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万見
- PDB-3k0i: Crystal structure of Cu(I)CusA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k0i
タイトルCrystal structure of Cu(I)CusA
要素Cation efflux system protein cusA
キーワードTRANSPORT PROTEIN / transmembrane helix / Cell inner membrane / Cell membrane / Copper transport / Ion transport / Membrane / Transmembrane / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


silver ion transport / silver ion transmembrane transporter activity / plasma membrane copper ion transport / copper ion transmembrane transport / response to silver ion / silver ion transmembrane transport / copper ion export / copper ion transmembrane transporter activity / detoxification of copper ion / response to copper ion ...silver ion transport / silver ion transmembrane transporter activity / plasma membrane copper ion transport / copper ion transmembrane transport / response to silver ion / silver ion transmembrane transport / copper ion export / copper ion transmembrane transporter activity / detoxification of copper ion / response to copper ion / xenobiotic transmembrane transporter activity / intracellular copper ion homeostasis / response to toxic substance / copper ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cation efflux system CzcA/CusA/SilA/NccA/HelA/CnrA / Acriflavin resistance protein / Multidrug efflux transporter AcrB TolC docking domain, DN/DC subdomains / AcrB/AcrD/AcrF family
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (I) ION / Cation efflux system protein CusA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 4.116 Å
データ登録者Su, C.-C.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of CusA
著者: Long, F. / Su, C.-C. / Routh, M.D. / Rajashankar, K.R. / Yu, E.W.
履歴
登録2009年9月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cation efflux system protein cusA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,9613
ポリマ－115,8341
非ポリマー1272
水00
1
A: Cation efflux system protein cusA
ヘテロ分子

A: Cation efflux system protein cusA
ヘテロ分子

A: Cation efflux system protein cusA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)347,8839
ポリマ－347,5023
非ポリマー3816
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area17370 Å2
ΔGint-102.8 kcal/mol
Surface area125500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)179.256, 179.256, 286.266
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Cation efflux system protein cusA


分子量: 115833.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Resistance-Nodulation-Cell Division (RND) Heavy-metal Transporter
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: b0575, cusA, JW0564, ybdE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-codonPlus-dacrB / 参照: UniProt: P38054
#2: 化合物 ChemComp-CU1 / COPPER (I) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.81 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 10% PEG 3350, 0.1M Na citrate, 0.5M (NH4)2SO4, 10% Glycerol, 1% JM600 pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 1.3779 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月30日
放射モノクロメーター: Si(111) channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.3779 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.116→40 Å / Num. obs: 26090 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 4.116→4.27 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.457 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 4.116→38.458 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.56 / σ(F): 0.12 / 位相誤差: 29 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: The Friedel pairs were used in phasing
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3085 635 4.97 %
Rwork0.2685 --
obs0.2705 12766 91.32 %
all-14211 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 130.53 Å2 / ksol: 0.25 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 190.13 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.628 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.628 Å20 Å2
3----3.424 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.116→38.458 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7802 0 2 0 7804
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0067960
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.24810834
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.1072877
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0751288
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081362
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.116-4.43330.28091240.25622215X-RAY DIFFRACTION85
4.4333-4.87860.22111380.20262349X-RAY DIFFRACTION90
4.8786-5.58270.291300.21142429X-RAY DIFFRACTION92
5.5827-7.02660.36311180.27492537X-RAY DIFFRACTION95
7.0266-38.45990.32351250.29562601X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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