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- PDB-3jrv: Structure of poxvirus K7 protein in complex with RNA helicase DDX3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jrv
タイトルStructure of poxvirus K7 protein in complex with RNA helicase DDX3
要素
  • ATP-dependent RNA helicase DDX3X
  • Protein K7
キーワードVIRAL PROTEIN/PROTEIN BINDING / poxvirus protein K7 / DEAD-box RNA Helicase DDX3 / viral immune evasion / innate immunity / VIRAL PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


CTPase activity / positive regulation of toll-like receptor 8 signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 7 signaling pathway / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / protein localization to cytoplasmic stress granule / eukaryotic initiation factor 4E binding / RNA strand annealing activity / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / gamete generation / positive regulation of mitochondrial translation ...CTPase activity / positive regulation of toll-like receptor 8 signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 7 signaling pathway / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / protein localization to cytoplasmic stress granule / eukaryotic initiation factor 4E binding / RNA strand annealing activity / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / gamete generation / positive regulation of mitochondrial translation / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / NLRP3 inflammasome complex / cellular response to arsenic-containing substance / poly(A) binding / gamma-tubulin binding / P granule / cellular response to osmotic stress / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / transcription factor binding / lipid homeostasis / cell leading edge / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of translational initiation / ribosomal small subunit binding / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of type I interferon production / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of viral genome replication / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / DNA helicase activity / translation initiation factor binding / signaling adaptor activity / stress granule assembly / intrinsic apoptotic signaling pathway / protein sequestering activity / positive regulation of interferon-beta production / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / protein serine/threonine kinase activator activity / cytosolic ribosome assembly / positive regulation of translation / chromosome segregation / translational initiation / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of cell growth / response to virus / cellular response to virus / Wnt signaling pathway / mRNA 5'-UTR binding / RNA stem-loop binding / cytoplasmic stress granule / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / lamellipodium / positive regulation of cell growth / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / secretory granule lumen / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / ficolin-1-rich granule lumen / cell differentiation / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / negative regulation of translation / intracellular signal transduction / RNA helicase / cadherin binding / positive regulation of apoptotic process / innate immune response / negative regulation of gene expression / GTPase activity / mRNA binding / centrosome / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Orthopoxvirus, Protein K7 / dsDNA poxvirus / Poxvirus Bcl-2-like / Poxvirus domain superfamily / Poxvirus Bcl-2-like proteins / Apoptosis Regulator Bcl-x / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. ...Orthopoxvirus, Protein K7 / dsDNA poxvirus / Poxvirus Bcl-2-like / Poxvirus domain superfamily / Poxvirus Bcl-2-like proteins / Apoptosis Regulator Bcl-x / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent RNA helicase DDX3X / Protein K7
類似検索 - 構成要素
生物種Vaccinia virus WR (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Oda, S. / Khan, R.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: Structural basis for targeting of human RNA helicase DDX3 by poxvirus protein K7
著者: Oda, S. / Schroder, M. / Khan, A.R.
履歴
登録2009年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年4月18日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein K7
B: Protein K7
C: ATP-dependent RNA helicase DDX3X
D: ATP-dependent RNA helicase DDX3X
E: ATP-dependent RNA helicase DDX3X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8285
ポリマ－41,8285
非ポリマー00
水4,630257
1
A: Protein K7
C: ATP-dependent RNA helicase DDX3X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8352
ポリマ－19,8352
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1300 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area7680 Å2
手法PISA
2
B: Protein K7
D: ATP-dependent RNA helicase DDX3X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8352
ポリマ－19,8352
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1280 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area7760 Å2
手法PISA
3
E: ATP-dependent RNA helicase DDX3X


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 2.16 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,1581
ポリマ－2,1581
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.889, 69.529, 65.626
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 122.170, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Protein K7


分子量: 17676.480 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vaccinia virus WR (ウイルス) / 株: Western Reserve / プラスミド: pET15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P68466
#2: タンパク質・ペプチド ATP-dependent RNA helicase DDX3X / DEAD box protein 3 / X-chromosomal / Helicase-like protein 2 / HLP2 / DEAD box / X isoform


分子量: 2158.251 Da / 分子数: 3 / Fragment: DDX3, UNP residues 71-90 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: solid-phase peptide synthesis of chains C, D and E
参照: UniProt: O00571, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 257 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.38 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.25
詳細: 100mM sodium citrate, 15.0% (w/v) PEG 3350, pH 5.25, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月25日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→55.6 Å / Num. all: 45578 / Num. obs: 44187 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 16.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 35.4
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.373 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 3840 / % possible all: 84.9

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
REFMAC5.5.0070精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
SHELXEモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.6→55.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.1 / SU B: 2.821 / SU ML: 0.045 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.101 / ESU R Free: 0.083 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19 2162 5.1 %RANDOM
Rwork0.141 ---
obs0.143 42627 93.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 54.62 Å2 / Biso mean: 18.284 Å2 / Biso min: 4.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20 Å2-0.01 Å2
2--0.15 Å2-0 Å2
3----0.22 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.159 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→55.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2505 0 0 257 2762
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0222596
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.491.9383505
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8255315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.73424.662133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.80415469
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9791511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.2387
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.021957
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7771.51543
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.16822500
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.73231053
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.0384.51000
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.55732596
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free13.6033257
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded8.57132542
LS精密化 シェル解像度: 1.602→1.644 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 134 -
Rwork0.22 2297 -
all-2431 -
obs--72.12 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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