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- PDB-3kll: Crystal structure of Lactobacillus reuteri N-terminally truncated... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kll
タイトルCrystal structure of Lactobacillus reuteri N-terminally truncated glucansucrase GTF180-maltose complex
要素Glucansucrase
キーワードTRANSFERASE / glucansucrase-maltose complex / multidomain protein / Glycosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


dextransucrase activity / dextransucrase / glucan biosynthetic process / glucosyltransferase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glucansucrase / Cholin Binding / left handed beta-beta-3-solenoid / Glycoside hydrolase, family 70, catalytic domain / Glycosyl hydrolase family 70 / KxYKxGKxW signal peptide / KxYKxGKxW signal peptide / Choline-binding repeat / Cell wall/choline-binding repeat / Cell wall-binding repeat profile. ...Glucansucrase / Cholin Binding / left handed beta-beta-3-solenoid / Glycoside hydrolase, family 70, catalytic domain / Glycosyl hydrolase family 70 / KxYKxGKxW signal peptide / KxYKxGKxW signal peptide / Choline-binding repeat / Cell wall/choline-binding repeat / Cell wall-binding repeat profile. / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Ribbon / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / dextransucrase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus reuteri (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Vujicic-Zagar, A. / Pijning, T. / Kralj, S. / Eeuwema, W. / Dijkhuizen, L. / Dijkstra, B.W.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of a 117 kDa glucansucrase fragment provides insight into evolution and product specificity of GH70 enzymes
著者: Vujicic-Zagar, A. / Pijning, T. / Kralj, S. / Lopez, C.A. / Eeuwema, W. / Dijkhuizen, L. / Dijkstra, B.W.
履歴
登録2009年11月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / diffrn_source / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_asym.entity_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucansucrase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,54510
ポリマ－117,7671
非ポリマー1,7789
水13,655758
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.165, 65.850, 82.317
Angle α, β, γ (deg.)73.44, 78.57, 86.34
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Glucansucrase


分子量: 117767.336 Da / 分子数: 1
断片: N-terminally truncated GTF180, UNP residues 742-1772
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus reuteri (バクテリア)
株: 180 / 遺伝子: gtf180 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5SBN3, dextransucrase
#2: 多糖
alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 758 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONFLICT F1674L MAY DUE TO PCR ERROR.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.1 % / Mosaicity: 0 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG 3350, BIS-TRIS propane buffer, CaCl2, pH 6.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.997→38.747 Å / Num. obs: 75992 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 2.4 % / Rsym value: 0.053
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 2.4 % / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique all: 10726 / Rsym value: 0.171 / % possible all: 94

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.9データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0088精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
DNAデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3KLK

3klk


解像度: 2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.8 / SU B: 3.576 / SU ML: 0.099 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.164 / ESU R Free: 0.143 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.199 3823 5 %RANDOM
Rwork0.163 ---
obs0.165 75815 97.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 233.6 Å2 / Biso mean: 29.568 Å2 / Biso min: 13.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.71 Å2-2.65 Å20.91 Å2
2--0.62 Å20.11 Å2
3----1.41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7983 0 117 758 8858
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0228280
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4031.94711260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.24551006
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.97625.448435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.16151307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.8471535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.21226
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0216418
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7751.54987
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.35128024
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.20233289
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3044.53236
LS精密化 シェル解像度: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 248 -
Rwork0.224 5218 -
all-5466 -
obs--96.2 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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