SHELXS位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.95→41.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 4.106 / SU ML: 0.118 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R Free: 0.18 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25055 951 5.2 %RANDOM
Rwork0.19657 ---
all0.2 17985 --
obs0.19928 17355 96.29 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.709 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å20 Å20 Å2
2--0.71 Å20 Å2
3----0.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→41.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1994 0 46 177 2217
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222091
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2751.9582827
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7485246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.325.648108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.7915347
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.318154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2302
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021586
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1920.2878
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.21411
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1270.2186
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0490.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1840.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0890.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.81.51263
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.01121963
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.553956
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3964.5864
LS精密化 シェル解像度: 1.948→1.999 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 65 -
Rwork0.208 1012 -
obs--78.27 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る