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- PDB-3m5d: Crystal structure of N-acetyl-L-ornithine transcarbamylase K302R ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m5d
タイトルCrystal structure of N-acetyl-L-ornithine transcarbamylase K302R mutant complexed with PALAO
要素N-acetylornithine carbamoyltransferase
キーワードTRANSFERASE / transcarbamylase
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylornithine carbamoyltransferase / N-acetylornithine carbamoyltransferase activity / ornithine carbamoyltransferase activity / citrulline biosynthetic process / L-arginine biosynthetic process via ornithine / L-arginine biosynthetic process / amino acid binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N-acetylornithine carbamoyltransferase ArgF'-like / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N~2~-acetyl-N~5~-(phosphonoacetyl)-L-ornithine / N-acetylornithine carbamoyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Xanthomonas campestris pv. campestris (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Li, Y. / Yu, X. / Allewell, N.M. / Tuchman, M. / Shi, D.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Reversible post-translational carboxylation modulates the enzymatic activity of N-acetyl-L-ornithine transcarbamylase.
著者: Li, Y. / Yu, X. / Ho, J. / Fushman, D. / Allewell, N.M. / Tuchman, M. / Shi, D.
履歴
登録2010年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32021年10月6日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetylornithine carbamoyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,5113
ポリマ－40,1191
非ポリマー3922
水2,630146
1
A: N-acetylornithine carbamoyltransferase
ヘテロ分子

A: N-acetylornithine carbamoyltransferase
ヘテロ分子

A: N-acetylornithine carbamoyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,5339
ポリマ－120,3563
非ポリマー1,1776
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_665-z+3/2,-x+1,y+1/21
crystal symmetry operation10_646-y+1,z-1/2,-x+3/21
Buried area9780 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area31840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.393, 127.393, 127.393
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-350-

SO4

21A-350-

SO4

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要素

#1: タンパク質 N-acetylornithine carbamoyltransferase / AOTCase


分子量: 40118.586 Da / 分子数: 1 / 変異: K302R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xanthomonas campestris pv. campestris (バクテリア)
遺伝子: argF, argF', XCC2249 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q8P8J2, N-acetylornithine carbamoyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-PA9 / N~2~-acetyl-N~5~-(phosphonoacetyl)-L-ornithine


分子量: 296.214 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H17N2O7P
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.72 %
結晶化温度: 291 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: Lithium sulfate, Bis-tris, PEG3350, pH 6.0, hanging drop, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAGU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年12月14日
放射モノクロメーター: FOCUS MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 17635 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Χ2: 1.019 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.2-2.2413.10.7918791.068100
2.24-2.2813.20.7288681.096100
2.28-2.3213.30.6038631.104100
2.32-2.3713.60.5518801.1100
2.37-2.4213.70.5428741.102100
2.42-2.4813.90.4448681.092100
2.48-2.5414.10.3858701.102100
2.54-2.6114.20.3348741.074100
2.61-2.6914.30.318741.049100
2.69-2.7714.40.2678981.018100
2.77-2.8714.50.2338391.01100
2.87-2.9914.50.1759030.955100
2.99-3.1214.40.1468700.929100
3.12-3.2914.50.1018820.925100
3.29-3.4914.50.0778780.917100
3.49-3.7614.40.0618920.974100
3.76-4.1414.40.0468941.002100
4.14-4.7414.30.0378870.947100
4.74-5.9714.20.0389000.946100
5.97-5012.60.0269421.014100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
StructureStudioデータ収集
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3M4J

3m4j


解像度: 2.2→45.04 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / Data cutoff high absF: 5731357 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 852 4.8 %RANDOM
Rwork0.189 ---
all0.213 ---
obs-17586 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.244 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 72.9 Å2 / Biso mean: 35.471 Å2 / Biso min: 13 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→45.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2618 0 24 146 2788
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.882
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.872
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.522.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 129 4.5 %
Rwork0.217 2756 -
all-2885 -
obs--99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4ligand.paramligand.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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