[日本語] English
万見
- PDB-3m4u: Crystal Structure of Trypanosoma brucei Protein Tyrosine Phosphat... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m4u
タイトルCrystal Structure of Trypanosoma brucei Protein Tyrosine Phosphatase TbPTP1
要素Tyrosine specific protein phosphatase, putative
キーワードHYDROLASE / Protein Tyrosine Phosphatase / Protein phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


ciliary plasm / nuclear lumen / protein dephosphorylation / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. ...: / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Tyrosine specific protein phosphatase, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.392 Å
データ登録者Chou, S. / Alber, T. / Grundner, C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: The Trypanosoma brucei life cycle switch TbPTP1 is structurally conserved and dephosphorylates the nucleolar protein NOPP44/46.
著者: Chou, S. / Jensen, B.C. / Parsons, M. / Alber, T. / Grundner, C.
履歴
登録2010年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tyrosine specific protein phosphatase, putative
B: Tyrosine specific protein phosphatase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5364
ポリマ－68,3462
非ポリマー1902
水3,459192
1
A: Tyrosine specific protein phosphatase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2682
ポリマ－34,1731
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Tyrosine specific protein phosphatase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2682
ポリマ－34,1731
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.632, 77.377, 117.195
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Tyrosine specific protein phosphatase, putative


分子量: 34173.242 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
遺伝子: Tb10.70.0070 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q38AT7, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.61 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 10% PEG 3000 0.1 M CHES pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.158 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月19日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.158 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 28099 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obs% possible all
2.4-2.444.90.65699.9
2.44-2.495.10.615100
2.49-2.535.10.556100
2.53-2.595.10.478100
2.59-2.645.10.436100
2.64-2.75.10.38100
2.7-2.775.10.3199.9
2.77-2.855.10.27199.9
2.85-2.935.10.22899.9
2.93-3.025.10.206100
3.02-3.1350.166100
3.13-3.2650.13799.8
3.26-3.4150.11399.9
3.41-3.584.90.199.9
3.58-3.814.90.08599.6
3.81-4.14.90.07699.7
4.1-4.524.70.06799.7
4.52-5.174.60.05899.5
5.17-6.514.70.05699.7
6.51-504.70.02798.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.81 Å46.71 Å
Translation2.81 Å46.71 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.392→46.714 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.89 / 位相誤差: 24.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2561 1412 5.04 %
Rwork0.1985 --
obs0.2013 28040 99.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.586 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.944 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.5214 Å2-0 Å2-0 Å2
2---3.74772 Å20 Å2
3----1.7737 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.392→46.714 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4422 0 10 192 4624
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084523
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0656146
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1591653
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065714
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004788
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.392-2.47750.29691410.2322533X-RAY DIFFRACTION97
2.4775-2.57670.33571390.23242641X-RAY DIFFRACTION100
2.5767-2.6940.32381360.22632623X-RAY DIFFRACTION100
2.694-2.8360.2841440.21782641X-RAY DIFFRACTION100
2.836-3.01360.30921460.20562648X-RAY DIFFRACTION100
3.0136-3.24630.2451430.20142654X-RAY DIFFRACTION100
3.2463-3.57280.26631360.18622660X-RAY DIFFRACTION100
3.5728-4.08960.24541340.16852702X-RAY DIFFRACTION100
4.0896-5.15140.19591610.15582688X-RAY DIFFRACTION100
5.1514-46.72270.2281320.21482838X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る