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- PDB-3lpi: Structure of BACE Bound to SCH745132 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lpi
タイトルStructure of BACE Bound to SCH745132
要素Beta-secretase 1
キーワードHYDROLASE / Alzheimer's / Aspartyl protease
機能・相同性
機能・相同性情報


memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / beta-aspartyl-peptidase activity / signaling receptor ligand precursor processing / amyloid precursor protein catabolic process / amyloid-beta formation / membrane protein ectodomain proteolysis / amyloid-beta metabolic process / cellular response to manganese ion / prepulse inhibition ...memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / beta-aspartyl-peptidase activity / signaling receptor ligand precursor processing / amyloid precursor protein catabolic process / amyloid-beta formation / membrane protein ectodomain proteolysis / amyloid-beta metabolic process / cellular response to manganese ion / prepulse inhibition / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / cellular response to copper ion / protein serine/threonine kinase binding / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / multivesicular body / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / trans-Golgi network / response to lead ion / protein processing / recycling endosome / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / late endosome / synaptic vesicle / peptidase activity / amyloid-beta binding / endopeptidase activity / amyloid fibril formation / aspartic-type endopeptidase activity / early endosome / lysosome / endosome / endosome membrane / membrane raft / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / dendrite / enzyme binding / cell surface / Golgi apparatus / proteolysis / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-secretase BACE1 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Beta-secretase BACE1 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
L(+)-TARTARIC ACID / Chem-Z74 / Beta-secretase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Strickland, C. / Cumming, J.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2010
タイトル: Piperazine sulfonamide BACE1 inhibitors: design, synthesis, and in vivo characterization.
著者: Cumming, J. / Babu, S. / Huang, Y. / Carrol, C. / Chen, X. / Favreau, L. / Greenlee, W. / Guo, T. / Kennedy, M. / Kuvelkar, R. / Le, T. / Li, G. / McHugh, N. / Orth, P. / Ozgur, L. / Parker, ...著者: Cumming, J. / Babu, S. / Huang, Y. / Carrol, C. / Chen, X. / Favreau, L. / Greenlee, W. / Guo, T. / Kennedy, M. / Kuvelkar, R. / Le, T. / Li, G. / McHugh, N. / Orth, P. / Ozgur, L. / Parker, E. / Saionz, K. / Stamford, A. / Strickland, C. / Tadesse, D. / Voigt, J. / Zhang, L. / Zhang, Q.
履歴
登録2010年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-secretase 1
B: Beta-secretase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,0556
ポリマ－100,4412
非ポリマー1,6144
水16,105894
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Beta-secretase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0273
ポリマ－50,2201
非ポリマー8072
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Beta-secretase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0273
ポリマ－50,2201
非ポリマー8072
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.427, 89.451, 131.355
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Beta-secretase 1 / Beta-site amyloid precursor protein cleaving enzyme 1 / Beta-site APP cleaving enzyme 1 / Membrane- ...Beta-site amyloid precursor protein cleaving enzyme 1 / Beta-site APP cleaving enzyme 1 / Membrane-associated aspartic protease 2 / Memapsin-2 / Aspartyl protease 2 / Asp 2 / ASP2


分子量: 50220.492 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 14-454 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BACE, BACE1, KIAA1149 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P56817, memapsin 2
#2: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#3: 化合物 ChemComp-Z74 / N'-{(1S,2S)-1-(3,5-difluorobenzyl)-2-hydroxy-2-[(2R)-4-(phenylsulfonyl)piperazin-2-yl]ethyl}-5-methyl-N,N-dipropylbenzene-1,3-dicarboxamide


分子量: 656.783 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H42F2N4O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 894 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.34 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→20 Å / Num. obs: 64596 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.132 / Χ2: 0.969 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.05-2.095.10.44631921100
2.09-2.125.20.47531870.901100
2.12-2.165.20.41732000.897100
2.16-2.215.20.37831760.894100
2.21-2.265.20.36831861100
2.26-2.315.20.39532070.97100
2.31-2.375.30.29531740.948100
2.37-2.435.30.28832230.914100
2.43-2.55.30.27131810.919100
2.5-2.585.40.23432160.971100
2.58-2.675.40.20332100.985100
2.67-2.785.50.18132100.98100
2.78-2.915.50.1532240.991100
2.91-3.065.50.12232280.998100
3.06-3.255.50.132210.999100
3.25-3.55.40.0813245199.9
3.5-3.855.40.06932711100
3.85-4.45.30.05932751100
4.4-5.535.30.05733201100
5.53-204.90.05534500.99999.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNX位相決定
CNX精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.05→20 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.793 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 3262 5.1 %
Rwork0.202 --
obs-64438 99.8 %
原子変位パラメータBiso max: 68.25 Å2 / Biso mean: 19.944 Å2 / Biso min: 4.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6112 0 112 894 7118
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.388
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1MSI_CNX_TOPPAR:protein_rep.paramMSI_CNX_TOPPAR:protein.top
X-RAY DIFFRACTION2MSI_CNX_TOPPAR:water_rep.paramMSI_CNX_TOPPAR:water.top
X-RAY DIFFRACTION3MSI_CNX_TOPPAR:ion.paramMSI_CNX_TOPPAR:ion.top
X-RAY DIFFRACTION4paratartrate.protoptartrate.pro
X-RAY DIFFRACTION5parasch745132.protopsch745132.pro

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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