[日本語] English
万見
- PDB-3k8p: Structural basis for vesicle tethering by the Dsl1 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k8p
タイトルStructural basis for vesicle tethering by the Dsl1 complex
要素
  • Dsl1
  • Protein transport protein SEC39
キーワードTRANSPORT PROTEIN/TRANSPORT PROTEIN / Intracellular trafficking / Dsl1 complex / multisubunit tethering complex / SNARE proteins / Endoplasmic reticulum / ER-Golgi transport / Membrane / Protein transport / Transport / TRANSPORT PROTEIN-TRANSPORT PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ER-dependent peroxisome organization / Dsl1/NZR complex / RZZ complex / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / vesicle-mediated transport / nuclear envelope / protein transport / endoplasmic reticulum membrane ...ER-dependent peroxisome organization / Dsl1/NZR complex / RZZ complex / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / vesicle-mediated transport / nuclear envelope / protein transport / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1440 / Tetracycline Repressor; domain 2 - #150 / Sec39 domain / Secretory pathway protein Sec39 / Retrograde transport protein Dsl1 N-terminal domain / Retrograde transport protein Dsl1, C-terminal domain / Dsl1, N-terminal domain superfamily / Retrograde transport protein Dsl1 N terminal / Retrograde transport protein Dsl1 C terminal / Zw10/DSL1, C-terminal ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1440 / Tetracycline Repressor; domain 2 - #150 / Sec39 domain / Secretory pathway protein Sec39 / Retrograde transport protein Dsl1 N-terminal domain / Retrograde transport protein Dsl1, C-terminal domain / Dsl1, N-terminal domain superfamily / Retrograde transport protein Dsl1 N terminal / Retrograde transport protein Dsl1 C terminal / Zw10/DSL1, C-terminal / Tetracycline Repressor; domain 2 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein transport protein SEC39 / KLLA0C02695p
類似検索 - 構成要素
生物種Kluyveromyces lactis (酵母)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Ren, Y. / Jeffrey, P.D. / Hughson, F.M.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2009
タイトル: A structure-based mechanism for vesicle capture by the multisubunit tethering complex Dsl1.
著者: Ren, Y. / Yip, C.K. / Tripathi, A. / Huie, D. / Jeffrey, P.D. / Walz, T. / Hughson, F.M.
履歴
登録2009年10月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
C: Dsl1
D: Protein transport protein SEC39


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,6212
ポリマ－125,6212
非ポリマー00
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2030 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area44350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.020, 90.820, 213.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Dsl1 / KLLA0C02695p


分子量: 42387.000 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 332-686 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (酵母) / 遺伝子: KLLA0C02695g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6CUS2
#2: タンパク質 Protein transport protein SEC39 / Dependent on SLY1-20 protein 3


分子量: 83234.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SEC39, DSL3, YLR440C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12745
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.82 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES, pH 7.5, 10% PEG monomethyl ether 5000, 0.1 M MgCl2, 5% dimethyl sulfoxide, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9793, 0.9795, 0.9641
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月18日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97931
20.97951
30.96411
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 82563 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Rsym value: 0.06
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 3.8 % / Rsym value: 0.421 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
SHARP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→31.197 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 0.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2708 3943 5.02 %RANDOM
Rwork0.2049 ---
obs0.2082 78583 94.54 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.898 Å2 / ksol: 0.326 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→31.197 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7373 0 0 3 7376
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087521
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.14110160
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.2352792
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0791156
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041272
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.63370.28831270.24082393X-RAY DIFFRACTION85
2.6337-2.66710.37151140.26172525X-RAY DIFFRACTION88
2.6671-2.70210.36391250.27322479X-RAY DIFFRACTION89
2.7021-2.73910.33841270.25232500X-RAY DIFFRACTION89
2.7391-2.77820.29851300.25442511X-RAY DIFFRACTION90
2.7782-2.81970.27641690.25152588X-RAY DIFFRACTION92
2.8197-2.86370.32561380.25482560X-RAY DIFFRACTION92
2.8637-2.91060.38361270.2612619X-RAY DIFFRACTION92
2.9106-2.96080.37671220.26022638X-RAY DIFFRACTION93
2.9608-3.01460.35181680.24832652X-RAY DIFFRACTION94
3.0146-3.07250.29041340.23212636X-RAY DIFFRACTION94
3.0725-3.13520.34181550.22482733X-RAY DIFFRACTION95
3.1352-3.20330.2751190.22442660X-RAY DIFFRACTION95
3.2033-3.27770.31511570.23042714X-RAY DIFFRACTION97
3.2777-3.35960.32291690.22042712X-RAY DIFFRACTION97
3.3596-3.45030.30471530.20852727X-RAY DIFFRACTION98
3.4503-3.55170.23161140.18542802X-RAY DIFFRACTION98
3.5517-3.66620.25661610.18852754X-RAY DIFFRACTION98
3.6662-3.7970.26311490.18422810X-RAY DIFFRACTION99
3.797-3.94870.23391430.18122772X-RAY DIFFRACTION98
3.9487-4.12810.22251430.17522795X-RAY DIFFRACTION99
4.1281-4.34520.23541310.15962782X-RAY DIFFRACTION98
4.3452-4.61660.22111490.1542769X-RAY DIFFRACTION99
4.6166-4.97170.20951330.1462800X-RAY DIFFRACTION99
4.9717-5.46960.21241440.16522766X-RAY DIFFRACTION98
5.4696-6.25560.27531480.1922679X-RAY DIFFRACTION96
6.2556-7.86040.2321400.19822661X-RAY DIFFRACTION94
7.8604-31.19880.21511540.19182603X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID手法L11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1refined1.29290.1467-0.60980.6986-0.04871.4345-0.11830.335-0.2964-0.482-0.2195-0.20430.70540.01560.25150.59630.01450.1540.1866-0.00050.301215.219621.8237116.974
21.5872-0.4432-0.22262.2935-1.19071.4992-0.03040.0861-0.00580.0656-0.07280.1066-0.03510.16160.07920.04910.01110.04930.15820.03160.119
31.341-0.5672-0.22421.2910.14781.1349-0.0842-0.5410.2990.09630.274-0.026-0.196-0.3727-0.13260.22710.17460.06890.5152-0.10610.4069
40.6013-0.00890.60450.39130.40235.18320.01450.1095-0.14320.04930.0821-0.0486-0.00620.1762-0.09920.0576-0.0157-0.00350.1541-0.04340.1758
51.0052-0.3272-0.1023-0.12180.27753.4707-0.103-0.10620.12860.0037-0.0047-0.1004-0.0406-0.06170.09190.4326-0.11560.05680.202-0.03620.2434
精密化 TLSグループSelection details: chain D and resid 512:684

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る