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- PDB-3k6z: Crystal structure of Rv3671c protease, inactive form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k6z
タイトルCrystal structure of Rv3671c protease, inactive form
要素POSSIBLE MEMBRANE-ASSOCIATED SERINE PROTEASE
キーワードHYDROLASE / serine protease / disulfide / oxidative stress / bent helix / Protease
機能・相同性
機能・相同性情報


toxin biosynthetic process / symbiont-mediated evasion of host immune response / response to acidic pH / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / membrane => GO:0016020 / peptidoglycan-based cell wall / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Colicin V production, CvpA / : / Colicin V production protein / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan ...Colicin V production, CvpA / : / Colicin V production protein / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine protease MT3772 / Serine protease Rv3671c
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Biswas, T. / Small, J. / Vandal, O. / Ehrt, S. / Tsodikov, O.V.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Structural insight into serine protease Rv3671c that Protects M. tuberculosis from oxidative and acidic stress.
著者: Biswas, T. / Small, J. / Vandal, O. / Odaira, T. / Deng, H. / Ehrt, S. / Tsodikov, O.V.
履歴
登録2009年10月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: POSSIBLE MEMBRANE-ASSOCIATED SERINE PROTEASE
B: POSSIBLE MEMBRANE-ASSOCIATED SERINE PROTEASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5722
ポリマ－44,5722
非ポリマー00
水8,683482
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1820 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area16490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.074, 43.693, 71.468
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.76, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細1

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要素

#1: タンパク質 POSSIBLE MEMBRANE-ASSOCIATED SERINE PROTEASE / Serine protease


分子量: 22286.168 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 179-397 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: MT3772, Rv3671c / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O69639, UniProt: P9WHR9*PLUS, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 482 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.01 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Reservoir: 0.1 M Tris-HCl pH 8.5, 2.1 M ammonium phosphate monobasic, 60 mM ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.12719 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12719 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. all: 34080 / Num. obs: 32887 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.315 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 3564 / % possible all: 69.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3K6Y

3k6y


解像度: 1.75→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 5.803 / SU ML: 0.096 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.138 / ESU R Free: 0.136 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23903 1745 5 %RANDOM
Rwork0.18773 ---
all0.19024 34129 --
obs0.19024 32887 96.36 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.587 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.36 Å20 Å2-0.3 Å2
2--0.29 Å20 Å2
3----0.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2798 0 0 482 3280
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222858
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1841.9883933
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8565390
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.71424.57494
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.91615374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.951513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2481
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022191
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2250.21476
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.22020
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1640.2356
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2810.282
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1620.262
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7271.51999
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.97323183
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6733932
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5974.5750
LS精密化 シェル解像度: 1.754→1.799 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 77 -
Rwork0.255 1578 -
obs--63.85 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.40340.0548-0.26670.81420.73723.79210.0266-0.0310.0454-0.0474-0.01330.0269-0.06190.1713-0.01330.05620.00680.00520.0444-0.0052-0.006-0.8723.91161.144
20.6610.1620.64991.19490.01162.09220.05460.0141-0.00620.07230.08450.08350.09380.1639-0.1390.02430.0171-0.00210.0849-0.02160.00688.8180.23827.663
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-10 - 9999
2X-RAY DIFFRACTION2B-10 - 9999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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