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- PDB-3ja7: Cryo-EM structure of the bacteriophage T4 portal protein assembly... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ja7
タイトルCryo-EM structure of the bacteriophage T4 portal protein assembly at near-atomic resolution
要素Portal protein gp20
キーワードVIRAL PROTEIN
機能・相同性Portal protein Gp20 / Bacteriophage T4-like portal protein (Gp20) / symbiont genome ejection through host cell envelope, contractile tail mechanism / viral portal complex / viral genome packaging / viral release from host cell / host cell plasma membrane / membrane / Portal protein
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Sun, L. / Zhang, X. / Gao, S. / Rao, P.A. / Padilla-Sanchez, V. / Chen, Z. / Sun, S. / Xiang, Y. / Subramaniam, S. / Rao, V.B. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Cryo-EM structure of the bacteriophage T4 portal protein assembly at near-atomic resolution.
著者: Lei Sun / Xinzheng Zhang / Song Gao / Prashant A Rao / Victor Padilla-Sanchez / Zhenguo Chen / Siyang Sun / Ye Xiang / Sriram Subramaniam / Venigalla B Rao / Michael G Rossmann /
要旨: The structure and assembly of bacteriophage T4 has been extensively studied. However, the detailed structure of the portal protein remained unknown. Here we report the structure of the bacteriophage ...The structure and assembly of bacteriophage T4 has been extensively studied. However, the detailed structure of the portal protein remained unknown. Here we report the structure of the bacteriophage T4 portal assembly, gene product 20 (gp20), determined by cryo-electron microscopy (cryo-EM) to 3.6 Å resolution. In addition, analysis of a 10 Å resolution cryo-EM map of an empty prolate T4 head shows how the dodecameric portal assembly interacts with the capsid protein gp23 at the special pentameric vertex. The gp20 structure also verifies that the portal assembly is required for initiating head assembly, for attachment of the packaging motor, and for participation in DNA packaging. Comparison of the Myoviridae T4 portal structure with the known portal structures of φ29, SPP1 and P22, representing Podo- and Siphoviridae, shows that the portal structure probably dates back to a time when self-replicating microorganisms were being established on Earth.
履歴
登録2015年4月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_imaging_optics / em_software
Item: _em_imaging_optics.energyfilter_name / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.22019年12月18日Group: Database references / Other / カテゴリ: atom_sites / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6324
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Portal protein gp20
B: Portal protein gp20
C: Portal protein gp20
D: Portal protein gp20
E: Portal protein gp20
F: Portal protein gp20
G: Portal protein gp20
H: Portal protein gp20
I: Portal protein gp20
J: Portal protein gp20
K: Portal protein gp20
L: Portal protein gp20


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)640,30112
ポリマ－640,30112
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Portal protein gp20 / Gene product 20 / gp20


分子量: 53358.414 Da / 分子数: 12 / 断片: UNP residues 74-524 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: 20 / プラスミド: pCDFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS / 参照: UniProt: P13334

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: T4 portal protein gp20 / タイプ: VIRUS / 詳細: dodecamer
分子量値: 0.66 MDa / 実験値: YES
緩衝液名称: 20 mM Tris-HCl, 400 mM NaCl, 5 mM EDTA / pH: 7.8 / 詳細: 20 mM Tris-HCl, 400 mM NaCl, 5 mM EDTA
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil R1.2/1.3 holey carbon on 200 mesh copper
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / Temp: 120 K / 湿度: 90 %
詳細: Blot for 7 seconds before plunging into liquid ethane (GATAN CRYOPLUNGE 3).
手法: Blot for 7 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2014年7月10日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 29000 X / 倍率（補正後）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
資料ホルダタイプ: Liquid nitrogen-cooled / 温度: 100 K / 最高温度: 105 K / 最低温度: 80 K
撮影電子線照射量: 2 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF / エネルギーフィルター 上限: 25 eV / エネルギーフィルター 下限: 0 eV
画像スキャンデジタル画像の数: 839
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア名称: RELION / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: each particle
対称性点対称性: C12 (12回回転対称)
3次元再構成手法: Cross-common lines / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 98000 / ピクセルサイズ（公称値）: 1 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1 Å
詳細: FSC was calculated from two independent reconstructions. Particles were selected using an automatic selection program. (Single particle--Applied symmetry: C12)
クラス平均像の数: 15 / 対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 3.6→3.6 Å / SU ML: 0.48 / σ(F): 0 / 位相誤差: 28.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2719 2016 0.23 %
Rwork0.2644 878498 -
obs0.2644 880514 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 302.6 Å2 / Biso mean: 83.0196 Å2 / Biso min: 6.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.63→272 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数41280 0 0 0 41280
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00942060
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.39156784
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.066240
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0067404
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d15.88215876
LS精密化 シェル

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.6302-3.7210.36331440.42776292063064100
3.721-3.82160.32581680.36296322363391100
3.8216-3.93410.27091200.31386239062510100
3.9341-4.06110.34651560.30536296063116100
4.0611-4.20620.34591440.28596246862612100
4.2062-4.37470.26281440.26426313463278100
4.3747-4.57380.26911440.25556264762791100
4.5738-4.81490.21571320.226257262704100
4.8149-5.11660.17591320.22286302863160100
5.1166-5.51170.24681440.24246248462628100
5.5117-6.06640.37871440.28256267162815100
6.0664-6.94430.22331800.2836287163051100
6.9443-8.74920.35691080.25866285562963100
8.7492-272.76660.22051560.1833622756243199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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