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- PDB-3k2b: Crystal structure of photosynthetic A4 isoform glyceraldehyde-3-p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k2b
タイトルCrystal structure of photosynthetic A4 isoform glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase complexed with NAD, from Arabidopsis thaliana
要素Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
キーワードOXIDOREDUCTASE / Rossmann fold / Calvin cycle / Chloroplast / Membrane / NADP / Transit peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


supramolecular complex / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NADP+) (phosphorylating) / stromule / salicylic acid binding / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NADP+) (phosphorylating) activity / chloroplast membrane / response to sucrose / apoplast / reductive pentose-phosphate cycle / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity ...supramolecular complex / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NADP+) (phosphorylating) / stromule / salicylic acid binding / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NADP+) (phosphorylating) activity / chloroplast membrane / response to sucrose / apoplast / reductive pentose-phosphate cycle / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / chloroplast envelope / chloroplast stroma / chloroplast thylakoid membrane / response to light stimulus / response to cold / chloroplast / glucose metabolic process / NAD binding / disordered domain specific binding / NADP binding / protein homotetramerization / mRNA binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase GAPA1, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Fermani, S. / Falini, G. / Thumiger, A. / Sparla, F. / Marri, L. / Trost, P.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2010
タイトル: Structure of photosynthetic glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (isoform A4) from Arabidopsis thaliana in complex with NAD
著者: Fermani, S. / Sparla, F. / Marri, L. / Thumiger, A. / Pupillo, P. / Falini, G. / Trost, P.
#1: ジャーナル: Plant Physiol. / 年: 2005
タイトル: Reconstitution and properties of the recombinant glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase/CP12/phosphoribulokinase supramolecular complex of Arabidopsis
著者: Marri, L. / Trost, P. / Pupillo, P. / Sparla, F.
履歴
登録2009年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年5月2日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
C: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
D: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
E: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
F: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
G: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
H: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
O: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
Q: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)374,87365
ポリマ－363,91610
非ポリマー10,95755
水15,889882
1
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
C: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
D: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,04527
ポリマ－145,5664
非ポリマー4,47923
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14570 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area45800 Å2
手法PISA
2
E: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
F: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
G: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
H: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,66123
ポリマ－145,5664
非ポリマー4,09519
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14320 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area45450 Å2
手法PISA
3
O: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
Q: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
ヘテロ分子

O: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
Q: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,33330
ポリマ－145,5664
非ポリマー4,76726
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area14550 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area44880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)150.738, 188.625, 314.129
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-382-

HOH

21D-359-

HOH

31H-669-

HOH

41Q-342-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic / NADP-dependent glyceraldehydephosphate dehydrogenase subunit A


分子量: 36391.570 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: GAPA / プラスミド: pET 28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P25856, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NADP+) (phosphorylating)
#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 882 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.91 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 2.4M ammonium sulphate, 0.1M sodium citrate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→95.3 Å / Num. all: 136899 / Num. obs: 131352 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 40.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.697 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique all: 10346 / Rsym value: 0.697 / % possible all: 76.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
EPMR位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1NBO

1nbo


解像度: 2.6→94.22 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2920354.69 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 6671 5.1 %RANDOM
Rwork0.237 ---
all0.239 136963 --
obs0.237 131352 95.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 63.3778 Å2 / ksol: 0.362364 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 59.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-22.55 Å20 Å20 Å2
2---7.99 Å20 Å2
3----14.55 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.48 Å0.39 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.66 Å0.58 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→94.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数25525 0 665 882 27072
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.412 885 4.9 %
Rwork0.389 17328 -
obs-18213 80.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4nad.paramnad.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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