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- PDB-3nrx: Insights into anti-parallel microtubule crosslinking by PRC1, a c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nrx
タイトルInsights into anti-parallel microtubule crosslinking by PRC1, a conserved non-motor microtubule binding protein
要素Protein regulator of cytokinesis 1
キーワードPROTEIN BINDING / spectrin fold / microtubule binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


contractile ring / mitotic spindle elongation / mitotic spindle midzone / mitotic spindle midzone assembly / RHO GTPases activate CIT / kinesin binding / intercellular bridge / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / microtubule cytoskeleton organization ...contractile ring / mitotic spindle elongation / mitotic spindle midzone / mitotic spindle midzone assembly / RHO GTPases activate CIT / kinesin binding / intercellular bridge / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / microtubule cytoskeleton organization / spindle / spindle pole / chromosome / microtubule cytoskeleton / midbody / microtubule binding / cell division / positive regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1520 / Microtubule-associated protein, MAP65/Ase1/PRC1 / Microtubule associated protein (MAP65/ASE1 family) / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein regulator of cytokinesis 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Kapoor, T.M. / Subramanian, R. / Wilson-Kubalek, E.M. / Arthur, C.P. / Bick, M.J. / Campbell, E.A. / Darst, S.A. / Milligan, R.A.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2010
タイトル: Insights into antiparallel microtubule crosslinking by PRC1, a conserved nonmotor microtubule binding protein.
著者: Radhika Subramanian / Elizabeth M Wilson-Kubalek / Christopher P Arthur / Matthew J Bick / Elizabeth A Campbell / Seth A Darst / Ronald A Milligan / Tarun M Kapoor /
要旨: Formation of microtubule architectures, required for cell shape maintenance in yeast, directional cell expansion in plants and cytokinesis in eukaryotes, depends on antiparallel microtubule ...Formation of microtubule architectures, required for cell shape maintenance in yeast, directional cell expansion in plants and cytokinesis in eukaryotes, depends on antiparallel microtubule crosslinking by the conserved MAP65 protein family. Here, we combine structural and single molecule fluorescence methods to examine how PRC1, the human MAP65, crosslinks antiparallel microtubules. We find that PRC1's microtubule binding is mediated by a structured domain with a spectrin-fold and an unstructured Lys/Arg-rich domain. These two domains, at each end of a homodimer, are connected by a linkage that is flexible on single microtubules, but forms well-defined crossbridges between antiparallel filaments. Further, we show that PRC1 crosslinks are compliant and do not substantially resist filament sliding by motor proteins in vitro. Together, our data show how MAP65s, by combining structural flexibility and rigidity, tune microtubule associations to establish crosslinks that selectively "mark" antiparallel overlap in dynamic cytoskeletal networks.
履歴
登録2010年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein regulator of cytokinesis 1
B: Protein regulator of cytokinesis 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6762
ポリマ－31,6762
非ポリマー00
水3,891216
1
A: Protein regulator of cytokinesis 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8381
ポリマ－15,8381
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein regulator of cytokinesis 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8381
ポリマ－15,8381
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.078, 49.078, 94.784
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 Protein regulator of cytokinesis 1


分子量: 15838.070 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 341-466 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O43663
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.88 %
結晶化温度: 277 K / pH: 9.5
詳細: 1:1 v/v of protein ( 50 mg/ml in 80 mM PIPES, pH6.8, 1 mM MgCl2, 1 mM EDTA and 150 mM KCl) and reservoir buffer (100 mM CHES, pH 9.5, 30% PEG3000), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月21日
放射モノクロメーター: SINGLE CRYSTAL SIDE-BOUNCE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.508
11-h,-k,l20.492
反射解像度: 1.75→25 Å / Num. obs: 24182 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 31.4
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.361 / Mean I/σ(I) obs: 2.62 / Rsym value: 0.361 / % possible all: 94.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3NRY

3nry


解像度: 1.75→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 7.196 / SU ML: 0.097 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.033 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 1285 5.3 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.202 22853 93.7 %-
all-24390 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.01 Å20 Å20 Å2
2--6.01 Å20 Å2
3----12.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2048 0 0 216 2264
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0222133
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021567
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.031.9522857
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80133794
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.715251
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.71624.444117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.63215444
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.3741516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2287
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022321
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02443
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3911.51221
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1031.5486
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.72421943
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.353912
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1694.5907
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.79 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 82 -
Rwork0.19 1633 -
obs--91.17 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5985-0.046-0.13180.55650.45442.09580.0281-0.0673-0.01160.07680.02320.00360.06090.1027-0.05130.0584-0.02910.01140.0606-0.01920.019315.3699-13.716911.5583
20.63110.08430.27480.6436-0.14952.95630.0319-0.04540.0110.05260.02490.0111-0.0129-0.1287-0.05680.0371-0.0278-0.00760.05730.02870.00869.1887-29.280110.3303
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 42
2X-RAY DIFFRACTION1A48 - 130
3X-RAY DIFFRACTION2B3 - 40
4X-RAY DIFFRACTION2B49 - 128

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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