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- PDB-3mkq: Crystal structure of yeast alpha/betaprime-COP subcomplex of the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mkq
タイトルCrystal structure of yeast alpha/betaprime-COP subcomplex of the COPI vesicular coat
要素
  • Coatomer beta'-subunit
  • Coatomer subunit alpha
キーワードTRANSPORT PROTEIN / beta-propeller / alpha-solenoid
機能・相同性
機能・相同性情報


COPI-coated vesicle membrane / COPI vesicle coat / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / intracellular mRNA localization / intra-Golgi vesicle-mediated transport / membrane coat / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / vesicle-mediated transport ...COPI-coated vesicle membrane / COPI vesicle coat / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / intracellular mRNA localization / intra-Golgi vesicle-mediated transport / membrane coat / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / vesicle-mediated transport / ubiquitin binding / intracellular protein transport / Golgi membrane / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #470 / Coatomer, alpha subunit, C-terminal / Coatomer subunit alpha / : / Coatomer (COPI) alpha subunit C-terminus / Coatomer beta' subunit (COPB2) / Coatomer, WD associated region / : / Coatomer WD associated region / Quinoprotein amine dehydrogenase, beta chain-like ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #470 / Coatomer, alpha subunit, C-terminal / Coatomer subunit alpha / : / Coatomer (COPI) alpha subunit C-terminus / Coatomer beta' subunit (COPB2) / Coatomer, WD associated region / : / Coatomer WD associated region / Quinoprotein amine dehydrogenase, beta chain-like / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Coatomer subunit beta' / Coatomer subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Lee, C. / Goldberg, J.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2010
タイトル: Structure of coatomer cage proteins and the relationship among COPI, COPII, and clathrin vesicle coats.
著者: Lee, C. / Goldberg, J.
履歴
登録2010年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coatomer beta'-subunit
B: Coatomer subunit alpha
C: Coatomer beta'-subunit
D: Coatomer subunit alpha
E: Coatomer beta'-subunit
F: Coatomer subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)333,4116
ポリマ－333,4116
非ポリマー00
水4,864270
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Coatomer beta'-subunit
B: Coatomer subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,1372
ポリマ－111,1372
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4390 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area44210 Å2
手法PISA
3
C: Coatomer beta'-subunit
D: Coatomer subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,1372
ポリマ－111,1372
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4450 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area44400 Å2
手法PISA
4
E: Coatomer beta'-subunit
F: Coatomer subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,1372
ポリマ－111,1372
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4260 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area44180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)152.638, 152.638, 294.535
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Coatomer beta'-subunit


分子量: 91398.023 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP Residues 1-814 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: YJM789 / 遺伝子: SEC27, SCY_1929 / プラスミド: pFastBac Dual
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9, Hi5 insect cells / 参照: UniProt: A6ZU46
#2: タンパク質 Coatomer subunit alpha / Alpha-coat protein / Alpha-COP


分子量: 19739.006 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP Residues 642-818 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RET1, COP1, SEC33, YDL145C, D1578 / プラスミド: pFastBac HTB
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9, Hi5 insect cells / 参照: UniProt: P53622
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 270 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.6 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.8M potassium phosphate dibasic, 0.8M sodium phosphate monobasic, 0.1M Bis-Tris propane, 1% PEG 4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.9790, 1.009
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
21.0091
反射解像度: 2.5→25 Å / Num. obs: 133676 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 36.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 12485 / Rsym value: 0.341 / % possible all: 91.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.5→24.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 187322.13 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 6381 5.1 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs0.221 125081 90.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 33.8469 Å2 / ksol: 0.351139 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 44.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.9 Å2-1.52 Å20 Å2
2---11.9 Å20 Å2
3---23.8 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.52 Å0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→24.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23460 0 0 270 23730
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.281.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.162
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it22
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.992.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 1000 5.5 %
Rwork0.317 17346 -
obs--80.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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