[日本語] English
万見
- PDB-3mxz: Crystal Structure of tubulin folding cofactor A from Arabidopsis ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mxz
タイトルCrystal Structure of tubulin folding cofactor A from Arabidopsis thaliana
要素Tubulin-specific chaperone A
キーワードCHAPERONE / helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


post-chaperonin tubulin folding pathway / tubulin complex assembly / beta-tubulin binding / tubulin binding / peroxisome / microtubule cytoskeleton / protein folding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tubulin binding cofactor A / Tubulin binding cofactor A superfamily / Tubulin binding cofactor A / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #90 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / Tubulin-folding cofactor A
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.599 Å
データ登録者Lu, L. / Nan, J. / Mi, W. / Su, X.D. / Li, Y.
引用
ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of tubulin folding cofactor A from Arabidopsis thaliana and its beta-tubulin binding characterization
著者: Lu, L. / Nan, J. / Mi, W. / Li, L.F. / Wei, C.H. / Su, X.D. / Li, Y.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2010
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray analysis of tubulin-folding cofactor A from Arabidopsis thaliana
著者: Lu, L. / Nan, J. / Mi, W. / Wei, C.H. / Li, L.F. / Li, Y.
履歴
登録2010年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tubulin-specific chaperone A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2533
ポリマ－13,1291
非ポリマー1242
水3,387188
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.974, 54.974, 67.419
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-506-

NO3

21A-506-

NO3

31A-128-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Tubulin-specific chaperone A


分子量: 13128.794 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: KIS / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: O04350
#2: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 188 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.59 % / Mosaicity: 0.245 °
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 35% PEG3350, 0.4M Sodium Nitrate, 0.1M Sodium Acetate, pH 4.6, vapor diffusion, sitting drop, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.8015 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8015 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.599→20 Å / Num. obs: 13258 / % possible obs: 99.8 % / Biso Wilson estimate: 16 Å2
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 4.24 / Num. unique all: 1305 / Χ2: 0.787 / % possible all: 98.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QSD

1qsd


解像度: 1.599→17.683 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.862 / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.208 653 4.93 %
Rwork0.176 --
obs0.177 13246 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 71.513 Å2 / ksol: 0.403 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 102.71 Å2 / Biso mean: 23.147 Å2 / Biso min: 2.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.554 Å2-0 Å20 Å2
2---0.554 Å2-0 Å2
3---1.026 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.599→17.683 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数810 0 8 188 1006
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007832
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0641096
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059128
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004143
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.663319
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.599-1.7230.2771280.2082509263799
1.723-1.8960.2311250.19225272652100
1.896-2.170.221360.15624842620100
2.17-2.7320.1731360.16125162652100
2.732-17.6840.2041280.17525572685100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9697-0.66410.07993.66961.53012.1910.104-0.08540.0809-0.0320.0772-0.4093-1.0115-0.3818-0.07690.2692-0.0172-0.07720.1886-0.02290.191743.033938.613118.3262
21.28060.85770.76260.63930.9651.13540.0898-0.1490.14570.3973-0.02560.09640.21360.0116-0.0677-0.036-0.0283-0.03940.0548-0.00560.020230.785822.657918.0346
32.06670.50471.0761.0096-0.48242.04130.2322-0.1293-0.280.06390.05520.13540.08710.1148-0.10920.1202-0.0062-0.03870.10280.04060.122415.75382.874717.8599
4-0.0582-0.31520.9610.00940.38971.27020.0793-0.0461-0.42510.06570.13870.02190.1238-0.0739-0.18740.1146-0.0369-0.04110.11460.07160.20348.04512.816412.1159
50.71890.9011-1.03091.2257-0.4131.2963-0.18550.10080.2212-0.14470.23760.14390.07430.0851-0.0330.1638-0.0288-0.02520.12710.00620.104322.883315.60668.9058
62.92511.27132.93011.29751.342.3178-0.13210.7096-0.2196-0.22710.3225-0.0615-0.18710.5189-0.17350.105-0.05470.01320.2223-0.05140.087936.046325.36929.6822
7-2.5045-4.45983.8018-4.55430.15330.0707-0.26250.80860.3817-0.05120.0019-0.6775-0.20050.13450.24090.1639-0.12320.04860.3818-0.03030.355148.383833.039411.6706
82.21862.55230.06280.7032-0.0995-0.0195-0.09620.2609-0.21620.13640.1521-0.4349-0.0916-0.0214-0.07390.11520.0048-0.04720.1452-0.05440.228546.325127.33321.0879
90.5047-0.11660.8397-0.22771.271.99470.05210.2346-0.9117-0.1951-0.12280.0940.4194-0.0565-0.01160.17450.0104-0.0290.1945-0.0670.355338.84317.072714.8089
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 0:6)A0 - 6
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 7:26)A7 - 26
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 27:40)A27 - 40
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 41:56)A41 - 56
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 57:67)A57 - 67
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 68:78)A68 - 78
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 79:87)A79 - 87
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 88:100)A88 - 100
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 101:107)A101 - 107

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る