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- PDB-3ikq: Crystal structure of alpha 1-2 mannobiose bound trimeric human lu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ikq
タイトルCrystal structure of alpha 1-2 mannobiose bound trimeric human lung surfactant protein D
要素Pulmonary surfactant-associated protein D
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Trimeric recombinant fragment / neck+CRD / Collagen / Disulfide bond / Extracellular matrix / Gaseous exchange / Glycoprotein / Hydroxylation / Lectin / Secreted / Surface film
機能・相同性
機能・相同性情報


Toll Like Receptor TLR1:TLR2 Cascade / Defective CSF2RB causes SMDP5 / Defective CSF2RA causes SMDP4 / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / clathrin-coated endocytic vesicle / respiratory gaseous exchange by respiratory system / Regulation of TLR by endogenous ligand / Surfactant metabolism / collagen trimer / surfactant homeostasis ...Toll Like Receptor TLR1:TLR2 Cascade / Defective CSF2RB causes SMDP5 / Defective CSF2RA causes SMDP4 / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / clathrin-coated endocytic vesicle / respiratory gaseous exchange by respiratory system / Regulation of TLR by endogenous ligand / Surfactant metabolism / collagen trimer / surfactant homeostasis / Signal regulatory protein family interactions / negative regulation of interleukin-2 production / lung alveolus development / macrophage chemotaxis / endocytic vesicle / negative regulation of T cell proliferation / multivesicular body / regulation of cytokine production / receptor-mediated endocytosis / reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of phagocytosis / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / carbohydrate binding / lysosome / defense response to bacterium / innate immune response / endoplasmic reticulum membrane / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Lung surfactant protein D coiled-coil trimerisation / Lung surfactant protein D coiled-coil trimerisation / Collectin, C-type lectin-like domain / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A ...Lung surfactant protein D coiled-coil trimerisation / Lung surfactant protein D coiled-coil trimerisation / Collectin, C-type lectin-like domain / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / Pulmonary surfactant-associated protein D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / isomorphous to native crystals / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Shrive, A.K. / Greenhough, T.J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structural characterisation of ligand-binding determinants in human lung surfactant protein D: influence of Asp325
著者: Shrive, A.K. / Martin, C. / Burns, I. / Paterson, J.M. / Martin, J.D. / Townsend, J.P. / Waters, P. / Clark, H.W. / Kishore, U. / Reid, K.B.M. / Greenhough, T.J.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: High-resolution structural insights into ligand binding and immune cell recognition by human lung surfactant protein D
著者: Shrive, A.K. / Tharia, H.A. / Strong, P. / Kishore, U. / Burns, I. / Rizkallah, P.J. / Reid, K.B.M. / Greenhough, T.J.
履歴
登録2009年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年2月19日Group: Database references
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pulmonary surfactant-associated protein D
B: Pulmonary surfactant-associated protein D
C: Pulmonary surfactant-associated protein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,44616
ポリマ－56,5053
非ポリマー94113
水3,279182
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5320 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area19820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.910, 108.780, 56.080
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.190, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Pulmonary surfactant-associated protein D / SP-D / PSP-D / Lung surfactant protein D


分子量: 18834.957 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 199-375 / 変異: P180S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: trimeric fragment comprising alpha helical neck and carbohydrate recognition domains
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFTPD, PSPD, SFTP4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P35247
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE CRYSTAL WAS SOAKED WITH ALPHA 1-2 MANNOBIOSE BUT ONLY ONE MANNOSE FROM THE MANNOBIOSE WAS SEEN ...THE CRYSTAL WAS SOAKED WITH ALPHA 1-2 MANNOBIOSE BUT ONLY ONE MANNOSE FROM THE MANNOBIOSE WAS SEEN IN THE ELECTRON DENSITY IN EACH SUBUNIT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 4000, tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID13 / 波長: 0.954 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.954 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→30.45 Å / Num. all: 31524 / Num. obs: 31524 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.25→2.37 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.222 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 4483 / Rsym value: 0.222 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMVersion 6.2.3データ削減
SCALACCP4_3.1.4データスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: isomorphous to native crystals
開始モデル: 1pw9

1pw9


解像度: 2.25→30.45 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 1586 5 %random
Rwork0.202 ---
obs-31496 98.9 %-
溶媒の処理Bsol: 21.328 Å2
原子変位パラメータBiso max: 80.85 Å2 / Biso mean: 26.46 Å2 / Biso min: 5.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.902 Å20 Å21.701 Å2
2---1.997 Å20 Å2
3---5.899 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.26 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→30.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3336 0 46 182 3564
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.321.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.2392
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.1252
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.4082.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.25-2.330.3111560.2489310797
2.33-2.420.30051530.2319302097
2.42-2.530.27421490.2244311497
2.53-2.670.28731570.2293315699
2.67-2.830.27621440.2213313699.5
2.83-3.050.25081660.20443191100
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2carbohydrate.param
X-RAY DIFFRACTION3ion.param
X-RAY DIFFRACTION4water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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