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- PDB-3kf5: Structure of invertase from Schwanniomyces occidentalis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kf5
タイトルStructure of invertase from Schwanniomyces occidentalis
要素Invertase
キーワードHYDROLASE / Invertase / GH32 / Glycoprotein / Glycosidase
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-fructofuranosidase activity / beta-fructofuranosidase / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 32, active site / Glycosyl hydrolases family 32 active site. / Glycosyl hydrolase family 32, C-terminal / Glycosyl hydrolases family 32 C terminal / Exo-inulinase; domain 1 / Glycoside hydrolase, family 32 / Glycosyl hydrolase family 32, N-terminal / Glycosyl hydrolases family 32 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 32 / Glycosyl hydrolase domain; family 43 ...Glycoside hydrolase, family 32, active site / Glycosyl hydrolases family 32 active site. / Glycosyl hydrolase family 32, C-terminal / Glycosyl hydrolases family 32 C terminal / Exo-inulinase; domain 1 / Glycoside hydrolase, family 32 / Glycosyl hydrolase family 32, N-terminal / Glycosyl hydrolases family 32 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 32 / Glycosyl hydrolase domain; family 43 / 5 Propeller / Tachylectin-2; Chain A / Glycosyl hydrolase, five-bladed beta-propellor domain superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Schwanniomyces occidentalis (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Sanz-Aparicio, J. / Polo, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structural and kinetic analysis of Schwanniomyces occidentalis invertase reveals a new oligomerization pattern and the role of its supplementary domain in substrate binding
著者: Alvaro-Benito, M. / Polo, A. / Gonzalez, B. / Fernandez-Lobato, M. / Sanz-Aparicio, J.
履歴
登録2009年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Invertase
B: Invertase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,35413
ポリマ－117,3082
非ポリマー2,04611
水3,855214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4020 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area36790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.778, 119.490, 137.677
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1112A27 - 370
2112B27 - 370
1212A381 - 535
2212B381 - 535

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要素

#1: タンパク質 Invertase


分子量: 58653.867 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Schwanniomyces occidentalis (菌類) / 参照: UniProt: P24133*PLUS, beta-fructofuranosidase
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 214 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE FOR THIS PROTEIN HAS RECENTLY BEEN DEPOSITED IN GENEBANK, CODE CQ890277. AND IT WILL ...THE SEQUENCE FOR THIS PROTEIN HAS RECENTLY BEEN DEPOSITED IN GENEBANK, CODE CQ890277. AND IT WILL BE LOCATED IN UNIPROTKB LATER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.82 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 15% PEG 3350, 0.1M Hepes, pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9334 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→59.76 Å / Num. obs: 43314 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.197 / Rsym value: 0.197 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.75 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Num. measured all: 40838 / Num. unique all: 6197 / Rsym value: 0.3 / % possible all: 99.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.25データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1Y4W

1y4w


解像度: 2.9→59.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.896 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.863 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 33.906 / SU ML: 0.285 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.164 / ESU R Free: 0.365 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25716 1980 5 %RANDOM
Rwork0.22236 ---
obs0.22409 37336 99.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 77.39 Å2 / Biso mean: 20.261 Å2 / Biso min: 9.13 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.12 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→59.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8282 0 130 214 8626
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0228674
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4531.94311813
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.07651018
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.87425.299451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.254151350
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7011522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.21264
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0216792
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3781.55090
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.72228291
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.89533584
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6414.53522
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1992tight positional0.020.05
2B2054medium positional0.020.5
1A1992tight thermal0.030.5
2B2054medium thermal0.042
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.975 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.377 145 -
Rwork0.334 2693 -
all-2838 -
obs--99.37 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5869-0.1588-0.13941.3359-0.0421.2315-0.07270.0361-0.31960.07310.0047-0.00110.19660.24710.0680.06480.00250.06210.1136-0.07220.152632.77923.98317.306
21.866-0.04740.16381.1078-0.40581.7355-0.07240.1718-0.0361-0.05160.02290.2697-0.2167-0.23930.04950.0764-0.0207-0.01030.1423-0.09150.16210.25142.72111.546
30.51860.0707-0.23151.5009-0.32231.7054-0.06620.17170.1254-0.0362-0.0246-0.1224-0.70960.34890.09090.4083-0.2416-0.05340.20180.02560.148937.96369.6579.747
41.0932-0.2227-0.15611.43690.0582.0648-0.0443-0.23390.06520.2711-0.03870.0273-0.40120.19760.0830.2818-0.0956-0.02960.1521-0.07830.101831.06257.37636.29
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A24 - 330
2X-RAY DIFFRACTION2A331 - 535
3X-RAY DIFFRACTION3B24 - 330
4X-RAY DIFFRACTION4B331 - 535

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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