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- PDB-3ihb: Crystal Structure Analysis of Mglu in its tris and glutamate form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ihb
タイトルCrystal Structure Analysis of Mglu in its tris and glutamate form
要素Salt-tolerant glutaminase
キーワードHYDROLASE / Salt-tolerant glutaminase
機能・相同性
機能・相同性情報


L-glutamine catabolic process / glutamate biosynthetic process / glutaminase / glutaminase activity
類似検索 - 分子機能
STAS domain / Glutaminase / Glutaminase / Transcription Regulator spoIIAA / STAS domain profile. / STAS domain / STAS domain superfamily / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like ...STAS domain / Glutaminase / Glutaminase / Transcription Regulator spoIIAA / STAS domain profile. / STAS domain / STAS domain superfamily / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / Glutaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Micrococcus luteus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Yoshimune, K. / Shirakihara, Y.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of salt-tolerant glutaminase from Micrococcus luteus K-3 in the presence and absence of its product l-glutamate and its activator Tris
著者: Yoshimune, K. / Shirakihara, Y. / Wakayama, M. / Yumoto, I.
履歴
登録2009年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Salt-tolerant glutaminase
B: Salt-tolerant glutaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,1466
ポリマ－96,6072
非ポリマー5394
水9,206511
1
A: Salt-tolerant glutaminase
ヘテロ分子

A: Salt-tolerant glutaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,1466
ポリマ－96,6072
非ポリマー5394
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area9440 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area32970 Å2
手法PISA
2
B: Salt-tolerant glutaminase
ヘテロ分子

B: Salt-tolerant glutaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,1466
ポリマ－96,6072
非ポリマー5394
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area9440 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area32730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.359, 141.202, 76.115
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.370, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Salt-tolerant glutaminase


分子量: 48303.516 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Micrococcus luteus (バクテリア) / 株: K-3 / 遺伝子: Glutaminase / プラスミド: pKK223-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: Q4U1A6, glutaminase
#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 511 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 15% PEG 4000, 100mM Sodium Acetate, 50mM HEPES, 300mM Tris, 200mM Glutamate, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→57.073 Å / Num. obs: 46819 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.131 / Rsym value: 0.131 / Net I/σ(I): 4.3
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.412 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.412 / % possible all: 98.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.21データスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.2精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3IH8

3ih8


解像度: 2.4→19.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.67 / Data cutoff high absF: 2131955 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 2305 4.9 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs-46741 99.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 70.711 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 116.63 Å2 / Biso mean: 40.938 Å2 / Biso min: 7.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.27 Å20 Å2-2.4 Å2
2---4.11 Å20 Å2
3---14.38 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.38 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6677 0 34 511 7222
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 390 5.1 %
Rwork0.31 7311 -
all-7701 -
obs--98.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3gluTMN_xplor_par.txtgluTMN_xplor_top.txt

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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