[日本語] English
万見
- PDB-3k6f: Crystal structure of mouse T-cadherin EC1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k6f
タイトルCrystal structure of mouse T-cadherin EC1
要素T-cadherin
キーワードCELL ADHESION / T-cadherin / Calcium / Cell membrane / Cleavage on pair of basic residues / Glycoprotein / GPI-anchor / Lipoprotein / Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


low-density lipoprotein particle mediated signaling / adiponectin binding / regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Adherens junctions interactions / localization within membrane / low-density lipoprotein particle binding / cell-cell adhesion mediated by cadherin / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / negative regulation of cell adhesion / catenin complex ...low-density lipoprotein particle mediated signaling / adiponectin binding / regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Adherens junctions interactions / localization within membrane / low-density lipoprotein particle binding / cell-cell adhesion mediated by cadherin / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / negative regulation of cell adhesion / catenin complex / cell-cell junction assembly / adherens junction organization / positive regulation of positive chemotaxis / sprouting angiogenesis / lamellipodium assembly / positive regulation of cell-matrix adhesion / Rac protein signal transduction / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / Rho protein signal transduction / regulation of endocytosis / keratinocyte proliferation / endothelial cell migration / GABA-ergic synapse / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of calcium-mediated signaling / adherens junction / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / cell morphogenesis / caveola / beta-catenin binding / cell migration / positive regulation of cell migration / neuron projection / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / external side of plasma membrane / calcium ion binding / synapse / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherins / Cadherin / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like ...Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherins / Cadherin / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.813 Å
データ登録者Shapiro, L. / Ciatto, C.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: T-cadherin structures reveal a novel adhesive binding mechanism
著者: Ciatto, C. / Bahna, F. / Zampieri, N. / Vansteenhouse, H.C. / Katsamba, P.S. / Ahlsen, G. / Harrison, O.J. / Brasch, J. / Jin, X. / Posy, S. / Vendome, J. / Ranscht, B. / Jessell, T.M. / Honig, B. / Shapiro, L.
履歴
登録2009年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: T-cadherin
B: T-cadherin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8502
ポリマ－21,8502
非ポリマー00
水3,657203
1
A: T-cadherin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9251
ポリマ－10,9251
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: T-cadherin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9251
ポリマ－10,9251
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.355, 50.355, 122.460
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number171
Space group name H-MP62
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-139-

HOH

21A-167-

HOH

31A-168-

HOH

41B-128-

HOH

51B-173-

HOH

61B-208-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 T-cadherin / Truncated cadherin / Cadherin-13 / T-cad / Heart cadherin / H-cadherin


分子量: 10925.205 Da / 分子数: 2 / 断片: EC1 domain: UNP residues 140-237 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cdh13 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WTR5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.03 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.2M Ammonium sulfate, 20% PEG 3350, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: Vertical focusing mirror
放射モノクロメーター: Bent single Si(111) crystal (horizontal focusing and deflection)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 16137 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 17.473 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.125 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
MAR345dtbデータ収集
DENZOデータ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PRB entry 3K6D

3k6d


解像度: 1.813→19.447 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.859 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射
Rfree0.226 1584 10.01 %
Rwork0.168 --
obs0.168 15825 99.43 %
溶媒の処理Bsol: 63.705 Å2 / ksol: 0.423 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 77.38 Å2 / Biso mean: 22.144 Å2 / Biso min: 8.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.404 Å2-0 Å2-0 Å2
2--2.404 Å20 Å2
3----4.809 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.813→19.447 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1538 0 0 203 1741
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3611
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0881
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2151
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071
X-RAY DIFFRACTIONf_nbd_refined4.1271
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RworkNum. reflection RworkRefine-IDTotal num. of bins used% reflection obs (%)
1.813-1.8360.151455X-RAY DIFFRACTION2883
1.836-1.8590.144538X-RAY DIFFRACTION2891
1.859-1.8830.152500X-RAY DIFFRACTION2891
1.883-1.9090.171515X-RAY DIFFRACTION2891
1.909-1.9360.154536X-RAY DIFFRACTION2890
1.936-1.9650.148487X-RAY DIFFRACTION2890
1.965-1.9960.143507X-RAY DIFFRACTION2889
1.996-2.0280.157528X-RAY DIFFRACTION2890
2.028-2.0630.159492X-RAY DIFFRACTION2891
2.063-2.1010.154516X-RAY DIFFRACTION2889
2.101-2.1410.167499X-RAY DIFFRACTION2890
2.141-2.1850.163531X-RAY DIFFRACTION2890
2.185-2.2320.159492X-RAY DIFFRACTION2889
2.232-2.2840.167518X-RAY DIFFRACTION2890
2.284-2.3410.168487X-RAY DIFFRACTION2889
2.341-2.4040.177534X-RAY DIFFRACTION2890
2.404-2.4750.175486X-RAY DIFFRACTION2890
2.475-2.5550.169531X-RAY DIFFRACTION2890
2.555-2.6460.18513X-RAY DIFFRACTION2889
2.646-2.7510.18496X-RAY DIFFRACTION2890
2.751-2.8760.187512X-RAY DIFFRACTION2890
2.876-3.0270.176510X-RAY DIFFRACTION2890
3.027-3.2160.169507X-RAY DIFFRACTION2890
3.216-3.4630.164513X-RAY DIFFRACTION2890
3.463-3.8090.148516X-RAY DIFFRACTION2889
3.809-4.3550.145508X-RAY DIFFRACTION2890
4.355-5.4670.149510X-RAY DIFFRACTION2888
5.467-19.4470.207504X-RAY DIFFRACTION2887
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.522-0.05480.40890.79370.29370.6508-0.06820.08120.01820.04910.0469-0.0329-0.01050.12410.02890.1164-0.0056-0.01350.13510.00280.0858-3.6365-17.2331-10.0523
21.40810.42590.81170.71390.10581.1558-0.10280.17810.0719-0.06590.01810.02810.00570.09830.07470.1328-0.0038-0.0250.07160.0110.06052.3298-22.6219.3758
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA0 - 99
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB0 - 99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る