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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3izj | ||||||
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タイトル | Mm-cpn rls with ATP and AlFx | ||||||
![]() | Chaperonin | ||||||
![]() | CHAPERONE / Mm-cpn / maripaludis / chaperonin | ||||||
機能・相同性 | ![]() chaperonin-containing T-complex / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.9 Å | ||||||
![]() | Douglas, N.R. / Reissmann, S. / Zhang, J. / Chen, B. / Jakana, J. / Kumar, R. / Chiu, W. / Frydman, J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Dual action of ATP hydrolysis couples lid closure to substrate release into the group II chaperonin chamber. 著者: Nicholai R Douglas / Stefanie Reissmann / Junjie Zhang / Bo Chen / Joanita Jakana / Ramya Kumar / Wah Chiu / Judith Frydman / ![]() 要旨: Group II chaperonins are ATP-dependent ring-shaped complexes that bind nonnative polypeptides and facilitate protein folding in archaea and eukaryotes. A built-in lid encapsulates substrate proteins ...Group II chaperonins are ATP-dependent ring-shaped complexes that bind nonnative polypeptides and facilitate protein folding in archaea and eukaryotes. A built-in lid encapsulates substrate proteins within the central chaperonin chamber. Here, we describe the fate of the substrate during the nucleotide cycle of group II chaperonins. The chaperonin substrate-binding sites are exposed, and the lid is open in both the ATP-free and ATP-bound prehydrolysis states. ATP hydrolysis has a dual function in the folding cycle, triggering both lid closure and substrate release into the central chamber. Notably, substrate release can occur in the absence of a lid, and lid closure can occur without substrate release. However, productive folding requires both events, so that the polypeptide is released into the confined space of the closed chamber where it folds. Our results show that ATP hydrolysis coordinates the structural and functional determinants that trigger productive folding. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 5246MC ![]() 5244C ![]() 5245C ![]() 5247C ![]() 5248C ![]() 5249C ![]() 5250C ![]() 3izhC ![]() 3iziC ![]() 3izkC ![]() 3izlC ![]() 3izmC ![]() 3iznC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: D8 (2回x8回 2面回転対称)) |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 55119.461 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: hsp60, MMP1515 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Mm-cpn rls with ATP and AlFx / タイプ: COMPLEX / 詳細: Methanococcus maripaludis chaperonin, 16-mer |
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分子量 | 値: 0.9 MDa / 実験値: NO |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % |
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電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: JEOL 3200FSC |
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電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / カメラ長: 0 mm |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 資料ホルダタイプ: Gatan side entry / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k) |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M |
放射波長 | 相対比: 1 |
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解析
EMソフトウェア |
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対称性 | 点対称性: D8 (2回x8回 2面回転対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 6.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST
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