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万見
- PDB-3jsk: Thiazole synthase from Neurospora crassa -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jsk
タイトルThiazole synthase from Neurospora crassa
要素CyPBP37 protein
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Octameric thiazole synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-dependent adenosine diphosphate thiazole synthase / thiazole biosynthetic process / pentosyltransferase activity / thiamine biosynthetic process / mitochondrial genome maintenance / ferrous iron binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2840 / Thiamine thiazole synthase / Thiazole biosynthetic enzyme Thi4 family / Thi4 family / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / Helix non-globular / 3-Layer(bba) Sandwich / Special ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2840 / Thiamine thiazole synthase / Thiazole biosynthetic enzyme Thi4 family / Thi4 family / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / Helix non-globular / 3-Layer(bba) Sandwich / Special / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AHZ / : / Thiamine thiazole synthase / Thiamine thiazole synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Neurospora crassa (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Kang, Y.N. / Bale, S. / Ealick, S.E.
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of thiazole synthase Thi4 from Neurospora crassa
著者: Kang, Y.N. / Bale, S. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
履歴
登録2009年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CyPBP37 protein
B: CyPBP37 protein
C: CyPBP37 protein
D: CyPBP37 protein
E: CyPBP37 protein
F: CyPBP37 protein
G: CyPBP37 protein
H: CyPBP37 protein
I: CyPBP37 protein
J: CyPBP37 protein
K: CyPBP37 protein
L: CyPBP37 protein
M: CyPBP37 protein
N: CyPBP37 protein
O: CyPBP37 protein
P: CyPBP37 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)600,32248
ポリマ－589,93416
非ポリマー10,38832
水7,044391
1
A: CyPBP37 protein
B: CyPBP37 protein
C: CyPBP37 protein
D: CyPBP37 protein
E: CyPBP37 protein
F: CyPBP37 protein
G: CyPBP37 protein
H: CyPBP37 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)300,16124
ポリマ－294,9678
非ポリマー5,19416
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area67660 Å2
ΔGint-495 kcal/mol
Surface area60860 Å2
手法PISA
2
I: CyPBP37 protein
J: CyPBP37 protein
K: CyPBP37 protein
L: CyPBP37 protein
M: CyPBP37 protein
N: CyPBP37 protein
O: CyPBP37 protein
P: CyPBP37 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)300,16124
ポリマ－294,9678
非ポリマー5,19416
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area67450 Å2
ΔGint-495 kcal/mol
Surface area60640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.237, 125.914, 158.208
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.220, 90.000
Int Tables number3
Space group name H-MP121

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要素

#1: タンパク質
CyPBP37 protein / Neurospora crassa thiazole synthase


分子量: 36870.875 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Neurospora crassa (菌類) / 遺伝子: NCU06110, NCU06110.1 / プラスミド: pET19b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9HGR2, UniProt: Q1K6I4*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-AHZ / ADENOSINE DIPHOSPHATE 5-(BETA-ETHYL)-4-METHYL-THIAZOLE-2-CARBOXYLIC ACID


分子量: 593.378 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H19N6O12P2S
#3: 化合物
ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 391 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.96 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 200 mM sodium thiocyanate, 20% PEG3350, 6% ethylene glycol, pH 7.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 165605 / Num. obs: 157169 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 17.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Rsym value: 0.131 / Χ2: 1.158 / Net I/σ(I): 5.3
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.377 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 16349 / Rsym value: 0.377 / Χ2: 0.576 / % possible all: 96.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.2精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2GJC

2gjc
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.7→49.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Data cutoff high absF: 37593 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 15651 10 %RANDOM
Rwork0.202 ---
all0.202 165605 --
obs0.202 157169 92.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 25.597 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 100 Å2 / Biso mean: 35.534 Å2 / Biso min: 3.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.47 Å20 Å24.83 Å2
2---7.42 Å20 Å2
3----0.06 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.44 Å0.36 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→49.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数35038 0 624 391 36053
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 2395 10.2 %
Rwork0.269 21155 -
all-23550 -
obs-16349 83.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein_rep.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramAHZ.top
X-RAY DIFFRACTION3AHZ.paramdha.top
X-RAY DIFFRACTION4dha.param&_1_TOPOLOGY_INFILE_4
X-RAY DIFFRACTION5&_1_TOPOLOGY_INFILE_5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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