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万見
- PDB-3kej: Crystal Structure of Human MMP-13 complexed with a (pyridin-4-yl)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kej
タイトルCrystal Structure of Human MMP-13 complexed with a (pyridin-4-yl)-2H-tetrazole compound
要素Collagenase 3
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / S1' inhibitor / selective MMP-13 inhibitor / S1' specificity pocket / no contact to Zn / Collagen degradation / Disease mutation / Disulfide bond / Extracellular matrix / Glycoprotein / Hydrolase / Metal-binding / Metalloprotease / Protease / Secreted / Zymogen / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


growth plate cartilage development / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / endochondral ossification / bone morphogenesis / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / bone mineralization / response to amyloid-beta / Collagen degradation ...growth plate cartilage development / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / endochondral ossification / bone morphogenesis / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / bone mineralization / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / metalloendopeptidase activity / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain ...Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3EJ / Collagenase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Shieh, H.-S. / Collins, B. / Schnute, M.E.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2010
タイトル: Discovery of (pyridin-4-yl)-2H-tetrazole as a novel scaffold to identify highly selective matrix metalloproteinase-13 inhibitors for the treatment of osteoarthritis.
著者: Schnute, M.E. / O'Brien, P.M. / Nahra, J. / Morris, M. / Howard Roark, W. / Hanau, C.E. / Ruminski, P.G. / Scholten, J.A. / Fletcher, T.R. / Hamper, B.C. / Carroll, J.N. / Patt, W.C. / Shieh, ...著者: Schnute, M.E. / O'Brien, P.M. / Nahra, J. / Morris, M. / Howard Roark, W. / Hanau, C.E. / Ruminski, P.G. / Scholten, J.A. / Fletcher, T.R. / Hamper, B.C. / Carroll, J.N. / Patt, W.C. / Shieh, H.S. / Collins, B. / Pavlovsky, A.G. / Palmquist, K.E. / Aston, K.W. / Hitchcock, J. / Rogers, M.D. / McDonald, J. / Johnson, A.R. / Munie, G.E. / Wittwer, A.J. / Man, C.F. / Settle, S.L. / Nemirovskiy, O. / Vickery, L.E. / Agawal, A. / Dyer, R.D. / Sunyer, T.
履歴
登録2009年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagenase 3
B: Collagenase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,92714
ポリマ－37,5602
非ポリマー1,36712
水7,206400
1
A: Collagenase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4637
ポリマ－18,7801
非ポリマー6836
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Collagenase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4637
ポリマ－18,7801
非ポリマー6836
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)120.883, 96.457, 36.638
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Collagenase 3 / Matrix metalloproteinase-13 / MMP-13


分子量: 18779.963 Da / 分子数: 2 / 断片: catalytic domain, UNP residues 104-270 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP13 / プラスミド: PGEMEX1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)/PLYSS
参照: UniProt: P45452, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-3EJ / 4-[(5-{2-[(3-fluorobenzyl)carbamoyl]pyridin-4-yl}-2H-tetrazol-2-yl)methyl]benzoic acid


分子量: 432.407 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H17FN6O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 400 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.74 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: Protein: 5.5 mg/ml MMP-13 with 200 uM surrogate inhibitor in 20mM Tris pH 8.5 and 5 mM CaCl2. reservoir: 1.1-1.6M Li2SO4 in 0.1M Hepes pH 7.4-8.2. drop ratio: 5ul protein + 1 ul reservoir., ...詳細: Protein: 5.5 mg/ml MMP-13 with 200 uM surrogate inhibitor in 20mM Tris pH 8.5 and 5 mM CaCl2. reservoir: 1.1-1.6M Li2SO4 in 0.1M Hepes pH 7.4-8.2. drop ratio: 5ul protein + 1 ul reservoir., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月12日 / 詳細: crystal monochromator
放射モノクロメーター: crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. all: 22451 / Num. obs: 22451 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): -0.5 / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 27.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Num. unique all: 1895 / Rsym value: 0.37 / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.3→29.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 9.607 / SU ML: 0.142 / Isotropic thermal model: TLS restrained individual / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.29 / ESU R Free: 0.222 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23611 989 5 %RANDOM
Rwork0.1834 ---
obs0.18602 18646 99.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 8.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.75 Å20 Å20 Å2
2--1.09 Å20 Å2
3----0.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→29.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2531 0 74 400 3005
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0212693
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021733
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1531.9623665
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80434218
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8815318
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.67324.016122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.56415385
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.445154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2365
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023134
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02568
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1830.2570
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1810.21722
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1950.21311
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.21226
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.150.2225
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.110.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1410.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1930.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1890.225
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4281.51632
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.081.5645
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.73422560
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.09231234
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.594.51105
LS精密化 シェル解像度: 2.303→2.362 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 67 -
Rwork0.202 1287 -
obs--97.62 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.55720.7086-0.182.16020.91782.21150.0304-0.05210.03580.05250.01660.12680.0104-0.1212-0.0471-0.1761-0.0270.0057-0.2170.0271-0.198847.299530.3748.4734
24.7125-0.5385-1.02161.66430.48192.53330.09330.1420.0887-0.1059-0.12790.0063-0.0783-0.01760.0346-0.16770.0329-0.0191-0.1769-0.0049-0.186976.934132.891834.4153
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A104 - 267
2X-RAY DIFFRACTION2B104 - 267

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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