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- PDB-3kya: Crystal structure of Putative phosphatase (NP_812416.1) from BACT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kya
タイトルCrystal structure of Putative phosphatase (NP_812416.1) from BACTEROIDES THETAIOTAOMICRON VPI-5482 at 1.77 A resolution
要素Putative phosphatase
キーワードHYDROLASE / Putative phosphatase / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


TolB, C-terminal domain / IPT/TIG domain / IPT domain / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / 6 Propeller / Neuraminidase / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like ...TolB, C-terminal domain / IPT/TIG domain / IPT domain / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / 6 Propeller / Neuraminidase / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / IPT/TIG domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroides thetaiotaomicron (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of Putative phosphatase (NP_812416.1) from Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 at 1.77 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2009年12月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / software ...pdbx_struct_conn_angle / software / struct_conn / struct_conn_type
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn_type.id
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,87631
ポリマ－56,0521
非ポリマー1,82430
水7,602422
1
A: Putative phosphatase
ヘテロ分子

A: Putative phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,75162
ポリマ－112,1042
非ポリマー3,64860
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area11040 Å2
ΔGint-509 kcal/mol
Surface area39220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.830, 124.623, 98.389
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Putative phosphatase


分子量: 56051.770 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 24-518 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides thetaiotaomicron (バクテリア)
遺伝子: BT_3504 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q8A204

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非ポリマー , 5種, 452分子

#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 422 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 24-518 OF THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.56 %
解説: DATA WERE SCALED USING XSCALE WITH FRIEDEL PAIRS KEPT AS SEPARATE WHEN COMPUTING R-SYM, COMPLETENESS AND
結晶化温度: 277 K / pH: 6.36
詳細: 0.2000M zinc acetate, 7.3000% polyethylene glycol 8000, 0.1M MES pH 6.36, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.97951
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月16日 / 詳細: FLAT COLLIMATING MIRROR, TOROID FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979511
反射解像度: 1.77→29.26 Å / Num. obs: 56480 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 26.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 12.04
反射 シェル解像度: 1.77→1.83 Å / Rmerge(I) obs: 0.518 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 95.9

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0053精密化
PHENIX精密化
SOLVE位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.77→29.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / SU B: 5.4 / SU ML: 0.077 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.111 / ESU R Free: 0.103
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. ZINC (ZN), CHLORIDE (CL), ETHYLENE GLYCOL (EDO) AND ACETATE (ACT) FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYO CONDITIONS HAVE BEEN MODELED IN THE STRUCTURE. THE MODELING OF ZINC IS SUPPORTED BY X-RAY FLUORESCENCE SPECTROSCOPY AND AND ANOMALOUS DIFFERENCE MAPS. 5. 5 N-TERMINAL AND 19 C-TERMINAL RESIDUES WITHIN THE STRUCTURE ARE DISODERED. 6. GLY 159 IS A RAMACHANDRAN OUTLIER; HOWEVER, ELECTRON DENSITY SUPPORTS ITS MODELING.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.198 2862 5.1 %RANDOM
Rwork0.175 ---
obs0.176 56453 99.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.03 Å20 Å20 Å2
2--1.36 Å20 Å2
3----2.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→29.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3730 0 87 422 4239
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0224079
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022801
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3941.9525519
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.84636818
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.1255521
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.68224.589207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg9.34715672
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.6241522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2578
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024648
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02862
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5131.52453
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1191.51004
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.88323977
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.54731626
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4074.51523
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.77→1.82 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.356 219 -
Rwork0.331 3758 -
obs--96.02 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5347-0.87350.39352.2657-0.96563.3462-0.1011-0.1262-0.06710.35050.10490.1491-0.5660.1613-0.00380.1916-0.03480.02050.0331-0.00290.07228.294147.297349.795
20.7875-0.2849-0.05350.9873-0.14410.50030.13350.1590.0368-0.0518-0.1073-0.01950.07250.078-0.02620.09370.1041-0.02650.1233-0.02550.064531.228242.61362.7109
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A29 - 126
2X-RAY DIFFRACTION2A127 - 499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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