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- PDB-3lnx: Second PDZ domain from human PTP1E -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lnx
タイトルSecond PDZ domain from human PTP1E
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13
キーワードSIGNALING PROTEIN / PDZ2 / Structural Genomics / Protein Structure Initiative / PSI-2 / Center for Eukaryotic Structural Genomics / CESG / Cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of excitatory synapse assembly / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / cellular response to toxic substance / Interleukin-37 signaling / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / negative regulation of protein phosphorylation ...negative regulation of excitatory synapse assembly / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / cellular response to toxic substance / Interleukin-37 signaling / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / negative regulation of protein phosphorylation / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / lamellipodium / cell body / cytoskeleton / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13 / Unstructured linker region on PTN13 protein between PDZ / : / KIND domain / KIND domain profile. / kinase non-catalytic C-lobe domain / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal ...Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13 / Unstructured linker region on PTN13 protein between PDZ / : / KIND domain / KIND domain profile. / kinase non-catalytic C-lobe domain / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / THIOCYANATE ION / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.642 Å
データ登録者Zhang, J. / Chang, A. / Ke, H. / Phillips Jr., G.N. / Lee, A.L. / Center for Eukaryotic Structural Genomics (CESG)
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Crystallographic and nuclear magnetic resonance evaluation of the impact of peptide binding to the second PDZ domain of protein tyrosine phosphatase 1E.
著者: Zhang, J. / Sapienza, P.J. / Ke, H. / Chang, A. / Hengel, S.R. / Wang, H. / Phillips, G.N. / Lee, A.L.
履歴
登録2010年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22016年9月28日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13
C: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13
D: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13
E: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13
F: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,10745
ポリマ－60,1226
非ポリマー3,98639
水7,800433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.023, 95.148, 101.989
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13 / Protein-tyrosine phosphatase 1E / PTP-E1 / hPTPE1 / PTP-BAS / Protein-tyrosine phosphatase PTPL1 / ...Protein-tyrosine phosphatase 1E / PTP-E1 / hPTPE1 / PTP-BAS / Protein-tyrosine phosphatase PTPL1 / Fas-associated protein-tyrosine phosphatase 1 / FAP-1


分子量: 10020.252 Da / 分子数: 6 / 断片: PDZ2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: NdeI BamHI restriction sites / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN13, PNP1, PTP1E, PTPL1 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12923
#2: 化合物...
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 化合物
ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 433 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.63 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 28% PEG 3350, 0.2 M KI, 0.2 M NaSCN, 0.1 M NaAc, pH 4.5, hanging drop, temperature 298K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X29A11.0809
シンクロトロンNSLS X29A21.0809
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年1月1日
放射
IDモノクロメータープロトコル散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111)SINGLE WAVELENGTHx-ray1
2Si(111)SINGLE WAVELENGTHx-ray1
放射波長波長: 1.0809 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.642→50 Å / Num. obs: 74902 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 16.2 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Χ2: 0.704 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 1.65→1.68 Å / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.856 / Num. unique all: 2764 / Χ2: 0.782 / % possible all: 73.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.642→39.643 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.31 / SU ML: 0.2 / σ(F): 0.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.237 3545 2.66 %
Rwork0.196 --
obs0.197 69477 92.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.995 Å2 / ksol: 0.324 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 144.03 Å2 / Biso mean: 38.951 Å2 / Biso min: 13.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.051 Å2-0 Å2-0 Å2
2---4.491 Å20 Å2
3----7.576 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.642→39.643 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4140 0 67 433 4640
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084246
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1815710
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08670
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004751
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2421546
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 25

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.642-1.6650.3151040.2823538364263
1.665-1.6890.2581060.2564381448778
1.689-1.7140.2971310.244606473782
1.714-1.7410.3081220.2294786490885
1.741-1.7690.2521350.2174793492886
1.769-1.80.2391250.2145028515388
1.8-1.8320.2441280.2035010513889
1.832-1.8680.2321380.2035090522890
1.868-1.9060.2691310.2045151528291
1.906-1.9470.1931490.1915288543795
1.947-1.9920.2051490.1885321547094
1.992-2.0420.1961570.1915413557096
2.042-2.0980.2751560.2055439559597
2.098-2.1590.2421490.1915475562498
2.159-2.2290.2211330.1935492562597
2.229-2.3090.2241640.1915481564598
2.309-2.4010.2921360.2065522565897
2.401-2.510.2641530.1975357551095
2.51-2.6430.2841500.2015358550896
2.643-2.8080.221530.2085465561897
2.808-3.0250.2091480.2065508565698
3.025-3.3290.2551590.1945563572299
3.329-3.8110.2281610.185584574599
3.811-4.80.2081530.15756305783100
4.8-39.6540.2211550.1955576573199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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