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- PDB-3mqs: Crystal Structure of the USP7:Hdm2(PSTS) complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mqs
タイトルCrystal Structure of the USP7:Hdm2(PSTS) complex
要素
  • Hdm2 peptide
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードHYDROLASE / USP7
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / response to ether / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / traversing start control point of mitotic cell cycle / atrial septum development ...regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / cellular response to vitamin B1 / response to formaldehyde / response to water-immersion restraint stress / response to ether / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / traversing start control point of mitotic cell cycle / atrial septum development / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / fibroblast activation / deubiquitinase activity / Trafficking of AMPA receptors / receptor serine/threonine kinase binding / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / peroxisome proliferator activated receptor binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / negative regulation of protein processing / K48-linked deubiquitinase activity / SUMO transferase activity / response to steroid hormone / NEDD8 ligase activity / AKT phosphorylates targets in the cytosol / response to iron ion / atrioventricular valve morphogenesis / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / endocardial cushion morphogenesis / cellular response to peptide hormone stimulus / ventricular septum development / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of muscle cell differentiation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / cardiac septum morphogenesis / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / blood vessel development / ligase activity / cellular response to alkaloid / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / regulation of protein catabolic process / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / SUMOylation of transcription factors / response to magnesium ion / cellular response to UV-C / protein sumoylation / cellular response to actinomycin D / blood vessel remodeling / protein deubiquitination / cellular response to estrogen stimulus / protein localization to nucleus / negative regulation of gluconeogenesis / ribonucleoprotein complex binding / protein autoubiquitination / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / negative regulation of TORC1 signaling / NPAS4 regulates expression of target genes / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription repressor complex / positive regulation of mitotic cell cycle / regulation of heart rate / Regulation of PTEN localization / proteolysis involved in protein catabolic process / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / regulation of signal transduction by p53 class mediator / positive regulation of protein export from nucleus / ubiquitin binding / response to cocaine / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / Stabilization of p53 / establishment of protein localization / Regulation of RUNX3 expression and activity / cellular response to gamma radiation / regulation of circadian rhythm / PML body / Oncogene Induced Senescence / protein destabilization / RING-type E3 ubiquitin transferase / Regulation of TP53 Activity through Methylation / regulation of protein stability / cellular response to growth factor stimulus / response to toxic substance / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / centriolar satellite / cellular response to hydrogen peroxide / protein polyubiquitination / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / ubiquitin-protein transferase activity / disordered domain specific binding / p53 binding / endocytic vesicle membrane / ubiquitin protein ligase activity / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / rhythmic process
類似検索 - 分子機能
MATH domain / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass ...MATH domain / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / MDM2, modified RING finger, HC subclass / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / TRAF-like / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Zn-finger in Ran binding protein and others / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase Mdm2 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Saridakis, V.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of USP7
著者: Sarkari, F. / La Delfa, A. / Arrowsmith, C.H. / Frappier, L. / Sheng, Y. / Saridakis, V.
履歴
登録2010年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
D: Hdm2 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1892
ポリマ－19,1892
非ポリマー00
水1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area720 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area7800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.840, 69.840, 45.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / ...Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease


分子量: 18133.102 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 54-205 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HAUSP, USP7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q93009, EC: 3.1.2.15
#2: タンパク質・ペプチド Hdm2 peptide


分子量: 1056.083 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q00987*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30% PEG4000, 0.2M Lithium Sulfate, 0.1M Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→25.8 Å / Num. obs: 8727 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 25.8 Å2 / Rsym value: 0.159 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 4.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 868 / Rsym value: 0.46

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
CrystalClearデータ収集
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1YY6

1yy6


解像度: 2.4→25.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 233152.96 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 912 10.6 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.214 8581 97.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.083 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.16 Å20 Å20 Å2
2--0.16 Å20 Å2
3----0.33 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.34 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→25.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1181 0 0 102 1283
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.291.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.162
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.162.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 163 11.9 %
Rwork0.272 1210 -
obs--95.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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