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- PDB-3lyc: Crystal structure of Putative pectinase (YP_001304412.1) from Par... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lyc
タイトルCrystal structure of Putative pectinase (YP_001304412.1) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 2.30 A resolution
要素Putative pectinase
キーワードCELL ADHESION / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 / Lipoprotein / Adhesion
機能・相同性Pectate Lyase C-like - #120 / Putative auto-transporter adhesin, head GIN domain / Putative auto-transporter adhesin, head GIN domain / Pectate Lyase C-like / 3 Solenoid / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Mainly Beta / Putative lipoprotein
機能・相同性情報
生物種Parabacteroides distasonis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of Putative pectinase (YP_001304412.1) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 2.30 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id ..._pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Putative pectinase
B: Putative pectinase
C: Putative pectinase
D: Putative pectinase
E: Putative pectinase
F: Putative pectinase
G: Putative pectinase
H: Putative pectinase
I: Putative pectinase
J: Putative pectinase
K: Putative pectinase
L: Putative pectinase
M: Putative pectinase
N: Putative pectinase
O: Putative pectinase
P: Putative pectinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)419,64216
ポリマ－419,64216
非ポリマー00
水15,313850
1
A: Putative pectinase
B: Putative pectinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4552
ポリマ－52,4552
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1980 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area19700 Å2
手法PISA
2
C: Putative pectinase
D: Putative pectinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4552
ポリマ－52,4552
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1870 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area19970 Å2
手法PISA
3
E: Putative pectinase
F: Putative pectinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4552
ポリマ－52,4552
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2050 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area19590 Å2
手法PISA
4
G: Putative pectinase
H: Putative pectinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4552
ポリマ－52,4552
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1900 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area20080 Å2
手法PISA
5
I: Putative pectinase
J: Putative pectinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4552
ポリマ－52,4552
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1890 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area19740 Å2
手法PISA
6
K: Putative pectinase
L: Putative pectinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4552
ポリマ－52,4552
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1820 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area19830 Å2
手法PISA
7
M: Putative pectinase
N: Putative pectinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4552
ポリマ－52,4552
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1940 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area19770 Å2
手法PISA
8
O: Putative pectinase
P: Putative pectinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4552
ポリマ－52,4552
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1740 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area19650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.116, 104.606, 393.587
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
31E
41G
51I
61K
71M
81O
12B
22D
32F
42H
52J
62L
72N
82P

NCSドメイン領域:

Refine code: 4

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111GLYGLYHISHISAA0 - 961 - 71
211GLYGLYHISHISCC0 - 961 - 71
311GLYGLYHISHISEE0 - 961 - 71
411GLYGLYHISHISGG0 - 961 - 71
511GLYGLYHISHISII0 - 961 - 71
611GLYGLYHISHISKK0 - 961 - 71
711GLYGLYHISHISMM0 - 961 - 71
811GLYGLYHISHISOO0 - 961 - 71
121PROPROGLUGLUAA101 - 26676 - 241
221PROPROGLUGLUCC101 - 26676 - 241
321PROPROGLUGLUEE101 - 26676 - 241
421PROPROGLUGLUGG101 - 26676 - 241
521PROPROGLUGLUII101 - 26676 - 241
621PROPROGLUGLUKK101 - 26676 - 241
721PROPROGLUGLUMM101 - 26676 - 241
821PROPROGLUGLUOO101 - 26676 - 241
112ASNASNPHEPHEBB30 - 935 - 68
212ASNASNPHEPHEDD30 - 935 - 68
312ASNASNPHEPHEFF30 - 935 - 68
412ASNASNPHEPHEHH30 - 935 - 68
512ASNASNPHEPHEJJ30 - 935 - 68
612ASNASNPHEPHELL30 - 935 - 68
712ASNASNPHEPHENN30 - 935 - 68
812ASNASNPHEPHEPP30 - 935 - 68
122PROPROGLUGLUBB101 - 26676 - 241
222PROPROGLUGLUDD101 - 26676 - 241
322PROPROGLUGLUFF101 - 26676 - 241
422PROPROGLUGLUHH101 - 26676 - 241
522PROPROGLUGLUJJ101 - 26676 - 241
622PROPROGLUGLULL101 - 26676 - 241
722PROPROGLUGLUNN101 - 26676 - 241
822PROPROGLUGLUPP101 - 26676 - 241

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
Putative pectinase / Putative lipoprotein


分子量: 26227.631 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Parabacteroides distasonis (バクテリア)
株: ATCC 8503 / DSM 20701 / NCTC 11152 / 遺伝子: BDI_3084 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: A6LGH6
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 850 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. THE CLONED CONSTRUCT CONTAINS RESIDUES 27-266 OF THE FULL LENGTH PROTEIN.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 40.0000% Ethanol, 0.1170M magnesium chloride, 0.1M TRIS pH 8.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97926,0.97882
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月9日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979261
30.978821
反射解像度: 2.3→49.507 Å / Num. obs: 186629 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 37.716 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 8.64
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.3-2.380.6631.85675916841190.9
2.38-2.480.5762.16474618648194.1
2.48-2.590.4572.87227217852196.6
2.59-2.730.3613.89265719108198.4
2.73-2.90.27159354218597198.5
2.9-3.120.1996.89633818467198.9
3.12-3.430.12910.110185318747198.9
3.43-3.930.08314.910850719120198.7
3.93-4.930.06418.611418618929198.8
4.93-49.5070.06118.613741020160199.5

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0102精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→49.507 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / SU B: 19.051 / SU ML: 0.208 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.411 / ESU R Free: 0.27
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. ANALYSIS OF THE PATTERSON FUNCTION USING XTRIAGE REVEALS A SIGNIFICANT OFF-ORIGIN PEAK THAT IS 63% OF THE ORIGIN PEAK INDICATING PSEUDO TRANSLATION SYMMETRY RELATING PAIRS OF DIMERS IN THE UNIT CELL. 5.ALTHOUGH THERE IS GENERAL AGREEMENT BETWEEN THE ELECTRON DENSITY MAPS AND THE MODEL MAPS, THE REASONS FOR THE ELEVATED R-FACTORS (R-WORK AND R-FREE) ARE NOT COMPLETELY UNDERSTOOD. 6. GLY 168 ON ALL 16 SUBUNITS IN THE ASYMMETRIC UNIT IS FLAGGED AS A MOLPROBITY RAMACHANDRAN OUTLIER EVEN THOUGH IT IS POSITIONED IN WELL DEFINED ELECTRON DENSITY. HIS A96 IS IN A DISORDERED REGION OF ELECTRON DENSITY AND ARE FLAGGED AS A RAMACHANDRAN OUTLIER IN MOLPROBITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 9370 5 %RANDOM
Rwork0.244 ---
obs0.246 186512 97.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 74.52 Å2 / Biso mean: 38.194 Å2 / Biso min: 11.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.62 Å20 Å20 Å2
2--1.86 Å20 Å2
3----0.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→49.507 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数28340 0 0 850 29190
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02229367
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0219497
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.771.95639715
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.517348112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.41353984
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.2326.141311
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg8.996155082
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.0051584
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.24446
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0233787
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.025533
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.711319063
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.20138068
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.438530493
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.724810304
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.424119133
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A2634MEDIUM POSITIONAL0.30.5
12C2634MEDIUM POSITIONAL0.250.5
13E2634MEDIUM POSITIONAL0.240.5
14G2634MEDIUM POSITIONAL0.260.5
15I2634MEDIUM POSITIONAL0.260.5
16K2634MEDIUM POSITIONAL0.290.5
17M2634MEDIUM POSITIONAL0.280.5
18O2634MEDIUM POSITIONAL0.310.5
11A2634MEDIUM THERMAL0.632
12C2634MEDIUM THERMAL0.562
13E2634MEDIUM THERMAL0.672
14G2634MEDIUM THERMAL0.612
15I2634MEDIUM THERMAL0.682
16K2634MEDIUM THERMAL0.562
17M2634MEDIUM THERMAL0.652
18O2634MEDIUM THERMAL0.552
21B2439MEDIUM POSITIONAL0.230.5
22D2439MEDIUM POSITIONAL0.290.5
23F2439MEDIUM POSITIONAL0.240.5
24H2439MEDIUM POSITIONAL0.270.5
25J2439MEDIUM POSITIONAL0.250.5
26L2439MEDIUM POSITIONAL0.330.5
27N2439MEDIUM POSITIONAL0.240.5
28P2439MEDIUM POSITIONAL0.270.5
21B2439MEDIUM THERMAL0.482
22D2439MEDIUM THERMAL0.42
23F2439MEDIUM THERMAL0.442
24H2439MEDIUM THERMAL0.432
25J2439MEDIUM THERMAL0.452
26L2439MEDIUM THERMAL0.442
27N2439MEDIUM THERMAL0.452
28P2439MEDIUM THERMAL0.462
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 623 -
Rwork0.305 12083 -
all-12706 -
obs--90.53 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.54040.13350.26540.28160.00150.5233-0.03520.12130.0393-0.01340.01830.0617-0.0085-0.05320.01690.1507-0.0097-0.00010.07710.01160.139775.8723-26.121982.6322
22.0146-0.31770.7820.6833-0.31131.72590.06370.0710.0077-0.0295-0.088-0.13070.20160.44780.02440.09920.05430.00750.19440.03830.0837103.7296-29.705664.654
32.9127-0.29290.10610.8675-0.03350.9559-0.01990.04550.1366-0.0071-0.0755-0.0474-0.08950.08690.09540.1646-0.0067-0.00390.17820.01830.088280.0009-26.425811.7256
42.0742-0.21821.0980.6382-0.06482.11020.0141-0.1954-0.02760.0015-0.03150.23770.0155-0.60390.01740.15540.0097-0.01070.3343-0.04810.121452.3899-26.264929.9994
51.71480.0346-0.30680.61170.09690.38140.00430.159-0.0993-0.0175-0.0255-0.0792-0.0060.01750.02120.11810.01120.00590.085-0.00480.137180.41140.718982.4386
62.0685-0.3752-0.64790.57050.27671.77460.04760.15170.02410.0157-0.08950.094-0.1154-0.44120.04190.12350.0487-0.00620.2042-0.03680.072552.34574.087164.7591
72.6538-0.4137-0.16590.6983-0.06380.9896-0.0420.0162-0.2455-0.03590.00330.11420.1173-0.07110.03870.1303-0.00020.02490.1807-0.02190.124176.64620.358811.8095
82.0173-0.0559-1.03430.8586-0.19842.07-0.048-0.24130.0051-0.05030.0393-0.17220.07150.58240.00870.07590.03370.02620.33260.02160.1006104.38920.723129.9449
91.6527-0.00380.12610.6311-0.03470.23240.01970.18870.0588-0.0268-0.03450.0689-0.0219-0.01170.01480.15280.0091-0.00010.0882-0.00650.111279.362926.591182.6333
102.1867-0.47030.56560.60190.01151.80550.05460.07670.00760.0541-0.0013-0.08480.07360.3749-0.05330.11780.0307-0.010.1744-0.00490.0634106.093523.221262.7927
112.1307-0.37560.1860.56780.1061.1556-0.04-0.10020.1065-0.05350.0409-0.0543-0.13960.0291-0.0010.142-0.0132-0.01770.1810.01360.102480.131125.909511.7567
122.8925-0.07161.21450.91960.17411.89420.0155-0.12470.02870.0198-0.06310.301-0.0143-0.58620.04750.03920.0203-0.01880.3795-0.03350.154253.163425.477631.1939
131.61630.0249-0.14310.43360.02850.31580.01390.1672-0.0496-0.0234-0.0083-0.06720.00080.0045-0.00560.1535-0.0070.00430.0766-0.00570.129377.024652.711182.2821
142.9252-0.4441-1.07040.8027-0.04581.87170.0710.1136-0.05050.0255-0.01840.1117-0.1591-0.4147-0.05260.09550.01920.00740.1967-0.01010.06449.963456.011362.9875
151.6602-0.2211-0.01110.7724-0.2111.07730.0037-0.1073-0.0225-0.0665-0.0676-0.00860.11360.01820.06390.1598-0.00190.01720.1885-0.0290.088376.354952.72111.6205
162.5701-0.0051-0.97221.0552-0.06441.83670.0831-0.1477-0.047-0.0154-0.1329-0.4919-0.03430.68470.04990.12840.00480.01340.42010.08440.2341103.060453.063231.6134
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 266
2X-RAY DIFFRACTION2B30 - 266
3X-RAY DIFFRACTION3C0 - 266
4X-RAY DIFFRACTION4D0 - 266
5X-RAY DIFFRACTION5E0 - 266
6X-RAY DIFFRACTION6F28 - 266
7X-RAY DIFFRACTION7G0 - 266
8X-RAY DIFFRACTION8H0 - 266
9X-RAY DIFFRACTION9I0 - 266
10X-RAY DIFFRACTION10J28 - 266
11X-RAY DIFFRACTION11K0 - 266
12X-RAY DIFFRACTION12L27 - 266
13X-RAY DIFFRACTION13M0 - 266
14X-RAY DIFFRACTION14N29 - 266
15X-RAY DIFFRACTION15O0 - 266
16X-RAY DIFFRACTION16P30 - 266

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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