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- PDB-3nrb: Crystal structure of a formyltetrahydrofolate deformylase (purU, ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nrb
タイトルCrystal structure of a formyltetrahydrofolate deformylase (purU, PP_1943) from PSEUDOMONAS PUTIDA KT2440 at 2.05 A resolution
要素Formyltetrahydrofolate deformylase
キーワードHYDROLASE / N-terminal ACT domain / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


formyltetrahydrofolate deformylase / formyltetrahydrofolate deformylase activity / 'de novo' IMP biosynthetic process / one-carbon metabolic process
類似検索 - 分子機能
Formyltetrahydrofolate deformylase / Formyltetrahydrofolate deformylase, C-terminal hydrolase domain / Formyltetrahydrofolate deformylase, ACT domain / ACT domain / Formyl transferase, N-terminal domain / ACT domain / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / ACT domain profile. ...Formyltetrahydrofolate deformylase / Formyltetrahydrofolate deformylase, C-terminal hydrolase domain / Formyltetrahydrofolate deformylase, ACT domain / ACT domain / Formyl transferase, N-terminal domain / ACT domain / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / ACT domain profile. / ACT domain / ACT-like domain / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / IMIDAZOLE / Unknown ligand / Formyltetrahydrofolate deformylase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas putida (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a formyltetrahydrofolate deformylase (purU, PP_1943) from PSEUDOMONAS PUTIDA KT2440 at 2.05 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Formyltetrahydrofolate deformylase
B: Formyltetrahydrofolate deformylase
C: Formyltetrahydrofolate deformylase
D: Formyltetrahydrofolate deformylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,73822
ポリマ－129,5804
非ポリマー1,15818
水14,142785
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15790 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area43450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.452, 118.245, 129.193
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1116A6 - 285
2116B6 - 285
3116C6 - 285
4116D6 - 285
詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY INDICATES A TETRAMER IS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Formyltetrahydrofolate deformylase


分子量: 32395.062 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas putida (バクテリア) / 株: KT2440 / 遺伝子: purU-3, PP1943, PP_1943 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q88LI9

-
非ポリマー , 6種, 803分子

#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物
ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 785 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.38 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 1.0000M NaCitrate, 0.1M CHES pH 9.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.97925,0.97911
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月30日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979251
30.979111
反射解像度: 2.05→29.961 Å / Num. obs: 79699 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 24.029 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.143 / Rsym value: 0.143 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.05-2.13.70.8041.62197358630.804100
2.1-2.163.70.7151.82131956910.715100
2.16-2.223.80.6062.22082555470.606100
2.22-2.293.80.532.52016453720.53100
2.29-2.373.80.4632.91969952390.463100
2.37-2.453.80.4163.21899250540.416100
2.45-2.543.80.3493.91822548490.349100
2.54-2.653.80.2984.51775247260.298100
2.65-2.763.80.245.41702245330.24100
2.76-2.93.80.1866.81620143120.186100
2.9-3.063.80.13991549141190.139100
3.06-3.243.80.10511.21458838880.10599.9
3.24-3.473.80.082141383436860.08299.9
3.47-3.743.70.0716.51288434380.0799.9
3.74-4.13.70.05619.71185131630.05699.8
4.1-4.583.70.0522.11067428690.0599.7
4.58-5.293.70.05422948625410.05499.5
5.29-6.483.70.05719.8797921630.05799.1
6.48-9.173.60.04621.3620717040.04698.9
9.17-29.963.50.03825.432739420.03895.3

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0110精密化
PHENIX精密化
MolProbity3beta29モデル構築
SCALA3.2.5データスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MOSFLMデータ削減
HELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.05→29.961 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / SU B: 9.491 / SU ML: 0.133 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.181
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. WATERS WERE EXCLUDED ...詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 3.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4.AN UNKNOWN LIGAND HAS BEEN MODELED IN THE STRUCTURE. BASED ON DENSITY AND HYDROGEN BONDING DONOR/ACCEPTOR LOCATIONS, THIS MAY BE NITROBENZENE, BENZOATE, OR NICOTINIC ACID. 5. SODIUM (NA) IONS AND CITRATE (FLC) ANIONS FROM THE CRYSTALLIZATION REAGENT, IMIDAZOLE (IMD) FROM THE PROTEIN BUFFER AND ETHYLENE GLYCOL (EDO) FROM THE CRYOPROTECTANT SOLUTION ARE MODELED IN THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 3987 5 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.187 79629 99.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 81.8 Å2 / Biso mean: 28.05 Å2 / Biso min: 5.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.69 Å20 Å20 Å2
2---1.04 Å20 Å2
3---0.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→29.961 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8777 0 95 785 9657
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0229323
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026237
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5831.94512663
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.924315120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.95751173
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.27823.273440
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.245151511
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9721575
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.21418
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0210614
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022021
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.02235770
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5832329
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.21659344
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.36183553
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.051113319
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / 数: 3279 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
ALOOSE POSITIONAL0.385
BLOOSE POSITIONAL0.515
CLOOSE POSITIONAL0.55
DLOOSE POSITIONAL0.425
ALOOSE THERMAL2.2810
BLOOSE THERMAL2.9410
CLOOSE THERMAL2.6410
DLOOSE THERMAL2.4210
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 317 -
Rwork0.26 5514 -
all-5831 -
obs--99.73 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.17890.02170.10080.6133-0.28150.20.0480.0308-0.0277-0.0016-0.0210.04470.02820.0375-0.0270.02860.02330.00310.02680.00880.022338.075346.53316.0628
20.20050.13790.13530.19890.1060.1933-0.0106-0.01160.0326-0.02440.01490.0608-0.01250.0061-0.00430.03030.01620.00330.02050.01020.033510.485775.65866.659
30.0709-0.08360.0270.4379-0.28720.2165-0.02420.00170.00780.05560.0112-0.0317-0.03740.00010.0130.0497-0.0261-0.01810.01940.00570.015638.818971.173830.2373
40.29870.0820.03040.46890.12070.05630.08320.0054-0.05050.0742-0.0615-0.01740.0041-0.0243-0.02170.0528-0.0135-0.00290.02820.00510.01917.178246.791625.7467
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 286
2X-RAY DIFFRACTION2B5 - 286
3X-RAY DIFFRACTION3C4 - 286
4X-RAY DIFFRACTION4D4 - 286

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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