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- PDB-3lzr: Crystal Structure Analysis of Manganese treated P19 protein from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lzr
タイトルCrystal Structure Analysis of Manganese treated P19 protein from Campylobacter jejuni at 2.73 A at pH 9 and Manganese peak wavelength (1.893 A)
要素P19 protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN / copper binding / iron transport / iron uptake / P19 delition
機能・相同性
機能・相同性情報


Periplasmic metal-binding protein Tp34-type / Periplasmic metal-binding protein Tp34-type / Periplasmic metal-binding protein Tp34-type superfamily / Fe2+ transport protein / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / : / Iron transporter / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.73 Å
データ登録者Doukov, T.I. / Chan, A.C.K. / Scofield, M. / Ramin, A.B. / Tom-Yew, S.A.L. / Murphy, M.E.P.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structure and Function of P19, a High-Affinity Iron Transporter of the Human Pathogen Campylobacter jejuni.
著者: Chan, A.C. / Doukov, T.I. / Scofield, M. / Tom-Yew, S.A. / Ramin, A.B. / Mackichan, J.K. / Gaynor, E.C. / Murphy, M.E.
履歴
登録2010年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: P19 protein
B: P19 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6118
ポリマ－35,1822
非ポリマー4296
水1,00956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3420 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area14360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.499, 73.797, 75.217
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

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要素

#1: タンパク質 P19 protein


分子量: 17590.859 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 22-179 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
株: 81-176 / 遺伝子: CJJ81176_1650, Gene Cj81176_1659 / プラスミド: pET19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A1W1R1, UniProt: A0A0H3PA01*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.78 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 50% POLYETHYLENE GLYCOL (PEG) 250, 0.1 M CHES (2-(N-CYCLOHEXYLAMINO) ETHANE SULFONIC ACID) BUFFER PH 9.0, CRYO FROZEN WITHOUT ANY ADDITION, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1.893 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月27日
詳細: Rh coated flat mirror, toroidal focusing mirror, Si 111 monochromator
放射モノクロメーター: Si 111 monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.893 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.73→19.26 Å / Num. obs: 7756 / % possible obs: 92.6 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 23.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.015 / Net I/σ(I): 61.9
反射 シェル解像度: 2.73→2.88 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.019 / Mean I/σ(I) obs: 47.3 / Num. unique all: 926 / % possible all: 78

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解析

ソフトウェア
名称分類
Blu-Iceデータ収集
REFMAC精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: P6222 incomplete SeMAD model at 2.8 Angs resolution.

解像度: 2.73→19.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.869 / SU B: 33.017 / SU ML: 0.298 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.412 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24532 356 4.6 %RANDOM
Rwork0.1946 ---
obs0.19699 7400 91.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.236 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.64 Å20 Å20 Å2
2--0.89 Å20 Å2
3----0.25 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.412 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.73→19.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2470 0 14 56 2540
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0222565
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021755
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.911.9723475
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.48934300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9295318
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.5525.294119
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.615422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.864156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.2350
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0212877
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02497
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.51531573
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0513647
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.04452523
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5358992
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.58111951
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 2056 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
loose positional0.525
loose thermal0.9210
LS精密化 シェル解像度: 2.73→2.803 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.445 17 -
Rwork0.235 393 -
obs--67.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0945-0.0489-0.98710.31690.48072.21380.05180.0232-0.05210.0031-0.04780.0115-0.0304-0.1115-0.0040.02020.00620.00940.09580.01110.065819.236812.173131.0875
21.12460.4248-0.5610.90671.03522.3646-0.07250.0943-0.04830.03760.0137-0.00490.1586-0.09430.05890.05250.0416-0.0430.16630.02340.148717.96510.712330.1171
30.7760.23741.05620.55130.31923.0343-0.02640.19180.04030.04990.03640.053-0.05580.0424-0.00990.01280.01250.01520.21030.01930.063318.658222.26434.9558
40.81580.10060.82270.40280.09240.8331-0.04650.1416-0.07450.01720.1525-0.0111-0.02530.1202-0.1060.03120.0333-0.0240.37810.00780.076420.269525.10626.3906
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 158
2X-RAY DIFFRACTION2A1001 - 1028
3X-RAY DIFFRACTION3B3 - 158
4X-RAY DIFFRACTION4B1001 - 1028

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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