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- PDB-3itw: Crystal structure of TioX from Micromonospora sp. ML1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3itw
タイトルCrystal structure of TioX from Micromonospora sp. ML1
要素Protein tioX
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / bleomycin resistance fold / bisintercalator / solvent-exposed Trp residue / thiocoraline / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #120 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #110 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
VOC domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Micromonospora sp. ML1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / Se MAD/MIR / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Biswas, T. / Garneau-Tsodikova, S. / Tsodikov, O.V.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: A New Scaffold of an Old Protein Fold Ensures Binding to the Bisintercalator Thiocoraline.
著者: Biswas, T. / Zolova, O.E. / Lombo, F. / de la Calle, F. / Salas, J.A. / Tsodikov, O.V. / Garneau-Tsodikova, S.
履歴
登録2009年8月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein tioX
B: Protein tioX


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9412
ポリマ－30,9412
非ポリマー00
水1,820101
1
A: Protein tioX
B: Protein tioX

A: Protein tioX
B: Protein tioX


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,8834
ポリマ－61,8834
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555-x+1/2,y,-z+3/41
Buried area8080 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area22210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.321, 109.321, 143.333
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 Protein tioX


分子量: 15470.679 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Micromonospora sp. ML1 (バクテリア)
遺伝子: tioX / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q333U2
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.45 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Reservoir solution: 400 mM sodium potassium tartrate, 25 mM ammonium sulfate, 2% glycerol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折
IDCrystal-ID
11
21
放射光源
由来サイトビームラインID
シンクロトロンAPS 21-ID-D1
シンクロトロンAPS 23-ID-B2
検出器日付: 2007年8月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.15→40 Å / Num. obs: 47329

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: Se MAD/MIR / 解像度: 2.15→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 11.843 / SU ML: 0.153 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.194 / ESU R Free: 0.178 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26786 1205 5.1 %RANDOM
Rwork0.2323 ---
obs0.23403 22426 98.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 73.024 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1 Å20 Å20 Å2
2---0.1 Å20 Å2
3---0.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1957 0 0 101 2058
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0212004
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.171.9322723
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2355246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.86421.91594
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.96415314
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9311522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2302
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021534
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.180.2801
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2980.21316
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1350.2109
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2560.280
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2180.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5971.51259
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.94221974
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4063852
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2434.5749
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.206 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 86 -
Rwork0.287 1541 -
obs--95.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.03310.96190.01692.2253-0.01784.17180.09390.45140.46590.01350.1734-0.0151-0.03740.3116-0.2673-0.4302-0.0612-0.0787-0.1947-0.0689-0.230838.10960.20853.138
24.5328-0.71381.48224.8645-1.96925.160.0336-0.8681-0.5932-0.00950.25950.28010.4367-0.5357-0.2932-0.4598-0.0777-0.1923-0.02280.3184-0.411420.00441.59371.197
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 120
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 134

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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