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- PDB-3md5: Prion peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3md5
タイトルPrion peptide
要素Major prion protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Prion peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / NCAM1 interactions ...positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / NCAM1 interactions / negative regulation of interleukin-17 production / negative regulation of dendritic spine maintenance / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / negative regulation of protein processing / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / dendritic spine maintenance / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / extrinsic component of membrane / cuprous ion binding / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of activated T cell proliferation / response to amyloid-beta / : / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of long-term synaptic potentiation / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of protein targeting to membrane / long-term memory / response to cadmium ion / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / inclusion body / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / tubulin binding / negative regulation of protein phosphorylation / molecular condensate scaffold activity / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / protein destabilization / protein homooligomerization / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / terminal bouton / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to xenobiotic stimulus / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / protein-folding chaperone binding / postsynapse / microtubule binding / nuclear membrane / protease binding / response to oxidative stress / transmembrane transporter binding / molecular adaptor activity / postsynaptic density / learning or memory / regulation of cell cycle / membrane raft / cell cycle / copper ion binding / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Yee, V.C. / Lee, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Diversity in the cross-beta spine structure of prion peptides
著者: Lee, S. / Yee, V.C.
履歴
登録2010年3月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein
B: Major prion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,1892
ポリマ－1,1892
非ポリマー00
水905
1
A: Major prion protein


  • 登録者が定義した集合体
  • 595 Da, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5951
ポリマ－5951
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Major prion protein


  • 登録者が定義した集合体
  • 595 Da, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5951
ポリマ－5951
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area270 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area1490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)19.618, 9.459, 19.672
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.920, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Major prion protein


分子量: 594.659 Da / 分子数: 2 / 断片: PrP 127-132 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide / 参照: UniProt: P04156
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 19.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 6.5, 0.3 M ammonium acetate, 30-40% ethylene glycol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月13日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→50 Å / Num. obs: 1309 / % possible obs: 84.1 % / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Χ2: 1.001 / Net I/σ(I): 29.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.4-1.455.50.133920.987161.7
1.45-1.516.30.1281051.026166
1.51-1.586.50.0881211.013175.2
1.58-1.6680.0881111.032179.9
1.66-1.768.80.1041200.979182.2
1.76-1.99.80.0731371.009187.8
1.9-2.0911.90.0511421.001195.9
2.09-2.3912.60.0491661.003198.2
2.39-3.0212.90.0531550.992197.5
3.02-5013.50.0531600.994193.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0088精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.4→19.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU B: 3.795 / SU ML: 0.059 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.146 / ESU R Free: 0.098 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 62 4.7 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.188 1308 84.01 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 39.32 Å2 / Biso mean: 10.844 Å2 / Biso min: 3.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.54 Å20 Å2-0.88 Å2
2---1.24 Å2-0 Å2
3---1.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→19.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数84 0 0 5 89
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.02295
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4322.093131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.733514
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg6.223202
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.7311513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.216
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0272
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.661.562
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.751297
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.55333
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6614.532
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.834395
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free6.25135
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded3.979393
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.435 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.385 6 -
Rwork0.286 68 -
all-74 -
obs--56.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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