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- PDB-3lge: Crystal structure of rabbit muscle aldolase-SNX9 LC4 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lge
タイトルCrystal structure of rabbit muscle aldolase-SNX9 LC4 complex
要素
  • Fructose-bisphosphate aldolase A
  • Sorting nexin-9
キーワードLyase/protein binding / complex / glycolysis (解糖系) / actin dynamics / LC4 / hydrophobic pocket / Acetylation (アセチル化) / Lyase (リアーゼ) / Phosphoprotein / Schiff base (シッフ塩基) / Protein transport / SH3 domain (SH3ドメイン) / Transport / Lyase-protein binding complex
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid tube assembly / cuticular plate / plasma membrane tubulation / 1-phosphatidylinositol binding / Arp2/3 complex binding / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / cleavage furrow formation / fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / M band ...lipid tube assembly / cuticular plate / plasma membrane tubulation / 1-phosphatidylinositol binding / Arp2/3 complex binding / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / cleavage furrow formation / fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / M band / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / I band / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / クラスリン / regulation of synaptic vesicle endocytosis / endosomal transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / positive regulation of actin filament polymerization / mitotic cytokinesis / positive regulation of protein kinase activity / クラスリン / ruffle / phosphatidylinositol binding / receptor-mediated endocytosis / glycolytic process / intracellular protein transport / ゴルジ体 / cytoplasmic vesicle membrane / positive regulation of GTPase activity / エンドサイトーシス / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / cytoplasmic vesicle / protein homotetramerization / protein-containing complex assembly / positive regulation of cell migration / cadherin binding / ubiquitin protein ligase binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
SNX9, SH3 domain / Sorting nexin-9, BAR domain / Sorting nexin-9, PX domain / Sorting nexin 9 family / Sorting nexin protein, WASP-binding domain / WASP-binding domain of Sorting nexin protein / Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site / Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site. / Fructose-bisphosphate aldolase, class-I / Fructose-bisphosphate aldolase class-I ...SNX9, SH3 domain / Sorting nexin-9, BAR domain / Sorting nexin-9, PX domain / Sorting nexin 9 family / Sorting nexin protein, WASP-binding domain / WASP-binding domain of Sorting nexin protein / Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site / Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site. / Fructose-bisphosphate aldolase, class-I / Fructose-bisphosphate aldolase class-I / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fructose-bisphosphate aldolase A / Sorting nexin-9
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Rangarajan, E.S. / Park, H. / Fortin, E. / Sygusch, J. / Izard, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Mechanism of aldolase control of sorting nexin 9 function in endocytosis.
著者: Rangarajan, E.S. / Park, H. / Fortin, E. / Sygusch, J. / Izard, T.
履歴
登録2010年1月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructose-bisphosphate aldolase A
B: Fructose-bisphosphate aldolase A
C: Fructose-bisphosphate aldolase A
D: Fructose-bisphosphate aldolase A
E: Sorting nexin-9
F: Sorting nexin-9
G: Sorting nexin-9
H: Sorting nexin-9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,1138
ポリマ－171,1138
非ポリマー00
水30,8781714
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.028, 118.175, 175.896
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Fructose-bisphosphate aldolase A / Muscle-type aldolase


分子量: 39263.672 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: ALDOA / プラスミド: PPB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Dh5alphamcr / 参照: UniProt: P00883, fructose-bisphosphate aldolase
#2: タンパク質・ペプチド
Sorting nexin-9 / / SH3 and PX domain-containing protein 1 / Protein SDP1 / SH3 and PX domain-containing protein 3A


分子量: 3514.459 Da / 分子数: 4 / Fragment: UNP residues 152-182 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in Humans / 参照: UniProt: Q9Y5X1
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1714 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.46 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG-MME 550, MgCl2, pH 7, Vapor Diffusion, Hanging drop, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 5.9 % / Av σ(I) over netI: 10.37 / 数: 542298 / Rmerge(I) obs: 0.143 / Χ2: 0.96 / D res high: 2.2 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 91354 / % possible obs: 98.7
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.745099.810.0630.9766.6
3.764.7410010.0881.1976.8
3.293.7610010.1060.9556.9
2.993.2910010.1430.7836.9
2.772.9910010.1940.7816.9
2.612.7710010.2650.9516.7
2.482.6199.910.3070.8446.2
2.372.4899.410.3730.915.1
2.282.3797.710.4390.8813.9
2.22.2889.810.5261.9072.9
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 92559 / Num. obs: 91509 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.143 / Χ2: 0.958 / Net I/σ(I): 4.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.2-2.282.90.52682161.90789.8
2.28-2.373.90.43989220.88197.7
2.37-2.485.10.37391130.9199.4
2.48-2.616.20.30791550.84499.9
2.61-2.776.70.26591730.951100
2.77-2.996.90.19492110.781100
2.99-3.296.90.14392320.783100
3.29-3.766.90.10693070.955100
3.76-4.746.80.08893411.197100
4.74-506.60.06396840.97699.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
BUSTER2.11.0精密化
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
TNT精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ削減
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2OT0

2ot0


解像度: 2.2→48.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.189 4580 5.01 %RANDOM
Rwork0.151 ---
all0.153 91509 --
obs0.153 91491 98.76 %-
原子変位パラメータBiso max: 124.31 Å2 / Biso mean: 24.643 Å2 / Biso min: 6.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.583 Å20 Å20 Å2
2---3.247 Å20 Å2
3----4.337 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→48.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11178 0 0 1714 12892
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg0.97
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.01
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 297 4.94 %
Rwork0.227 5720 -
all0.229 6017 -
obs-6017 98.76 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6408-0.03970.08150.88130.18330.48190.0016-0.1088-0.03710.1870.0221-0.11620.08780.031-0.02370.09720.014-0.025-0.1310.0056-0.1188-25.9369-16.510662.1018
20.5257-0.1379-0.12930.60870.12950.28670.0153-0.05080.02350.0337-0.01460.0568-0.0163-0.0086-0.00080.0773-0.00850.0052-0.1088-0.0263-0.0739-64.9901-1.121460.3326
30.39210.17090.09170.65180.13360.21630.0045-0.00150.0262-0.0097-0.01150.07270.0068-0.02890.00690.0867-0.00270.0097-0.1037-0.0091-0.0745-67.8299-31.8732.4799
40.45550.0392-0.10310.4207-0.01020.4954-0.01190.03490.0411-0.08010.014-0.029-0.02590.0178-0.00210.1017-0.00640.0049-0.12740.0089-0.0794-29.8072-16.521422.603
50.36970.581-2.5151.8729-0.64222.5969-0.0018-0.02160.0953-0.04710.08160.0094-0.01330.0729-0.07980.0997-0.00630.0077-0.1123-0.0619-0.0391-64.852214.571656.0271
61.87510.16731.90531.28420.73631.1229-0.0113-0.0401-0.1220.04230.06270.0194-0.01540.0244-0.05130.07710.0147-0.0059-0.0726-0.0097-0.0482-66.916-47.625536.6551
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 1743
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 1831
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 2039
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 2064
5X-RAY DIFFRACTION5F164 - 182
6X-RAY DIFFRACTION6G164 - 182

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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