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- PDB-3kmd: Crystal structure of the p53 core domain bound to a full consensu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kmd
タイトルCrystal structure of the p53 core domain bound to a full consensus site as a self-assembled tetramer
要素
  • 5'-D(*GP*GP*GP*CP*AP*TP*GP*CP*CP*TP*AP*GP*GP*CP*AP*TP*GP*CP*C)-3'
  • Cellular tumor antigen p53
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / p53 core domain / protein-DNA interaction / self assembled tetramer / Activator / Apoptosis / Cell cycle / Disease mutation / DNA-binding / Endoplasmic reticulum / Glycoprotein / Host-virus interaction / Isopeptide bond / Li-Fraumeni syndrome / Metal-binding / Methylation / Nucleus / Phosphoprotein / Transcription / Transcription regulation / Tumor suppressor / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of helicase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity ...negative regulation of helicase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / regulation of cell cycle G2/M phase transition / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / regulation of fibroblast apoptotic process / positive regulation of thymocyte apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / regulation of tissue remodeling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / mRNA transcription / bone marrow development / positive regulation of programmed necrotic cell death / circadian behavior / T cell proliferation involved in immune response / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / germ cell nucleus / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone deacetylase regulator activity / negative regulation of glial cell proliferation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / negative regulation of neuroblast proliferation / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / ER overload response / thymocyte apoptotic process / B cell lineage commitment / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / entrainment of circadian clock by photoperiod / cardiac septum morphogenesis / negative regulation of mitophagy / negative regulation of DNA replication / Zygotic genome activation (ZGA) / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / necroptotic process / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TFIID-class transcription factor complex binding / SUMOylation of transcription factors / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / rRNA transcription / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / Transcriptional Regulation by VENTX / cellular response to UV-C / replicative senescence / general transcription initiation factor binding / cellular response to actinomycin D / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / neuroblast proliferation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / positive regulation of execution phase of apoptosis / Pyroptosis / viral process / hematopoietic stem cell differentiation / response to X-ray / embryonic organ development / chromosome organization / type II interferon-mediated signaling pathway / somitogenesis / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / hematopoietic progenitor cell differentiation / glial cell proliferation / negative regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / core promoter sequence-specific DNA binding / negative regulation of stem cell proliferation / cellular response to glucose starvation / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / mitophagy / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / gastrulation / response to salt stress / 14-3-3 protein binding / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / negative regulation of proteolysis / MDM2/MDM4 family protein binding / cardiac muscle cell apoptotic process / transcription repressor complex / intrinsic apoptotic signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #720 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain ...Immunoglobulin-like - #720 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Cellular tumor antigen p53
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Chen, Y. / Dey, R. / Chen, L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of the p53 core domain bound to a full consensus site as a self-assembled tetramer.
著者: Chen, Y. / Dey, R. / Chen, L.
履歴
登録2009年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年3月21日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cellular tumor antigen p53
B: Cellular tumor antigen p53
D: Cellular tumor antigen p53
C: Cellular tumor antigen p53
E: 5'-D(*GP*GP*GP*CP*AP*TP*GP*CP*CP*TP*AP*GP*GP*CP*AP*TP*GP*CP*C)-3'
F: 5'-D(*GP*GP*GP*CP*AP*TP*GP*CP*CP*TP*AP*GP*GP*CP*AP*TP*GP*CP*C)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,07410
ポリマ－101,8126
非ポリマー2624
水9,422523
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.084, 93.713, 145.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and not ((resid 118:123) or (resid 176) or...
211chain B and not ((resid 118:123) or (resid 176) or...
311chain C and not ((resid 118:123) or (resid 176) or...
411chain D and not ((resid 118:123) or (resid 176) or...

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要素

#1: タンパク質
Cellular tumor antigen p53 / Tumor suppressor p53 / Phosphoprotein p53 / Antigen NY-CO-13


分子量: 22529.623 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 92-291, DNA binding domain / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04637
#2: DNA鎖 5'-D(*GP*GP*GP*CP*AP*TP*GP*CP*CP*TP*AP*GP*GP*CP*AP*TP*GP*CP*C)-3'


分子量: 5846.772 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 523 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.58 %
結晶化温度: 291 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 6.68
詳細: 16% PEG 4000, 142mM Nacl, pH 6.68, hanging drop, temperature 291K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1
検出器日付: 2009年2月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 52544 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.138 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.1-2.185.40.614198.7
2.18-2.266.40.505199.9
2.26-2.377.10.431100
2.37-2.497.30.341100
2.49-2.657.40.2681100
2.65-2.857.30.2031100
2.85-3.147.30.1461100
3.14-3.597.30.1051100
3.59-4.527.20.0951100
4.52-506.90.0851100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2AC0

2ac0


解像度: 2.15→48.516 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.46 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2395 2525 5.14 %
Rwork0.2161 --
obs0.2173 49120 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.814 Å2 / ksol: 0.359 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.531 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.951 Å2-0 Å20 Å2
2---7.979 Å2-0 Å2
3---5.028 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→48.516 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6284 776 4 523 7587
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0067298
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.03410052
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.9582800
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0641098
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041190
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1388X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1388X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.039
13C1388X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.04
14D1388X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.047
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.15-2.19140.2771640.25562501X-RAY DIFFRACTION99
2.1914-2.23610.27191350.23912566X-RAY DIFFRACTION100
2.2361-2.28470.27361320.242555X-RAY DIFFRACTION100
2.2847-2.33790.24351200.23412568X-RAY DIFFRACTION100
2.3379-2.39630.26751210.23442567X-RAY DIFFRACTION100
2.3963-2.46110.27861260.22762581X-RAY DIFFRACTION100
2.4611-2.53350.26411390.22892570X-RAY DIFFRACTION100
2.5335-2.61530.27761450.22842558X-RAY DIFFRACTION100
2.6153-2.70880.2631290.22112604X-RAY DIFFRACTION100
2.7088-2.81720.2321360.21612546X-RAY DIFFRACTION100
2.8172-2.94540.25961680.22822541X-RAY DIFFRACTION100
2.9454-3.10070.21751460.22352603X-RAY DIFFRACTION100
3.1007-3.29490.24571360.2022581X-RAY DIFFRACTION100
3.2949-3.54920.19871200.19412623X-RAY DIFFRACTION100
3.5492-3.90630.23191390.19332619X-RAY DIFFRACTION100
3.9063-4.47120.19291280.18992633X-RAY DIFFRACTION100
4.4712-5.63180.20291690.19172635X-RAY DIFFRACTION100
5.6318-48.52870.24051720.20842744X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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