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- PDB-3mq9: Crystal Structure of Ectodomain Mutant of BST-2/Tetherin/CD317 Fu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mq9
タイトルCrystal Structure of Ectodomain Mutant of BST-2/Tetherin/CD317 Fused to MBP
要素Bone marrow stromal antigen 2 fused to Maltose-binding periplasmic protein
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / HIV
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of plasmacytoid dendritic cell cytokine production / negative regulation of intracellular transport of viral material / response to interferon-beta / response to interferon-alpha / metalloendopeptidase inhibitor activity / positive regulation of leukocyte proliferation / azurophil granule membrane / negative regulation of viral genome replication / detection of maltose stimulus / maltose transport complex ...negative regulation of plasmacytoid dendritic cell cytokine production / negative regulation of intracellular transport of viral material / response to interferon-beta / response to interferon-alpha / metalloendopeptidase inhibitor activity / positive regulation of leukocyte proliferation / azurophil granule membrane / negative regulation of viral genome replication / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / B cell activation / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / response to type II interferon / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / side of membrane / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / multivesicular body / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / negative regulation of cell migration / cell chemotaxis / regulation of actin cytoskeleton organization / negative regulation of cell growth / response to virus / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / Interferon alpha/beta signaling / outer membrane-bounded periplasmic space / defense response to virus / periplasmic space / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / apical plasma membrane / membrane raft / innate immune response / intracellular membrane-bounded organelle / DNA damage response / Neutrophil degranulation / cell surface / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Bone marrow stromal antigen 2 / Bone marrow stromal antigen 2 / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Bone marrow stromal antigen 2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Xiong, Y. / Yang, H. / Wang, J. / Meng, W.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2010
タイトル: Structural insight into the mechanisms of enveloped virus tethering by tetherin.
著者: Yang, H. / Wang, J. / Jia, X. / McNatt, M.W. / Zang, T. / Pan, B. / Meng, W. / Wang, H.W. / Bieniasz, P.D. / Xiong, Y.
履歴
登録2010年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月16日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Bone marrow stromal antigen 2 fused to Maltose-binding periplasmic protein
B: Bone marrow stromal antigen 2 fused to Maltose-binding periplasmic protein
C: Bone marrow stromal antigen 2 fused to Maltose-binding periplasmic protein
D: Bone marrow stromal antigen 2 fused to Maltose-binding periplasmic protein
E: Bone marrow stromal antigen 2 fused to Maltose-binding periplasmic protein
F: Bone marrow stromal antigen 2 fused to Maltose-binding periplasmic protein
G: Bone marrow stromal antigen 2 fused to Maltose-binding periplasmic protein
H: Bone marrow stromal antigen 2 fused to Maltose-binding periplasmic protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)417,5478
ポリマ-417,5478
非ポリマー00
1,17165
1
A: Bone marrow stromal antigen 2 fused to Maltose-binding periplasmic protein
B: Bone marrow stromal antigen 2 fused to Maltose-binding periplasmic protein
C: Bone marrow stromal antigen 2 fused to Maltose-binding periplasmic protein
D: Bone marrow stromal antigen 2 fused to Maltose-binding periplasmic protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)208,7744
ポリマ-208,7744
非ポリマー00
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17510 Å2
ΔGint-128 kcal/mol
Surface area78390 Å2
手法PISA
2
E: Bone marrow stromal antigen 2 fused to Maltose-binding periplasmic protein
F: Bone marrow stromal antigen 2 fused to Maltose-binding periplasmic protein
G: Bone marrow stromal antigen 2 fused to Maltose-binding periplasmic protein
H: Bone marrow stromal antigen 2 fused to Maltose-binding periplasmic protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)208,7744
ポリマ-208,7744
非ポリマー00
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17000 Å2
ΔGint-125 kcal/mol
Surface area78980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.502, 202.443, 107.277
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.41, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31E
41F
12A
22B
32E
42F
13A
23B
33E
43F
14A
24B
34E
44F
15C
25D
35G
45H
16C
26D
36G
46H
17C
27D
37G
47H
18C
28D
38G
48H

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1112A1 - 367
2112B1 - 367
3112E1 - 367
4112F1 - 367
1122A375 - 406
2122B375 - 406
3122E375 - 406
4122F375 - 406
1132A407 - 429
2132B407 - 429
3132E407 - 429
4132F407 - 429
1142A430 - 457
2142B430 - 457
3142E430 - 457
4142F430 - 457
1154C1 - 367
2154D1 - 367
3154G1 - 367
4154H1 - 367
1164C375 - 406
2164D375 - 406
3164G375 - 406
4164H375 - 406
1174C407 - 429
2174D407 - 429
3174G407 - 429
4174H407 - 429
1184C430 - 457
2184D430 - 457
3184G430 - 457
4184H430 - 457

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
詳細1

-
要素

#1: タンパク質
Bone marrow stromal antigen 2 fused to Maltose-binding periplasmic protein / MMBP / Maltodextrin-binding protein / BST-2 / Tetherin / HM1.24 antigen


分子量: 52193.426 Da / 分子数: 8 / 断片: MBP residues 27-395 fused to BST-2 residues 66-139 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994, BST2 / プラスミド: pMAT9s / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: Q10589
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.95 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 5
詳細: Crystals were grown at 25C by using microbatch under oil by mixing protein with crystallization buffer containing 100 mM sodium acetate (pH 5.0), 200 mM NaCl, 20% PEG 6000. Micro batch under ...詳細: Crystals were grown at 25C by using microbatch under oil by mixing protein with crystallization buffer containing 100 mM sodium acetate (pH 5.0), 200 mM NaCl, 20% PEG 6000. Micro batch under oil, pH 5.0, EVAPORATION, temperature 298.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.0091 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0091 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→42.47 Å / Num. obs: 94908 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Rsym value: 0.116 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 1 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Rsym value: 1 / % possible all: 90.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Code:1PEB
解像度: 2.8→42.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 48.185 / SU ML: 0.419 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.446 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2792 4743 5 %RANDOM
Rwork0.23102 ---
obs0.23341 89821 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.576 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.32 Å20 Å2-0.9 Å2
2--7.79 Å20 Å2
3----2.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→42.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数28160 0 0 65 28225
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02228744
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0219296
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2741.96138960
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94347424
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.86753624
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.16125.7671304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.255154960
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.5751596
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.24288
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02132192
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.025376
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.109618056
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.06867352
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.994928872
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.373910688
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.1271210088
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11A2133TIGHT POSITIONAL0.030.05
12B2133TIGHT POSITIONAL0.040.05
13E2133TIGHT POSITIONAL0.030.05
14F2133TIGHT POSITIONAL0.030.05
11A2642MEDIUM POSITIONAL0.030.15
12B2642MEDIUM POSITIONAL0.040.15
13E2642MEDIUM POSITIONAL0.030.15
14F2642MEDIUM POSITIONAL0.030.15
11A2133TIGHT THERMAL1.282.5
12B2133TIGHT THERMAL1.442.5
13E2133TIGHT THERMAL1.272.5
14F2133TIGHT THERMAL1.032.5
11A2642MEDIUM THERMAL1.187.5
12B2642MEDIUM THERMAL1.297.5
13E2642MEDIUM THERMAL1.147.5
14F2642MEDIUM THERMAL0.987.5
21A191TIGHT POSITIONAL0.030.05
22B191TIGHT POSITIONAL0.030.05
23E191TIGHT POSITIONAL0.030.05
24F191TIGHT POSITIONAL0.030.05
21A229MEDIUM POSITIONAL0.030.15
22B229MEDIUM POSITIONAL0.030.15
23E229MEDIUM POSITIONAL0.020.15
24F229MEDIUM POSITIONAL0.020.15
21A191TIGHT THERMAL1.32.5
22B191TIGHT THERMAL1.112.5
23E191TIGHT THERMAL0.912.5
24F191TIGHT THERMAL0.962.5
21A229MEDIUM THERMAL1.087.5
22B229MEDIUM THERMAL1.027.5
23E229MEDIUM THERMAL0.847.5
24F229MEDIUM THERMAL0.87.5
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34F137TIGHT POSITIONAL0.050.05
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32B129MEDIUM POSITIONAL0.040.15
33E129MEDIUM POSITIONAL0.040.15
34F129MEDIUM POSITIONAL0.040.15
31A137TIGHT THERMAL1.772.5
32B137TIGHT THERMAL1.252.5
33E137TIGHT THERMAL1.362.5
34F137TIGHT THERMAL1.372.5
31A129MEDIUM THERMAL1.617.5
32B129MEDIUM THERMAL1.297.5
33E129MEDIUM THERMAL1.127.5
34F129MEDIUM THERMAL1.157.5
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42B167TIGHT POSITIONAL0.040.05
43E167TIGHT POSITIONAL0.030.05
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41A224MEDIUM POSITIONAL0.030.15
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41A167TIGHT THERMAL1.432.5
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43E167TIGHT THERMAL0.992.5
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41A224MEDIUM THERMAL0.967.5
42B224MEDIUM THERMAL0.947.5
43E224MEDIUM THERMAL0.797.5
44F224MEDIUM THERMAL0.917.5
51C4775MEDIUM POSITIONAL0.130.15
52D4775MEDIUM POSITIONAL0.120.15
53G4775MEDIUM POSITIONAL0.110.15
54H4775MEDIUM POSITIONAL0.120.15
51C4775MEDIUM THERMAL3.417.5
52D4775MEDIUM THERMAL3.017.5
53G4775MEDIUM THERMAL2.387.5
54H4775MEDIUM THERMAL4.877.5
61C420MEDIUM POSITIONAL0.290.15
62D420MEDIUM POSITIONAL0.320.15
63G420MEDIUM POSITIONAL0.230.15
64H420MEDIUM POSITIONAL0.260.15
61C420MEDIUM THERMAL3.767.5
62D420MEDIUM THERMAL3.487.5
63G420MEDIUM THERMAL3.067.5
64H420MEDIUM THERMAL3.517.5
71C266MEDIUM POSITIONAL0.170.15
72D266MEDIUM POSITIONAL0.210.15
73G266MEDIUM POSITIONAL0.280.15
74H266MEDIUM POSITIONAL0.180.15
71C266MEDIUM THERMAL3.557.5
72D266MEDIUM THERMAL3.897.5
73G266MEDIUM THERMAL4.897.5
74H266MEDIUM THERMAL4.017.5
81C391MEDIUM POSITIONAL0.180.15
82D391MEDIUM POSITIONAL0.280.15
83G391MEDIUM POSITIONAL0.150.15
84H391MEDIUM POSITIONAL0.20.15
81C391MEDIUM THERMAL3.087.5
82D391MEDIUM THERMAL2.927.5
83G391MEDIUM THERMAL2.937.5
84H391MEDIUM THERMAL3.377.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 297 -
Rwork0.328 6075 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.169-0.0813-0.84922.49380.54093.91590.1987-0.27110.3676-0.0127-0.0113-0.1925-0.3805-0.196-0.18740.37330.04220.14480.062-0.06860.291143.55745.13743.612
21.87920.1292-1.33991.51490.19951.61510.03250.20410.1179-0.25-0.0337-0.03420.1941-0.60240.00120.5727-0.00070.13220.44010.00220.276128.83123.79629.625
30.4361-0.63240.01821.13350.59281.9354-0.0420.0146-0.081-0.10620.08430.0632-0.57920.4122-0.04230.5236-0.07610.16690.20460.01810.3072-5.89328.98985.925
421.0895-11.7442-14.266415.03026.696413.74330.2676-0.3391-1.0649-0.705-0.06880.8436-1.07420.467-0.19880.69650.05110.30060.05510.02620.4587-55.26946.242124.177
53.22191.0331-1.13893.09350.43513.77820.1275-0.14010.2495-0.0719-0.0276-0.1641-0.83260.9847-0.10.5039-0.15240.11160.3660.02230.266-7.01429.904121.937
60.70230.10470.07860.5521-0.24672.64170.0645-0.05350.0001-0.12050.0463-0.0274-0.0776-0.0378-0.11070.44620.06710.120.04730.04770.377-24.70211.058107.767
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836.882-8.6687-13.02726.0993.21368.47580.951-0.8962-0.7795-0.1685-0.93090.1486-0.351.2104-0.020.42940.04490.08180.61590.05370.259876.4089.8728.09
96.03990.03332.13912.13220.45782.5955-0.2467-0.02880.5106-0.0589-0.18020.2372-0.31360.29950.42690.4839-0.03310.1190.25220.07830.3454-6.79943.37853.474
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258.38771.8114-2.67232.1301-0.42824.0123-0.80940.1634-0.43280.1598-0.31290.34070.18410.44581.12230.8619-0.0518-0.00810.9799-0.06570.950428.881-38.16107.16
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290.30680.8868-0.9056.234-3.57159.2131-0.3379-0.1657-0.2542-0.2273-0.9756-0.85750.86610.81251.31350.51720.08410.26150.18240.24840.559676.521-29.12473.268
300.42710.2975-0.77981.2341-1.327910.202-0.02460.1624-0.16180.274-0.035-0.3524-1.0853-1.46420.05960.65570.1219-0.03890.28820.01590.273760.064-6.36365.527
317.34532.82985.28341.11432.15944.92440.2856-0.5805-0.26870.1337-0.2068-0.02310.4796-0.131-0.07880.8695-0.0764-0.30490.555-0.08090.580529.102-16.3976.215
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 109
2X-RAY DIFFRACTION1A261 - 311
3X-RAY DIFFRACTION2A110 - 260
4X-RAY DIFFRACTION2A312 - 367
5X-RAY DIFFRACTION3A368 - 429
6X-RAY DIFFRACTION4A430 - 457
7X-RAY DIFFRACTION5B1 - 109
8X-RAY DIFFRACTION5B261 - 311
9X-RAY DIFFRACTION6B110 - 260
10X-RAY DIFFRACTION6B312 - 367
11X-RAY DIFFRACTION7B368 - 429
12X-RAY DIFFRACTION8B430 - 457
13X-RAY DIFFRACTION9C1 - 109
14X-RAY DIFFRACTION9C261 - 311
15X-RAY DIFFRACTION10C110 - 260
16X-RAY DIFFRACTION10C312 - 367
17X-RAY DIFFRACTION11C368 - 429
18X-RAY DIFFRACTION12C430 - 457
19X-RAY DIFFRACTION13D1 - 109
20X-RAY DIFFRACTION13D261 - 311
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24X-RAY DIFFRACTION16D430 - 457
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27X-RAY DIFFRACTION18E110 - 260
28X-RAY DIFFRACTION18E312 - 367
29X-RAY DIFFRACTION19E368 - 429
30X-RAY DIFFRACTION20E430 - 457
31X-RAY DIFFRACTION21F1 - 109
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34X-RAY DIFFRACTION22F312 - 367
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36X-RAY DIFFRACTION24F430 - 457
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43X-RAY DIFFRACTION29H1 - 109
44X-RAY DIFFRACTION29H261 - 311
45X-RAY DIFFRACTION30H110 - 260
46X-RAY DIFFRACTION30H312 - 367
47X-RAY DIFFRACTION31H368 - 429
48X-RAY DIFFRACTION32H430 - 457

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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