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万見
- PDB-3ip4: The high resolution structure of GatCAB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ip4
タイトルThe high resolution structure of GatCAB
要素
  • Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
  • Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit C
  • Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
キーワードLIGASE / MULTI PROTEIN COMPLEX / ATP-binding / Nucleotide-binding / Protein biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


asparaginyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolysing) / glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase complex / 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの / glutaminyl-tRNAGln biosynthesis via transamidation / glutaminyl-tRNA synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / regulation of translational fidelity / translation / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Arc Repressor Mutant, subunit A - #410 / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit / Glu-tRNAGln amidotransferase superfamily, subunit C / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit, N-terminal domain / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, C-terminal, domain 1 / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, B subunit / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase A subunit / Aspartyl/Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B/E, catalytic / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B, conserved site ...Arc Repressor Mutant, subunit A - #410 / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit / Glu-tRNAGln amidotransferase superfamily, subunit C / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit / Glu-tRNAGln amidotransferase C subunit, N-terminal domain / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, C-terminal, domain 1 / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, B subunit / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase A subunit / Aspartyl/Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B/E, catalytic / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase, subunit B, conserved site / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, subunit B /E / GatB/GatE catalytic domain / Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit B signature. / Asn/Gln amidotransferase / GatB domain / GatB domain / Aspartyl/glutamyl-tRNA amidotransferase subunit B-like / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase, C-terminal, domain 2 / Amidase / Amidase, conserved site / Amidases signature. / Amidase signature (AS) enzymes / Amidase signature (AS) domain / Amidase signature domain / Amidase signature (AS) superfamily / Amidase / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Histone, subunit A / Arc Repressor Mutant, subunit A / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B / Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit C
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Nakamura, A. / Yao, M. / Tanaka, I.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2010
タイトル: Two distinct regions in Staphylococcus aureus GatCAB guarantee accurate tRNA recognition
著者: Nakamura, A. / Sheppard, K. / Yamane, J. / Yao, M. / Soll, D. / Tanaka, I.
履歴
登録2009年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22013年10月16日Group: Derived calculations
改定 1.32014年2月5日Group: Database references
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A
B: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B
C: Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,9574
ポリマ－118,9333
非ポリマー241
水14,430801
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11110 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area41470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.122, 92.726, 180.356
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glutamyl-tRNA(Gln) amidotransferase subunit A / Glu/Asp-tRNA amidotransferase subunit A / Glu-ADT subunit A


分子量: 52858.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
株: Mu50 / 遺伝子: gatA / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P63488, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの
#2: タンパク質 Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit B / Glu/Asp-tRNA amidotransferase subunit B / Asp/Glu-ADT subunit B


分子量: 54794.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
株: Mu50 / 遺伝子: gatB / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P64201, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの
#3: タンパク質 Aspartyl/glutamyl-tRNA(Asn/Gln) amidotransferase subunit C / Glu/Asp-tRNA amidotransferase subunit C / Asp/Glu-ADT subunit C


分子量: 11279.481 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
株: Mu50 / 遺伝子: gatC / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P68807, 合成酵素; C-N結合を形成; C-N結合を形成するものうちグルタミンがアミド-N-供与体となるもの
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 801 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 25% PEG 600, 5mM magnesium chloride, 50mM HEPES-NaOH, 3% MPD, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月12日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 94418 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 25.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 23.2
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.457 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 9320 / Rsym value: 0.457 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2G5H

2g5h


解像度: 1.9→20 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 4737 -RANDOM
Rwork0.1945 ---
obs-94253 99.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 49.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.3 Å20 Å20 Å2
2---2.7 Å20 Å2
3---7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8268 0 1 801 9070
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0056
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.29
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.97 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2774 438 -
Rwork0.2605 --
obs-8592 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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