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万見
- PDB-3k9x: X-ray crystal structure of human fxa in complex with (S)-N-((2-ME... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k9x
タイトルX-ray crystal structure of human fxa in complex with (S)-N-((2-METHYLBENZOFURAN-5-YLAMINO)(2-OXO-1-(2-OXO-2- (PYRROLIDIN-1-YL)ETHYL)AZEPAN-3- YLAMINO)METHYLENE)NICOTINAMIDE
要素(PROTEIN (Coagulation factor ...) x 2
キーワードHYDROLASE / SERINE PROTEASE / EPIDERMAL GROWTH FACTOR LIKE DOMAIN / BLOOD COAGULATION FACTOR / CLEAVAGE ON PAIR OF BASIC RESIDUES / EGF-LIKE DOMAIN / GAMMA-CARBOXYGLUTAMIC ACID / GLYCOPROTEIN / HYDROXYLATION / ZYMOGEN / BLOOD CLOTTING / Blood coagulation / Disulfide bond / Protease / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


coagulation factor Xa / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of TOR signaling / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins ...coagulation factor Xa / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of TOR signaling / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / phospholipid binding / Golgi lumen / blood coagulation / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / external side of plasma membrane / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. ...Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-MBM / Coagulation factor X
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Klei, H.E. / Kish, K. / Ghosh, K. / Rushith, A.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2009
タイトル: Aroylguanidine-based factor Xa inhibitors: the discovery of BMS-344577
著者: Shi, Y. / Li, C. / O'Connor, S.P. / Zhang, J. / Shi, M. / Bisaha, S.N. / Wang, Y. / Sitkoff, D. / Pudzianowski, A.T. / Huang, C. / Klei, H.E. / Kish, K. / Yanchunas, J. / Liu, E.C. / Hartl, K. ...著者: Shi, Y. / Li, C. / O'Connor, S.P. / Zhang, J. / Shi, M. / Bisaha, S.N. / Wang, Y. / Sitkoff, D. / Pudzianowski, A.T. / Huang, C. / Klei, H.E. / Kish, K. / Yanchunas, J. / Liu, E.C. / Hartl, K.S. / Seiler, S.M. / Steinbacher, T.E. / Schumacher, W.A. / Atwal, K.S. / Stein, P.D.
履歴
登録2009年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (Coagulation factor X)
B: PROTEIN (Coagulation factor X)
C: PROTEIN (Coagulation factor X)
D: PROTEIN (Coagulation factor X)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,88216
ポリマ－74,1704
非ポリマー1,71212
水12,052669
1
A: PROTEIN (Coagulation factor X)
B: PROTEIN (Coagulation factor X)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,12510
ポリマ－37,0852
非ポリマー1,0408
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2910 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area16030 Å2
手法PISA
2
C: PROTEIN (Coagulation factor X)
D: PROTEIN (Coagulation factor X)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7576
ポリマ－37,0852
非ポリマー6724
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2370 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area15540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.263, 77.630, 73.732
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.630, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細CHAINS A and C ARE EGF-LIKE DOMAINS. CHAINS B AND D ARE CATALYTIC DOMAINS.

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要素

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PROTEIN (Coagulation factor ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 PROTEIN (Coagulation factor X) / Stuart factor / Stuart-Prower factor / Factor X light chain / Factor X heavy chain / Activated ...Stuart factor / Stuart-Prower factor / Factor X light chain / Factor X heavy chain / Activated factor Xa heavy chain


分子量: 10213.346 Da / 分子数: 2 / 断片: EGF-LIKE DOMAINS (UNP residues 85 to 178) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / Secretion: BLOOD / 参照: UniProt: P00742, coagulation factor Xa
#2: タンパク質 PROTEIN (Coagulation factor X) / Stuart factor / Stuart-Prower factor / Factor X light chain / Factor X heavy chain / Activated ...Stuart factor / Stuart-Prower factor / Factor X light chain / Factor X heavy chain / Activated factor Xa heavy chain


分子量: 26871.623 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAINS (UNP residues 235 to 472) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / Secretion: BLOOD / 参照: UniProt: P00742, coagulation factor Xa

-
非ポリマー , 5種, 681分子

#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-MBM / N-{N'-(2-methyl-1-benzofuran-5-yl)-N-[(3S)-2-oxo-1-(2-oxo-2-pyrrolidin-1-ylethyl)azepan-3-yl]carbamimidoyl}pyridine-3-carboxamide


分子量: 516.591 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H32N6O4
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 669 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.53 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 15-22% W/V PEG MME 5000, 0.01 M CALCIUM ACETATE, 0.35 M SODIUM ACETATE, 0.1 M LITHIUM SULFATE, 0.1 M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8337 Å
検出器タイプ: MAR 345 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH DOSE MODE / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8337 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 51615 / % possible obs: 95.4 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Χ2: 0.923 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.9-1.940.31433421.301192.3
1.94-1.990.2434120.995195.3
1.99-2.050.19434000.936195.3
2.05-2.110.14434240.933195.9
2.11-2.170.12634500.865195.8
2.17-2.250.10134240.902195.6
2.25-2.340.08934280.901196
2.34-2.450.08534710.97196.1
2.45-2.580.07434790.931196.7
2.58-2.740.06434790.964196.2
2.74-2.950.05734691.072196.4
2.95-3.250.04834821.052196.7
3.25-3.720.03234940.8196.3
3.72-4.680.02734440.57195
4.68-300.02534170.69192.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→28.538 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.25 / σ(F): 1.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.24 1000 1.94 %
Rwork0.176 --
obs0.177 51592 95.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 65.498 Å2 / ksol: 0.396 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 80.8 Å2 / Biso mean: 28.37 Å2 / Biso min: 11.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.858 Å2-0 Å2-1.233 Å2
2---3.529 Å20 Å2
3----8.424 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→28.538 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4950 0 116 669 5735
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0225188
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.9156968
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.149741
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01907
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.6221911
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-20.2661400.1977087722794
2-2.1250.2791420.1777189733196
2.125-2.2890.2561430.1777242738596
2.289-2.520.2661440.1777250739496
2.52-2.8840.2611430.187301744496
2.884-3.6320.2481450.1667302744796
3.632-28.5420.1861430.177221736494

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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