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万見
- PDB-3nzq: Crystal Structure of Biosynthetic arginine decarboxylase ADC (Spe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nzq
タイトルCrystal Structure of Biosynthetic arginine decarboxylase ADC (SpeA) from Escherichia coli, Northeast Structural Genomics Consortium Target ER600
要素Biosynthetic arginine decarboxylase
キーワードLYASE / alpha-beta protein / Structural Genomics / PSI-Biology / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine decarboxylase / putrescine biosynthetic process / arginine decarboxylase activity / putrescine biosynthetic process from arginine / spermidine biosynthetic process / L-arginine catabolic process / pyridoxal phosphate binding / protein homotetramerization / periplasmic space / magnesium ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Arginine decarboxylase, C-terminal helical / Helix Hairpins - #3440 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #930 / Arginine decarboxylase / Arginine decarboxylase, helical bundle domain / Arginine decarboxylase helical bundle domain / Arginine decarboxylase C-terminal helical extension / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, conserved site / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, pyridoxal-phosphate binding site / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 pyridoxal-P attachment site. ...Arginine decarboxylase, C-terminal helical / Helix Hairpins - #3440 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #930 / Arginine decarboxylase / Arginine decarboxylase, helical bundle domain / Arginine decarboxylase helical bundle domain / Arginine decarboxylase C-terminal helical extension / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, conserved site / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, pyridoxal-phosphate binding site / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 pyridoxal-P attachment site. / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 signature 2. / Ornithine/DAP/Arg decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, N-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, pyridoxal binding domain / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Alanine racemase / Alanine racemase/group IV decarboxylase, C-terminal / PLP-binding barrel / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Helix Hairpins / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Up-down Bundle / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Biosynthetic arginine decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Forouhar, F. / Lew, S. / Seetharaman, J. / Sahdev, S. / Xiao, R. / Ciccosanti, C. / Belote, R.L. / Everett, J.K. / Nair, R. / Acton, T.B. ...Forouhar, F. / Lew, S. / Seetharaman, J. / Sahdev, S. / Xiao, R. / Ciccosanti, C. / Belote, R.L. / Everett, J.K. / Nair, R. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Hunt, J.F. / Tong, L. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2010
タイトル: Structures of bacterial biosynthetic arginine decarboxylases.
著者: Forouhar, F. / Lew, S. / Seetharaman, J. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. / Tong, L.
履歴
登録2010年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年2月22日Group: Structure summary
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Biosynthetic arginine decarboxylase
B: Biosynthetic arginine decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,4756
ポリマ－150,0912
非ポリマー3844
水1,36976
1
A: Biosynthetic arginine decarboxylase
ヘテロ分子

A: Biosynthetic arginine decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,4756
ポリマ－150,0912
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_554-y,-x,-z-1/21
Buried area13680 Å2
ΔGint-135 kcal/mol
Surface area45630 Å2
手法PISA
2
B: Biosynthetic arginine decarboxylase
ヘテロ分子

B: Biosynthetic arginine decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,4756
ポリマ－150,0912
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_554-y,-x,-z-1/21
Buried area13670 Å2
ΔGint-140 kcal/mol
Surface area45630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)192.522, 192.522, 119.895
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細dimer in solution and crystal, however, its biological unit is tetramer.

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要素

#1: タンパク質 Biosynthetic arginine decarboxylase / ADC


分子量: 75045.391 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: b2938, JW2905, speA, speA (b2938) / プラスミド: pET 21-23C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)+ Magic / 参照: UniProt: P21170, arginine decarboxylase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.77 %
結晶化温度: 277 K / 手法: マイクロバッチ法, under oil / pH: 9
詳細: Protein solution: 100mM NaCl, 5mM DTT, 0.02% NaN3, 10mM Tris-HCl (pH 7.5) . Reservoir solution: 0.1M Bicine (pH 9) and 1.6M ammonium sulfate., Microbatch, under oil, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月27日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→30 Å / Num. all: 41725 / Num. obs: 41600 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.3 % / Biso Wilson estimate: 71.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.172 / Rsym value: 0.126 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.769 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 4014 / Rsym value: 0.734 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
CNS1.2精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.1→19.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / Data cutoff high absF: 214880 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.5 / σ(I): 1.5 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 3396 10 %RANDOM
Rwork0.2 ---
all0.21 41186 --
obs0.205 33855 82.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.959 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 148.75 Å2 / Biso mean: 74.655 Å2 / Biso min: 9.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--17.05 Å20 Å20 Å2
2---17.05 Å20 Å2
3---34.11 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.8 Å0.75 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→19.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9968 0 20 76 10064
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONBOND LENGTHS0.009
X-RAY DIFFRACTIONBOND ANGLES1.2
X-RAY DIFFRACTIONDIHEDRAL ANGLES22.7
X-RAY DIFFRACTIONIMPROPER ANGLES0.82
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.392 222 10.9 %
Rwork0.374 1815 -
all-2037 -
obs-1815 50.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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