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- PDB-3kws: Crystal structure of Putative sugar isomerase (YP_001305149.1) fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kws
タイトルCrystal structure of Putative sugar isomerase (YP_001305149.1) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 1.68 A resolution
要素Putative sugar isomerase
キーワードISOMERASE (異性化酵素) / Putative sugar isomerase / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


Divalent-metal-dependent TIM barrel enzymes / Xylose isomerase-like, TIM barrel domain / Xylose isomerase-like TIM barrel / Xylose isomerase-like superfamily / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / AP_endonuc_2 domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Parabacteroides distasonis ATCC 8503 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.68 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of Putative sugar isomerase (YP_001305149.1) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 1.68 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2009年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_conn_angle ...pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_conn_angle / software / struct_conn
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative sugar isomerase
B: Putative sugar isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,7567
ポリマ－63,3892
非ポリマー3675
水14,736818
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2290 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area20040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.573, 107.200, 113.146
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1115A48 - 312
2115B48 - 312
詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質 Putative sugar isomerase


分子量: 31694.359 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 27-312 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Parabacteroides distasonis ATCC 8503 (バクテリア)
株: ATCC 8503 / DSM 20701 / NCTC 11152 / 遺伝子: BDI_3843 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: A6LIL3
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 818 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. THE CLONED CONSTRUCT CONTAINS RESIDUES 27-312 OF THE FULL LENGTH PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.14 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2000M MgCl2, 20.0000% PEG-8000, 0.1M TRIS pH 8.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97910,0.97858
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月11日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.97911
30.978581
反射解像度: 1.68→29.374 Å / Num. obs: 71903 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 11.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Rsym value: 0.132 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.68-1.723.70.5411.41944652730.541100
1.72-1.773.70.471.61886951290.47100
1.77-1.823.70.4041.91844549920.404100
1.82-1.883.70.3412.21793848570.341100
1.88-1.943.70.3022.51750247370.302100
1.94-2.013.70.2431687945620.24100
2.01-2.083.70.2063.61641644320.20699.9
2.08-2.173.70.1764.21575442560.17699.9
2.17-2.273.70.1554.71509940760.15599.9
2.27-2.383.70.14451457939100.14499.8
2.38-2.53.70.135.51376937180.1399.8
2.5-2.663.70.1235.61314235340.12399.7
2.66-2.843.70.1175.81223233110.11799.5
2.84-3.073.70.1026.31140830900.10299.4
3.07-3.363.70.0847.51051528480.08499.2
3.36-3.763.70.079948825700.0798.9
3.76-4.343.70.0639.6844222870.06398.6
4.34-5.313.70.0659.2718219460.06598.4
5.31-7.513.60.0738.7552815210.07397.5
7.51-29.373.40.0631029438540.06394.6

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0102精密化
PHENIX精密化
SOLVE位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
SCALA3.2.5データスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.68→29.374 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU B: 3.519 / SU ML: 0.053 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.084 / ESU R Free: 0.085
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4.MAGNESIUM ATOMS (MG) AND POLYETHYLENE GLYCOL (PEG) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION ARE MODELED INTO THE STRUCTURE. 5. TLS PARAMETERS WERE ASSIGNED WITH THE AID OF THE TLS MOTION DETERMINATION SERVER. 6. A RAMACHANDRAN OUTLIER (A106) IS SUPPORTED BY CLEARLY DEFINED DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.182 3624 5 %RANDOM
Rwork0.15 ---
obs0.152 71861 99.41 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 50.09 Å2 / Biso mean: 10.511 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.07 Å20 Å20 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.68→29.374 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4063 0 23 818 4904
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0224408
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023071
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.631.965982
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.92737521
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.285600
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.67624.931217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.25215787
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.6571527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2628
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0215080
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02893
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5131.52729
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1571.51136
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.91824392
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.74231679
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8754.51555
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1540MEDIUM POSITIONAL0.10.5
2B1875LOOSE POSITIONAL0.255
1A1540MEDIUM THERMAL0.92
2B1875LOOSE THERMAL1.0210
LS精密化 シェル解像度: 1.68→1.724 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 258 -
Rwork0.225 5006 -
all-5264 -
obs--99.77 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.29240.0845-0.11590.4607-0.1670.5825-0.03280.0236-0.0123-0.07090.0097-0.0358-0.02510.01550.02310.0204-0.00340.00810.0118-0.00380.024155.128281.921879.067
20.4912-0.0153-0.04390.3498-0.02690.31980-0.0085-0.02890.0266-0.00210.00770.016-0.01190.0020.01130.00580.00120.0088-0.00210.005538.773963.9193104.8613
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A48 - 312
2X-RAY DIFFRACTION2B48 - 312

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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