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- PDB-3l32: Structure of the dimerisation domain of the rabies virus phosphop... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l32
タイトルStructure of the dimerisation domain of the rabies virus phosphoprotein
要素Phosphoprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / antiparallel alpha-helices / dimerisation domain / rabies virus / phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / viral transcription / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / virion component / host cell / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway ...microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / viral transcription / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / virion component / host cell / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont entry into host cell / RNA-directed RNA polymerase activity / host cell nucleus
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1560 / Phosphoprotein / Phosphoprotein, C-terminal / : / Phosphoprotein / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rabies virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Ivanov, I. / Crepin, T. / Jamin, M. / Ruigrok, R.W.H.
引用ジャーナル: J.Virol. / : 2010
タイトル: Structure of the dimerisation domain of the rabies virus phosphoprotein
著者: Ivanov, I. / Crepin, T. / Jamin, M. / Ruigrok, R.W.H.
履歴
登録2009年12月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoprotein
B: Phosphoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,6862
ポリマ-10,6862
非ポリマー00
91951
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area5670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.290, 43.290, 192.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Phosphoprotein / Protein P / Protein M1


分子量: 5343.142 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 90-133 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rabies virus (ウイルス) / : China/MRV / 遺伝子: P / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: Q0GBY3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.56 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: (NH4)2SO4, pH 6.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンESRF ID14-410.976
シンクロトロンESRF BM1421.771
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 315r1CCD2009年7月28日
MAR scanner 345 mm plate2IMAGE PLATE2009年9月25日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9761
21.7711
反射解像度: 1.5→25.81 Å / Num. obs: 15278 / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.047

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.5→25.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 1.307 / SU ML: 0.049 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.081 / ESU R Free: 0.083 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22811 759 5 %RANDOM
Rwork0.19647 ---
obs0.19796 14377 99.07 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.388 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.29 Å20 Å20 Å2
2---0.29 Å20 Å2
3---0.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→25.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数760 0 0 51 811
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0320.022777
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.4931.9291058
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.974597
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.9552440
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.58415143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.722156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1730.2124
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.02580
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7551.5454
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.2052750
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.4513323
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.6134.5303
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 50 -
Rwork0.245 1059 -
obs--99.91 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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