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万見
- PDB-3iif: Crystal structure of the macro domain of human histone macroH2A1.... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iif
タイトルCrystal structure of the macro domain of human histone macroH2A1.1 in complex with ADP-ribose (form B)
要素Core histone macro-H2A.1, Isoform 1
キーワードGENE REGULATION / Histone / Chromatin / macro domain / Chromatin regulator / Chromosomal protein / DNA-binding / Isopeptide bond / Methylation / Nucleosome core / Nucleus / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell cycle G2/M phase transition / negative regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / regulation of NAD metabolic process / positive regulation of response to oxidative stress / positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / regulation of response to oxidative stress / ADP-D-ribose binding / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / sex chromatin ...negative regulation of cell cycle G2/M phase transition / negative regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / regulation of NAD metabolic process / positive regulation of response to oxidative stress / positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / regulation of response to oxidative stress / ADP-D-ribose binding / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / sex chromatin / sex-chromosome dosage compensation / positive regulation of endodermal cell differentiation / establishment of protein localization to chromatin / double-stranded methylated DNA binding / Barr body / rDNA binding / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / regulation of oxidative phosphorylation / positive regulation of keratinocyte differentiation / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / negative regulation of response to oxidative stress / nucleosomal DNA binding / nuclear chromosome / negative regulation of gene expression, epigenetic / site of DNA damage / regulation of lipid metabolic process / pericentric heterochromatin / condensed chromosome / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / epigenetic regulation of gene expression / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / promoter-specific chromatin binding / chromatin DNA binding / heterochromatin formation / nucleosome assembly / structural constituent of chromatin / nucleosome / chromosome, telomeric region / transcription cis-regulatory region binding / protein heterodimerization activity / DNA repair / protein kinase binding / nucleolus / chromatin / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Core histone macro-H2A / Core histone macro-H2A, macro domain / Leucine Aminopeptidase, subunit E, domain 1 / Leucine Aminopeptidase, subunit E; domain 1 / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 ...Core histone macro-H2A / Core histone macro-H2A, macro domain / Leucine Aminopeptidase, subunit E, domain 1 / Leucine Aminopeptidase, subunit E; domain 1 / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE / Core histone macro-H2A.1 / Isoform 1 of Core histone macro-H2A.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Hothorn, M. / Bortfeld, M. / Ladurner, A.G. / Scheffzek, K.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: A macrodomain-containing histone rearranges chromatin upon sensing PARP1 activation.
著者: Timinszky, G. / Till, S. / Hassa, P.O. / Hothorn, M. / Kustatscher, G. / Nijmeijer, B. / Colombelli, J. / Altmeyer, M. / Stelzer, E.H. / Scheffzek, K. / Hottiger, M.O. / Ladurner, A.G.
履歴
登録2009年7月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Core histone macro-H2A.1, Isoform 1
B: Core histone macro-H2A.1, Isoform 1
C: Core histone macro-H2A.1, Isoform 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5016
ポリマ－66,8233
非ポリマー1,6783
水3,009167
1
A: Core histone macro-H2A.1, Isoform 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8342
ポリマ－22,2741
非ポリマー5591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Core histone macro-H2A.1, Isoform 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8342
ポリマ－22,2741
非ポリマー5591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Core histone macro-H2A.1, Isoform 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8342
ポリマ－22,2741
非ポリマー5591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)129.610, 129.610, 128.290
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 Core histone macro-H2A.1, Isoform 1 / Histone macroH2A1 / mH2A1 / H2A.y / H2A/y / Medulloblastoma antigen MU-MB-50.205


分子量: 22274.334 Da / 分子数: 3 / 断片: Macro domain: UNP residues 162-369 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2AFY, MACROH2A1, macroH2A1.1 / プラスミド: pETM11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: O75367-2, UniProt: O75367*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-APR / ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 559.316 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.37 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.8 M (NH4)2SO4, 0.2 M Sodium acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→64.82 Å / Num. all: 46730 / Num. obs: 46730 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): -3 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 37 Å2 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / 冗長度: 4.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 3651 / Rsym value: 0.482 / % possible all: 96.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3IID

3iid


解像度: 2.1→64.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 8.087 / SU ML: 0.111 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.157 / ESU R Free: 0.138 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20459 2337 5 %RANDOM
Rwork0.18005 ---
obs0.1813 44389 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.855 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20.03 Å20 Å2
2--0.06 Å20 Å2
3----0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→64.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4101 0 108 167 4376
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0224364
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022878
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6621.9995944
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.02137145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.0185570
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.76825.796157
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.55815749
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.638156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2706
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024764
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02812
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.2832
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1850.22723
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1760.22097
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.22150
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1570.2174
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1330.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2040.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1920.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.841.53562
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1621.51133
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.06824420
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.95231895
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8834.51511
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 171 -
Rwork0.258 3235 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
119.7084-1.03814.128617.11489.553831.10410.0899-0.8234-0.04621.0390.4246-0.31030.398-0.4043-0.5144-0.2091-0.00520.0749-0.09590.0557-0.176359.3377-14.825417.2963
23.7537-0.6021-1.76781.54550.05663.9556-0.0041-0.0651-0.01710.1605-0.08260.02830.0610.12120.0867-0.1603-0.03460.0401-0.2025-0.0179-0.201142.2392-9.665625.5924
34.1135-0.1878-0.95953.2170.12774.1306-0.06350.3568-0.16-0.0067-0.1308-0.07330.25980.15740.1943-0.2168-0.02250.0455-0.1324-0.046-0.231445.1903-13.736816.4519
424.4001-10.9513-1.47726.3696-1.42184.1898-0.36550.15030.97970.1362-0.1421-0.7302-0.02720.53540.5076-0.1398-0.0153-0.005-0.07570.1044-0.073669.5923-2.1578-3.6359
53.647-1.41310.95423.4856-1.45134.0322-0.0109-0.0626-0.03830.1082-0.055-0.32980.1330.11380.0659-0.22660.0171-0.0151-0.14630.0325-0.141870.0929-13.6498.7659
64.645-3.34356.196617.59241.138231.5819-0.13190.82330.0736-1.3199-0.27910.0457-1.0127-0.74280.4110.12380.18090.16810.19330.05060.082476.7551-13.6625-11.2738
74.8639-2.84732.03285.7358-0.3572.2471-0.05220.23160.5501-0.02190.0444-0.2672-0.22250.2370.0078-0.1531-0.05060.058-0.10440.0017-0.073824.0846.482417.8572
86.1721-0.71422.03036.32042.21819.2281-0.506-0.32731.4665-0.13970.095-0.3091-1.3169-0.01610.4110.10320.01460.0123-0.0966-0.04540.448417.082722.473119.6518
96.5009-0.03360.76893.21240.20712.0195-0.0130.63680.3592-0.29070.0305-0.0602-0.16450.2109-0.0176-0.111-0.01490.0553-0.08560.0251-0.092219.51896.751711.8524
1012.1576-4.2194-1.09723.45551.435321.34830.1440.4245-2.7237-0.40870.01270.98531.96690.2449-0.15670.092-0.0661-0.1021-0.0303-0.01540.474820.1701-8.938121.0186
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A181 - 188
2X-RAY DIFFRACTION2A189 - 292
3X-RAY DIFFRACTION3A293 - 363
4X-RAY DIFFRACTION4B183 - 202
5X-RAY DIFFRACTION5B203 - 352
6X-RAY DIFFRACTION6B353 - 364
7X-RAY DIFFRACTION7C181 - 231
8X-RAY DIFFRACTION8C232 - 255
9X-RAY DIFFRACTION9C256 - 353
10X-RAY DIFFRACTION10C354 - 362

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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