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万見
- PDB-3mun: APPEP_PEPCLOSE closed state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mun
タイトルAPPEP_PEPCLOSE closed state
要素Prolyl endopeptidase
キーワードHYDROLASE / PROLYL ENDOPEPTIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


prolyl oligopeptidase / oligopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / cytosol
類似検索 - 分子機能
Prolyl oligopeptidase, N-terminal domain / : / Peptidase S9A, prolyl oligopeptidase / Peptidase S9A, N-terminal domain / Prolyl oligopeptidase, N-terminal beta-propeller domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / 7 Propeller ...Prolyl oligopeptidase, N-terminal domain / : / Peptidase S9A, prolyl oligopeptidase / Peptidase S9A, N-terminal domain / Prolyl oligopeptidase, N-terminal beta-propeller domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
sucrose / prolyl oligopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Aeromonas punctata (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Chiu, T.K.
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Route of Substrate Entry in Prolyl Endopeptidase
著者: Chiu, T.K. / Li, M.
履歴
登録2010年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_atom_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_comp_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_seq_id / _struct_asym.entity_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prolyl endopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,38410
ポリマ－77,2811
非ポリマー1,1039
水7,260403
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.140, 108.140, 147.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細1

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要素

#1: タンパク質 Prolyl endopeptidase


分子量: 77280.820 Da / 分子数: 1 / 変異: R86W, E87W, D245Q, K379Y, H380W, 381W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aeromonas punctata (バクテリア) / 遺伝子: PROLYL ENDOPEPTIDASE / プラスミド: PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9X6R4
#2: 多糖 beta-D-fructofuranose-(2-1)-alpha-D-glucopyranose / sucrose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: oligosaccharide with reducing-end-to-reducing-end glycosidic bond
参照: sucrose
記述子タイププログラム
DFrufb2-1DGlcpaGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[ha122h-2b_2-5][a2122h-1a_1-5]/1-2/a2-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][ethyl]{[(1+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 403 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THESE ARE NOT MUTATIONS, BUT ERROR IN DNA SEQUENCING OF THE ORIGINAL DEPOSITED ...AUTHORS STATE THAT THESE ARE NOT MUTATIONS, BUT ERROR IN DNA SEQUENCING OF THE ORIGINAL DEPOSITED FILE. THEY CONFIRMED THIS WITH DNA SEQUENCING

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.95 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 8MG/ML PROTEIN IN 20MM HEPES (PH7.5), 100MM NACL, 5% W/V GLYCEROL, AND 1MM EDTA. EQUAL VOLUME OF PROTEIN AND PRECIPITANT (1.5M AMSO4, 100MM TRIS, PH 8.5 AND 12% W/V GLYCEROL) WERE ...詳細: 8MG/ML PROTEIN IN 20MM HEPES (PH7.5), 100MM NACL, 5% W/V GLYCEROL, AND 1MM EDTA. EQUAL VOLUME OF PROTEIN AND PRECIPITANT (1.5M AMSO4, 100MM TRIS, PH 8.5 AND 12% W/V GLYCEROL) WERE EQUILIBRATED BY VAPOR DIFFUSION AT 14C. CRYOSOLUTION IS 2.2M AMSO4, 30% W/V SUCROSE, 12% W/V GLYCEROL, AND 100MM TRIS (PH 8.5).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1
検出器検出器: CCD / 日付: 2006年10月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→40 Å / Num. obs: 59247 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 16.2 Å2 / Rsym value: 0.149 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 6.1 % / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Rsym value: 0.537 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EPMR位相決定
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3IUJ

3iuj


解像度: 2.1→39.52 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2689839.06 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 2966 5.1 %RANDOM
Rwork0.174 ---
obs0.174 58674 99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.9488 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.13 Å20 Å20 Å2
2--4.13 Å20 Å2
3----8.26 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→39.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5407 0 56 403 5866
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.851.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.52
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.612
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.242.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 289 5 %
Rwork0.198 5538 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep_spp.paramprotein_spp.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4zppoh.paramzppoh.top
X-RAY DIFFRACTION5sucrose.paramsucrose.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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