[日本語] English
万見
- PDB-3k07: Crystal structure of CusA -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k07
タイトルCrystal structure of CusA
要素Cation efflux system protein cusA
キーワードTRANSPORT PROTEIN / transmembrane helix / Cell inner membrane / Cell membrane / Copper transport / Ion transport / Membrane / Transmembrane / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


silver ion transport / silver ion transmembrane transporter activity / plasma membrane copper ion transport / copper ion transmembrane transport / response to silver ion / silver ion transmembrane transport / copper ion transmembrane transporter activity / copper ion export / detoxification of copper ion / response to copper ion ...silver ion transport / silver ion transmembrane transporter activity / plasma membrane copper ion transport / copper ion transmembrane transport / response to silver ion / silver ion transmembrane transport / copper ion transmembrane transporter activity / copper ion export / detoxification of copper ion / response to copper ion / xenobiotic transmembrane transporter activity / intracellular copper ion homeostasis / response to toxic substance / copper ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cation efflux system CzcA/CusA/SilA/NccA/HelA/CnrA / Multidrug efflux transporter AcrB TolC docking domain, DN/DC subdomains / Acriflavin resistance protein / AcrB/AcrD/AcrF family
類似検索 - ドメイン・相同性
Cation efflux system protein CusA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.521 Å
データ登録者Su, C.-C.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: Crystal structures of the CusA efflux pump suggest methionine-mediated metal transport.
著者: Long, F. / Su, C.C. / Zimmermann, M.T. / Boyken, S.E. / Rajashankar, K.R. / Jernigan, R.L. / Yu, E.W.
履歴
登録2009年9月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cation efflux system protein cusA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,8341
ポリマ－115,8341
非ポリマー00
水00
1
A: Cation efflux system protein cusA

A: Cation efflux system protein cusA

A: Cation efflux system protein cusA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)347,5023
ポリマ－347,5023
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area15690 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area117670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)178.393, 178.393, 285.761
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32

-
要素

#1: タンパク質 Cation efflux system protein cusA


分子量: 115833.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: b0575, cusA, JW0564, ybdE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-codonPlus-dacrB / 参照: UniProt: P38054

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.44 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 10% PEG 3350, 0.1M Na citrate, 0.5M (NH4)2SO4, 10% Glycerol, 1% JM600 pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月30日
放射モノクロメーター: Si(111) channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.52→40 Å / Num. obs: 21591 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Χ2: 1.257 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 3.52→3.65 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.489 / Num. unique all: 2149 / Χ2: 1.123 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
SHARP位相決定
精密化解像度: 3.521→37.285 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.34 / σ(F): 0.1 / 位相誤差: 27.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 1037 5.1 %
Rwork0.237 19316 -
obs0.239 20353 92.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 110.889 Å2 / ksol: 0.295 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 515.41 Å2 / Biso mean: 154.211 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.411 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.411 Å20 Å2
3----2.822 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.521→37.285 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7885 0 0 0 7885
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0048047
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.87410958
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061301
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041379
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.0242905
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.521-3.7070.2981300.2952523265386
3.707-3.9390.3181530.2542584273789
3.939-4.2420.2841580.2322735289393
4.242-4.6680.2731380.2052815295395
4.668-5.3420.2741730.212853302697
5.342-6.7240.2881470.252896304396
6.724-37.2870.2411380.2232910304894
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 4.4948 Å / Origin y: 27.007 Å / Origin z: 76.37 Å
111213212223313233
T1.1824 Å2-0.1172 Å20.1979 Å2-0.5657 Å20.0198 Å2--0.7465 Å2
L0.5342 °20.0755 °2-0.4272 °2-0.3896 °2-0.5184 °2--2.5907 °2
S0.1346 Å °-0.0217 Å °0.2457 Å °-0.0312 Å °0.1708 Å °-0.009 Å °-0.601 Å °-0.0733 Å °-0.2604 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る