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- PDB-3lb6: The structure of IL-13 in complex with IL-13Ralpha2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lb6
タイトルThe structure of IL-13 in complex with IL-13Ralpha2
要素
  • (Interleukin-13 receptor subunit alpha- ...) x 2
  • (Interleukin-13) x 2
キーワードsignaling protein/signaling protein / cytokine / receptor / decoy / decoy receptor / Glycoprotein / Secreted / signaling protein-signaling protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-13 receptor binding / negative regulation of lung ciliated cell differentiation / positive regulation of lung goblet cell differentiation / positive regulation of pancreatic stellate cell proliferation / negative regulation of immunoglobulin production / regulation of proton transport / positive regulation of connective tissue growth factor production / negative regulation of complement-dependent cytotoxicity / negative regulation of mast cell degranulation / Interleukin-18 signaling ...interleukin-13 receptor binding / negative regulation of lung ciliated cell differentiation / positive regulation of lung goblet cell differentiation / positive regulation of pancreatic stellate cell proliferation / negative regulation of immunoglobulin production / regulation of proton transport / positive regulation of connective tissue growth factor production / negative regulation of complement-dependent cytotoxicity / negative regulation of mast cell degranulation / Interleukin-18 signaling / negative regulation of transforming growth factor beta production / macrophage activation / positive regulation of mast cell degranulation / positive regulation of macrophage activation / cytokine receptor activity / positive regulation of immunoglobulin production / cytokine binding / cellular response to cytokine stimulus / positive regulation of interleukin-10 production / immunoglobulin mediated immune response / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of B cell proliferation / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / cytokine activity / positive regulation of protein secretion / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / microglial cell activation / response to nicotine / cytokine-mediated signaling pathway / negative regulation of inflammatory response / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / response to ethanol / response to lipopolysaccharide / membrane => GO:0016020 / receptor complex / inflammatory response / immune response / external side of plasma membrane / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Interleukin-13 / Interleukin-13 / Short hematopoietin receptor, family 2, conserved site / Short hematopoietin receptor family 2 signature. / Interleukin-4/interleukin-13 / Interleukin-4/interleukin-13, conserved site / Interleukins -4 and -13 signature. / Interleukins 4 and 13 / Type I cytokine receptor, cytokine-binding domain / Interleukin-6 receptor alpha chain, binding ...Interleukin-13 / Interleukin-13 / Short hematopoietin receptor, family 2, conserved site / Short hematopoietin receptor family 2 signature. / Interleukin-4/interleukin-13 / Interleukin-4/interleukin-13, conserved site / Interleukins -4 and -13 signature. / Interleukins 4 and 13 / Type I cytokine receptor, cytokine-binding domain / Interleukin-6 receptor alpha chain, binding / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Interleukin-13 receptor subunit alpha-2 / Interleukin-13 / Interleukin-13 receptor subunit alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Lupardus, P.J. / Garcia, K.C. / Birnbaum, M.E.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Molecular basis for shared cytokine recognition revealed in the structure of an unusually high affinity complex between IL-13 and IL-13Ralpha2.
著者: Lupardus, P.J. / Birnbaum, M.E. / Garcia, K.C.
履歴
登録2010年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32021年10月13日Group: Advisory / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-13
C: Interleukin-13 receptor subunit alpha-2
B: Interleukin-13
D: Interleukin-13 receptor subunit alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,7248
ポリマ－117,2014
非ポリマー5234
水55831
1
A: Interleukin-13
C: Interleukin-13 receptor subunit alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8484
ポリマ－58,5872
非ポリマー2612
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2120 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area18290 Å2
手法PISA
2
B: Interleukin-13
D: Interleukin-13 receptor subunit alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8754
ポリマ－58,6142
非ポリマー2612
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2220 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area20370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.370, 86.570, 166.788
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.77, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121
詳細there are two IL-13/IL-13Ralpha2 complexes in the assymetric unit. IL-13 chain A associates with IL-13Ra2 chain C IL-13 chain B associates with IL-13Ra2 chain D

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Interleukin-13 / IL-13


分子量: 14333.817 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL13, NC30 / プラスミド: pACgp67 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P35225
#3: タンパク質 Interleukin-13


分子量: 14360.862 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL13, NC30 / プラスミド: pACgp67 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P35225

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Interleukin-13 receptor subunit alpha- ... , 2種, 2分子 CD

#2: タンパク質 Interleukin-13 receptor subunit alpha-2


分子量: 44253.293 Da / 分子数: 1 / Mutation: R151Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pACgp67 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: A8K7E2, UniProt: Q14627*PLUS
#4: タンパク質 Interleukin-13 receptor subunit alpha-2


分子量: 44253.297 Da / 分子数: 1 / Mutation: R151Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pACgp67 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: A8K7E2, UniProt: Q14627*PLUS

-
糖 , 1種, 2分子

#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 33分子

#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.19 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 100 mM MES, pH 6.0, 200 mM CaCl2, 20% PEG-6000, and 4% v/v polypropylene glycol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.05→82.8 Å / Num. obs: 19978 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 68.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 3.05→3.21 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.581 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 2889 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: IL-13 and IL-13Ralpha1

解像度: 3.05→82.8 Å / SU ML: 0.45 / σ(F): 0.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2693 954 5.09 %
Rwork0.2193 --
obs0.2219 18755 94.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.709 Å2 / ksol: 0.328 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.05→82.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6027 0 30 31 6088
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0126232
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4268473
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8572158
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085931
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051060
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0503-3.21110.34341100.30032294X-RAY DIFFRACTION85
3.2111-3.41230.31951370.26572395X-RAY DIFFRACTION90
3.4123-3.67580.30951390.22482545X-RAY DIFFRACTION94
3.6758-4.04570.25191510.21162549X-RAY DIFFRACTION95
4.0457-4.6310.2321460.17442629X-RAY DIFFRACTION98
4.631-5.83440.22171380.17412641X-RAY DIFFRACTION98
5.8344-82.84360.27941330.24492748X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID手法L11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1refined0.08080.02090.10.06610.04260.1437-0.0496-0.03420.0795-0.0057-0.05260.135-0.02790.04970.04460.1571-0.0583-0.06710.30340.25580.363915.9586-28.02774.0628
20.5872-0.648-0.31320.97470.09070.58670.06580.1818-0.0053-0.0436-0.20340.3335-0.20180.06810.14620.2009-0.0334-0.00980.37560.03580.2003
30.0509-0.1472-0.13810.8805-0.20691.4019-0.08580.33680.10.00030.14170.67180.0806-0.8164-0.07130.06220.038-0.04570.4772-0.02890.4694
40.3079-0.0028-0.09411.2164-0.85272.1966-0.02930.038-0.05-0.0085-0.10170.10390.21830.49150.11960.1642-0.00650.02760.146-0.0010.0831
50.17020.10770.3030.1810.06151.228-0.04630.1680.1235-0.0146-0.22220.08790.10610.49820.18820.07470.08410.03680.28190.12830.118
60.1047-0.28990.3512.1765-0.6641.21390.0551-0.1010.2665-0.0310.27060.2554-0.05290.018-0.29750.2209-0.0520.06581.0458-0.13450.3943
71.2409-0.5031-0.79072.3393-0.08340.61170.10910.3097-0.06910.1767-0.170.08440.0252-0.18310.06180.0892-0.07790.01410.14440.0120.2518
80.4355-0.3132-0.18541.145-0.62230.63030.1011-0.1728-0.1713-0.0489-0.06330.14660.03360.1334-0.00410.0162-0.0215-0.00310.11650.01240.0626
90.3018-0.14620.37880.538-0.14530.4523-0.06910.0184-0.1915-0.03310.2558-0.22030.0107-0.0473-0.18340.11760.0008-0.04070.1959-0.05210.2564
100.113-0.1452-0.1560.941-0.05550.2988-0.1506-0.06670.171-0.02820.02730.0746-0.0280.05120.12560.3230.3115-0.27350.39960.18730.7093
110.88940.6646-0.04860.6392-0.19450.4712-0.04520.33250.0039-0.16690.3191-0.0599-0.0173-0.0282-0.13070.2208-0.12010.1220.2791-0.15460.1451
121.0463-0.44320.7391.2592-0.86820.97610.27070.1983-0.0012-0.30730.28330.2520.2928-0.014-0.38410.51540.0018-0.09950.24980.13310.273
130.71190.1517-0.49960.0559-0.02050.6661-0.01730.2850.19460.10430.0755-0.0217-0.0368-0.0532-0.07470.55540.24120.02850.90030.12170.6085
140.04420.099-0.03161.2709-0.45610.375-0.079-0.1115-0.0522-0.01970.12030.30640.03390.0844-0.04730.12850.05950.01510.17070.06640.1841
150.3173-0.24850.22070.44530.11020.1834-0.0350.1555-0.0127-0.0242-0.0268-0.0477-0.0460.02160.0550.0506-0.01970.01250.12120.01070.0728
160.33130.2544-0.00182.71040.33320.0519-0.01850.10560.05350.91170.17220.1173-0.0619-0.1527-0.11760.4570.10830.07170.39250.02640.212
精密化 TLSグループSelection details: chain D and resid 275:305)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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