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- PDB-3ln2: Crystal Structure of a Charge Engineered Human Lysozyme Variant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ln2
タイトルCrystal Structure of a Charge Engineered Human Lysozyme Variant
要素Lysozyme C
キーワードHYDROLASE / Human Lysozyme / Charge Engineered human lysozyme / Protein engineering / Antimicrobial / Bacteriolytic / Surface Mutation / Amyloid / Amyloidosis / Bacteriolytic enzyme / Disease mutation / Disulfide bond / Glycosidase
機能・相同性
機能・相同性情報


antimicrobial humoral response / Antimicrobial peptides / specific granule lumen / azurophil granule lumen / lysozyme / lysozyme activity / tertiary granule lumen / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...antimicrobial humoral response / Antimicrobial peptides / specific granule lumen / azurophil granule lumen / lysozyme / lysozyme activity / tertiary granule lumen / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / inflammatory response / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.037 Å
データ登録者Gill, A. / Scanlon, T.C. / Griswold, K.E.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of a charge engineered human lysozyme having enhanced bactericidal activity.
著者: Gill, A. / Scanlon, T.C. / Osipovitch, D.C. / Madden, D.R. / Griswold, K.E.
履歴
登録2010年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C
B: Lysozyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3192
ポリマ－29,3192
非ポリマー00
水4,270237
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Lysozyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6601
ポリマ－14,6601
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Lysozyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6601
ポリマ－14,6601
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.421, 63.795, 111.077
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C


分子量: 14659.539 Da / 分子数: 2 / 変異: R101D, R115H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LYZ, LZM / プラスミド: pRS416-GAL1 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): BJ5464 / 参照: UniProt: P61626, lysozyme
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.01 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.3
詳細: 20mM Na-Acetate, 1.25M NaCl, pH 4.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年12月15日 / 詳細: Xenocs FOX-2D Multilayer Mirrors
放射モノクロメーター: Xenocs FOX-2D Multilayer Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→19.86 Å / Num. all: 20170 / Num. obs: 19855 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 4 / Observed criterion σ(I): 9.49 / Net I/σ(I): 21.58
反射 シェル解像度: 2.03→2.14 Å / Rmerge(I) obs: 0.186 / Mean I/σ(I) obs: 9.49 / % possible all: 90.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHENIX1.5_2モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX1.5_2位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1LZS

1lzs


解像度: 2.037→19.859 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: ML / σ(F): 2.02 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2218 1033 5.2 %IN THIN SHELLS
Rwork0.1813 ---
obs0.1835 19848 99.6 %-
all-20170 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.02 Å2 / ksol: 0.41 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 1.0618 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.7241 Å2-0 Å2-0 Å2
2---2.9845 Å20 Å2
3----2.7396 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.037→19.859 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2050 0 0 237 2287
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082100
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0142832
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.322742
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076292
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004374
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0375-2.14480.22991340.17692599X-RAY DIFFRACTION98
2.1448-2.2790.21431140.15772687X-RAY DIFFRACTION100
2.279-2.45470.21641950.16892604X-RAY DIFFRACTION100
2.4547-2.70110.2241380.18652673X-RAY DIFFRACTION100
2.7011-3.09070.24521350.19422696X-RAY DIFFRACTION100
3.0907-3.88920.22871420.17552730X-RAY DIFFRACTION100
3.8892-19.860.19411750.17312826X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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