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- PDB-3nhw: X-ray Crystallographic Structure Activity Relationship (SAR) of C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nhw
タイトルX-ray Crystallographic Structure Activity Relationship (SAR) of Casimiroin and its Analogs Bound to Human Quinone Reductase 2
要素Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / protein dimer / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase (quinone) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding ...ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase (quinone) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding / oxidoreductase activity / electron transfer activity / protein homodimerization activity / zinc ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Flavodoxin-like fold / Flavodoxin-like fold / Flavodoxin domain / Flavoprotein-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / 1,4-dimethylquinolin-2(1H)-one / Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Sturdy, M.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: X-ray Crystallographic Structure Activity Relationship (SAR) of Casimiroin and its Analogs Bound to Human Quinone Reductase 2
著者: Sturdy, M.
#1: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2009
タイトル: Synthesis of casimiroin and optimization of its quinone reductase 2 and aromatase inhibitory activities.
著者: Maiti, A. / Reddy, P.V. / Sturdy, M. / Marler, L. / Pegan, S.D. / Mesecar, A.D. / Pezzuto, J.M. / Cushman, M.
履歴
登録2010年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
B: Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7478
ポリマ－51,6992
非ポリマー2,0486
水7,548419
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7290 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area18040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.015, 83.208, 106.360
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone] / NRH dehydrogenase [quinone] 2 / NRH:quinone oxidoreductase 2 / Quinone reductase 2 / QR2


分子量: 25849.338 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NQO2, NMOR2 / プラスミド: pET-23d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P16083, EC: 1.10.99.2
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-ZXZ / 1,4-dimethylquinolin-2(1H)-one / 1,4-ジメチルキノリン-2(1H)-オン


分子量: 173.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H11NO
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 419 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.69 %
結晶化温度: 298 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 1.339 M ammonium sulfate, 0.1 M Bis-Tris, 0.1 M NaCl, 5 mM DTT, 12 uM FAD, pH 6.7, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月15日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 4.8 % / Av σ(I) over netI: 29.86 / 数: 290013 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Χ2: 1.14 / D res high: 1.65 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 60254 / % possible obs: 99.4
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.485095.310.0231.1414.7
3.554.4898.310.0271.3184.8
3.113.5599.210.0472.2534.9
2.823.1199.310.0572.3954.9
2.622.8299.710.061.9974.9
2.462.6299.810.0591.4565
2.342.4699.810.0561.1364.9
2.242.3499.910.061.0524.9
2.152.2410010.0660.9625
2.082.1510010.0750.9075
2.012.0810010.0850.8964.9
1.962.0110010.0960.8414.9
1.91.9610010.1210.834.9
1.861.910010.1420.7894.9
1.821.8610010.1770.8294.8
1.781.8210010.1940.7714.9
1.741.7810010.2220.7584.8
1.711.7410010.2460.7484.7
1.681.7199.610.2750.754.4
1.651.6898.510.3110.7384.2
反射解像度: 1.65→50 Å / Num. obs: 60254 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Χ2: 1.139 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.65-1.684.20.31129350.738198.5
1.68-1.714.40.27529750.75199.6
1.71-1.744.70.24630030.7481100
1.74-1.784.80.22229710.7581100
1.78-1.824.90.19429950.7711100
1.82-1.864.80.17730050.8291100
1.86-1.94.90.14229800.7891100
1.9-1.964.90.12130000.831100
1.96-2.014.90.09630070.8411100
2.01-2.084.90.08530180.8961100
2.08-2.1550.07529990.9071100
2.15-2.2450.06630040.9621100
2.24-2.344.90.0630231.052199.9
2.34-2.464.90.05630141.136199.8
2.46-2.6250.05930241.456199.8
2.62-2.824.90.0630291.997199.7
2.82-3.114.90.05730432.395199.3
3.11-3.554.90.04730412.253199.2
3.55-4.484.80.02730551.318198.3
4.48-504.70.02331331.141195.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.65→34.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / WRfactor Rfree: 0.2107 / WRfactor Rwork: 0.1735 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.852 / SU B: 1.946 / SU ML: 0.066 / SU R Cruickshank DPI: 0.0975 / SU Rfree: 0.0982 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.098 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2141 3042 5.1 %RANDOM
Rwork0.1782 ---
obs0.1801 60193 99.41 %-
all-60254 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 72.48 Å2 / Biso mean: 21.007 Å2 / Biso min: 5.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.13 Å20 Å20 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3----0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→34.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3648 0 134 419 4201
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0280.0223942
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3441.9845377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.925466
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.22924.195174
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.00415619
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.5671516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1730.2566
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.0213007
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5381.52318
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.44323737
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.34831624
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.0134.51640
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 224 -
Rwork0.264 4099 -
all-4323 -
obs--97.85 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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