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- PDB-3m76: Crystal Structure of Plant SLAC1 homolog TehA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m76
タイトルCrystal Structure of Plant SLAC1 homolog TehA
要素Tellurite resistance protein tehA homolog
キーワードStructural Genomics / Unknown function / anion channel / alpha helical integral membrane protein / PSI-2 / Protein Structure Initiative / New York Consortium on Membrane Protein Structure / NYCOMPS / Plant SLAC-1 Homolog
機能・相同性
機能・相同性情報


monoatomic cation efflux transmembrane transporter activity / response to tellurium ion / response to antibiotic / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent anion channel / Tellurite resistance protein TehA/malic acid transport protein / Tellurite resistance protein TehA / : / Transporter protein SLAC1/Mae1/ Ssu1/TehA / Voltage-dependent anion channel superfamily / Voltage-dependent anion channel / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Tellurite resistance protein TehA homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Chen, Y.-H. / Hendrickson, W.A. / New York Consortium on Membrane Protein Structure (NYCOMPS)
引用ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: Homologue structure of the SLAC1 anion channel for closing stomata in leaves.
著者: Chen, Y.H. / Hu, L. / Punta, M. / Bruni, R. / Hillerich, B. / Kloss, B. / Rost, B. / Love, J. / Siegelbaum, S.A. / Hendrickson, W.A.
履歴
登録2010年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年10月6日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tellurite resistance protein tehA homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4805
ポリマ－35,3111
非ポリマー1,1694
水3,369187
1
A: Tellurite resistance protein tehA homolog
ヘテロ分子

A: Tellurite resistance protein tehA homolog
ヘテロ分子

A: Tellurite resistance protein tehA homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,44015
ポリマ－105,9323
非ポリマー3,50812
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area15120 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area32960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.673, 95.673, 136.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-368-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tellurite resistance protein tehA homolog


分子量: 35310.586 Da / 分子数: 1 / 変異: G15D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
株: KW20 / 遺伝子: HI0511, Rd, tehA / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P44741
#2: 糖
ChemComp-BOG / octyl beta-D-glucopyranoside / Beta-Octylglucoside / octyl beta-D-glucoside / octyl D-glucoside / octyl glucoside / オクチルβ-D-グルコピラノシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 292.369 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C14H28O6 / コメント: 可溶化剤*YM
識別子タイププログラム
b-octylglucosideIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 187 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.81 %
結晶化温度: 298 K / pH: 7.8
詳細: 28% PEG600, 50mM Hepe-Na pH7.8, 1mM ZnSO4, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 74134 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / % possible all: 86

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.5→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU B: 1.352 / SU ML: 0.023 / SU R Cruickshank DPI: 0.05 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.05 / ESU R Free: 0.046 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.149 3731 5 %RANDOM
Rwork0.129 ---
obs0.13 74130 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.26 Å20.13 Å20 Å2
2--0.26 Å20 Å2
3----0.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2438 0 80 187 2705
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0222753
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.022610
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6891.9763774
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.4336046
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.495346
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.07822.264106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.51515418
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.0821511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2180.2437
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022998
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02628
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3561.51611
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6021.5655
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.09522618
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.12131142
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.694.51143
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.49535363
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free8.5963195
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded3.10435263
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.54 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.19 283 -
Rwork0.174 5130 -
obs--98.35 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 26.6478 Å / Origin y: -28.0203 Å / Origin z: -6.7029 Å
111213212223313233
T0.0038 Å2-0.0001 Å2-0.0005 Å2-0.0598 Å2-0.0131 Å2--0.0381 Å2
L0.4629 °20.0869 °2-0.0516 °2-0.3764 °20.1692 °2--0.5473 °2
S-0.0122 Å °0.0106 Å °0.0225 Å °-0.0019 Å °-0.0418 Å °0.1197 Å °0.0071 Å °-0.1401 Å °0.054 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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