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- PDB-3k37: Crystal Structure of B/Perth Neuraminidase in complex with Peramivir -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k37
タイトルCrystal Structure of B/Perth Neuraminidase in complex with Peramivir
要素Neuraminidase
キーワードHYDROLASE / INFLUENZA / NEURAMINIDASE / MUTATION / RESISTANCE / BIOCRYST / Peramivir / RWJ-270201 / BCX-1812 / 229614-55-5 / 229615-12-7 / Cell membrane / Glycosidase / Membrane / Transmembrane / Virion
機能・相同性
機能・相同性情報


exo-alpha-sialidase / exo-alpha-sialidase activity / carbohydrate metabolic process / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 34 / Neuraminidase / Neuraminidase - #10 / 6 Propeller / Neuraminidase / Sialidase superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BCZ / Neuraminidase
類似検索 - 構成要素
生物種Influenza B virus (B型インフルエンザウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Oakley, A.J. / McKimm-Breschkin, J.L.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structural and Functional Basis of Resistance to Neuraminidase Inhibitors of Influenza B Viruses.
著者: Oakley, A.J. / Barrett, S. / Peat, T.S. / Newman, J. / Streltsov, V.A. / Waddington, L. / Saito, T. / Tashiro, M. / McKimm-Breschkin, J.L.
履歴
登録2009年10月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neuraminidase
B: Neuraminidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,2358
ポリマ－87,6502
非ポリマー1,5866
水14,178787
1
A: Neuraminidase
ヘテロ分子

A: Neuraminidase
ヘテロ分子

A: Neuraminidase
ヘテロ分子

A: Neuraminidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,47116
ポリマ－175,2994
非ポリマー3,17212
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
Buried area15310 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area45110 Å2
手法PISA
2
B: Neuraminidase
ヘテロ分子

B: Neuraminidase
ヘテロ分子

B: Neuraminidase
ヘテロ分子

B: Neuraminidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,47116
ポリマ－175,2994
非ポリマー3,17212
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-x-1,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_455-y-1,x,z1
crystal symmetry operation4_545y,-x-1,z1
Buried area15220 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area45080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.645, 88.645, 207.523
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-482-

HOH

21A-727-

HOH

31A-735-

HOH

41A-791-

HOH

51B-38-

HOH

61B-666-

HOH

71B-737-

HOH

81B-768-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 78 - 466 / Label seq-ID: 9 - 397

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Neuraminidase


分子量: 43824.836 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 70-466 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza B virus (B型インフルエンザウイルス)
株: B/Perth/211/2001 / プラスミド: pFastBac
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf21 / 参照: UniProt: Q3S340, exo-alpha-sialidase
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-BCZ / 3-(1-ACETYLAMINO-2-ETHYL-BUTYL)-4-GUANIDINO-2-HYDROXY-CYCLOPENTANECARBOXYLIC ACID / BCX-1812


分子量: 328.407 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H28N4O4 / コメント: 抗ウイルス剤, 阻害剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 787 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.11 %
結晶化温度: 281.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M NaNO3, 20% w/v PEG3350, 0.1M bis-tris propane, pH6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 281.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.95364 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月13日 / 詳細: BEAMLINE OPTICS
放射モノクロメーター: BEAMLINE OPTICS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95364 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→40.76 Å / Num. all: 47163 / Num. obs: 47163 / % possible obs: 87.6 % / Observed criterion σ(F): -1 / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 12.108 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.335 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 7141 / % possible all: 90.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3K36

3k36


解像度: 2→40.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 4.604 / SU ML: 0.125 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.233 / ESU R Free: 0.199 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23732 2388 5.1 %RANDOM
Rwork0.17124 ---
obs0.17462 44772 87.65 %-
all-44772 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.22 Å20 Å20 Å2
2---1.22 Å20 Å2
3---2.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→40.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6012 0 104 787 6903
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0216345
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6251.9658606
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6385790
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.67723.384263
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.974151049
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.491538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2916
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0214796
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6291.53875
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.13526229
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.94632470
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8554.52374
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
1561tight positional0.050.05
1454medium positional0.160.5
1561tight thermal0.390.5
1454medium thermal0.612
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 183 -
Rwork0.205 3480 -
obs--91.19 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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