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万見
- PDB-3l4e: 1.5A Crystal Structure of a Putative Peptidase E Protein from Lis... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l4e
タイトル1.5A Crystal Structure of a Putative Peptidase E Protein from Listeria monocytogenes EGD-e
要素Uncharacterized peptidase Lmo0363
キーワードHYDROLASE / hypothetical protein lmo0363 / CSGID / similar to peptidase E / Protease / Serine protease / Structural Genomics / National Institute of Allergy and Infectious Diseases / National Institutes of Health / Department of Health and Human Services / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type peptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Peptidase S51 / Peptidase family S51 / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized peptidase Lmo0363
類似検索 - 構成要素
生物種Listeria monocytogenes (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Brunzelle, J.S. / Onopriyenko, O. / Savchenko, A. / Anderson, W.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: 1.5A Crystal Structure of a Putative Peptidase E Protein from Listeria monocytogenes EGD-e
著者: Brunzelle, J.S. / Onopriyenko, O. / Savchenko, A. / Anderson, W.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
履歴
登録2009年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized peptidase Lmo0363
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1563
ポリマ－22,9641
非ポリマー1922
水3,333185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.821, 67.821, 155.169
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-213-

HOH

21A-340-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized peptidase Lmo0363


分子量: 22963.889 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Listeria monocytogenes (バクテリア)
株: EGD-e / 遺伝子: lmo0363 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-Magic
参照: UniProt: P58495, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.16 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 2.5M NH4 Sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 21-ID-D10.97857
シンクロトロンAPS 21-ID-D20.77487
検出器
タイプID検出器日付詳細
RAYONIX MX-3001CCD2009年11月12日Mirrors
RAYONIX MX-3002CCD2009年12月10日Mirrors
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si 111SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si 111SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978571
20.774871
反射解像度: 1.5→30 Å / Num. all: 34751 / Num. obs: 34751 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 36.4
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.646 / Mean I/σ(I) obs: 2.57 / Num. unique all: 1689 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BLU-MAXデータ収集
PHENIX(phenix.autosol)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.4_115)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.5→23.415 Å / SU ML: 0.18 / Isotropic thermal model: Ansiotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2222 2571 7.67 %RANDOM
Rwork0.1692 ---
all0.1733 33512 --
obs0.1692 33512 96.52 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.361 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1387 Å20 Å20 Å2
2--0 Å2-0.1387 Å2
3---0.2774 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→23.415 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1589 0 10 185 1784
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051686
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9832292
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.341615
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07273
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005289
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4992-1.55280.24882100.18022834X-RAY DIFFRACTION90
1.5528-1.6150.26772220.16612909X-RAY DIFFRACTION92
1.615-1.68840.23892390.15342959X-RAY DIFFRACTION94
1.6884-1.77740.20032610.14283017X-RAY DIFFRACTION96
1.7774-1.88880.22822780.14863042X-RAY DIFFRACTION97
1.8888-2.03450.20672790.14423090X-RAY DIFFRACTION99
2.0345-2.23910.20752550.14693179X-RAY DIFFRACTION99
2.2391-2.56280.21582700.15633202X-RAY DIFFRACTION99
2.5628-3.22750.23362600.17643270X-RAY DIFFRACTION100
3.2275-23.41730.21352970.17973439X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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