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- PDB-3ifq: Interction of plakoglobin and beta-catenin with desmosomal cadherins -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ifq
タイトルInterction of plakoglobin and beta-catenin with desmosomal cadherins
要素
  • E-cadherin
  • plakoglobin
キーワードCELL ADHESION / armadillo repeat / Acetylation / Cardiomyopathy / Cell junction / Cytoplasm / Cytoskeleton / Disease mutation / Membrane / Palmoplantar keratoderma / Phosphoprotein / Polymorphism / Calcium / Cell membrane / Cleavage on pair of basic residues / Disulfide bond / Glycoprotein / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


gamma-catenin-TCF7L2 complex / endothelial cell-cell adhesion / uterine epithelium development / bundle of His cell-Purkinje myocyte adhesion involved in cell communication / cell adhesive protein binding involved in bundle of His cell-Purkinje myocyte communication / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Keratinization / cytoskeletal protein-membrane anchor activity / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / desmosome assembly ...gamma-catenin-TCF7L2 complex / endothelial cell-cell adhesion / uterine epithelium development / bundle of His cell-Purkinje myocyte adhesion involved in cell communication / cell adhesive protein binding involved in bundle of His cell-Purkinje myocyte communication / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Keratinization / cytoskeletal protein-membrane anchor activity / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / desmosome assembly / Regulation of CDH19 Expression and Function / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis / salivary gland cavitation / Adherens junctions interactions / Regulation of CDH11 function / RHO GTPases activate IQGAPs / Degradation of the extracellular matrix / Integrin cell surface interactions / positive regulation of cell-cell adhesion / zonula adherens / lateral loop / desmosome / regulation of protein localization to cell surface / cellular response to indole-3-methanol / detection of mechanical stimulus / alpha-catenin binding / Formation of the cornified envelope / trophectodermal cell differentiation / bicellular tight junction assembly / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / cornified envelope / flotillin complex / Schmidt-Lanterman incisure / intestinal epithelial cell development / cell-cell adhesion mediated by cadherin / catenin complex / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / epithelial cell morphogenesis / regulation of neuron migration / node of Ranvier / Adherens junctions interactions / negative regulation of protein processing / intermediate filament / positive regulation of cell-matrix adhesion / apical junction complex / RHOB GTPase cycle / skin development / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / microvillus / RHOQ GTPase cycle / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / regulation of heart rate by cardiac conduction / decidualization / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / cochlea development / intercalated disc / RHOA GTPase cycle / canonical Wnt signaling pathway / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / cytoskeletal protein binding / cell adhesion molecule binding / positive regulation of protein localization / axon terminus / embryo implantation / nuclear receptor binding / VEGFR2 mediated vascular permeability / cell periphery / protein localization to plasma membrane / adherens junction / cellular response to amino acid stimulus / sensory perception of sound / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell-cell adhesion / protein-DNA complex / beta-catenin binding / positive regulation of protein import into nucleus / cytoplasmic side of plasma membrane / specific granule lumen / Z disc / positive regulation of angiogenesis / negative regulation of epithelial cell proliferation / apical part of cell / cell-cell junction / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell migration / regulation of cell population proliferation / regulation of protein localization / regulation of gene expression / actin cytoskeleton organization / protein phosphatase binding / basolateral plasma membrane / molecular adaptor activity / in utero embryonic development / ficolin-1-rich granule lumen / cytoskeleton / transcription coactivator activity
類似検索 - 分子機能
TCF3-CBD (Catenin binding domain) / TCF3-CBD (Catenin binding domain) / Beta-catenin / Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin / Catenin binding domain superfamily ...TCF3-CBD (Catenin binding domain) / TCF3-CBD (Catenin binding domain) / Beta-catenin / Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin / Catenin binding domain superfamily / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Few Secondary Structures / Irregular / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cadherin-1 / Junction plakoglobin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Choi, H.-J. / Gross, J.C. / Pokutta, S. / Weis, W.I.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Interactions of plakoglobin and beta-catenin with desmosomal cadherins: basis of selective exclusion of alpha- and beta-catenin from desmosomes.
著者: Choi, H.J. / Gross, J.C. / Pokutta, S. / Weis, W.I.
履歴
登録2009年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: plakoglobin
B: plakoglobin
C: E-cadherin
D: E-cadherin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,5557
ポリマ－145,2674
非ポリマー2883
水00
1
A: plakoglobin
C: E-cadherin
ヘテロ分子

B: plakoglobin
D: E-cadherin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,5557
ポリマ－145,2674
非ポリマー2883
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area17270 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area51040 Å2
手法PISA
2
A: plakoglobin
C: E-cadherin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,8254
ポリマ－72,6332
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6550 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area27980 Å2
手法PISA
3
B: plakoglobin
D: E-cadherin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,7293
ポリマ－72,6332
非ポリマー961
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6490 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area27300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.043, 76.150, 122.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.15, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 plakoglobin / Desmoplakin-3 / Desmoplakin III / Catenin gamma


分子量: 60574.820 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 124-676 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JUP, CTNNG, DP3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P14923
#2: タンパク質 E-cadherin / Epithelial cadherin / Cadherin-1 / Uvomorulin / ARC-1 / E-Cad/CTF1 / E-Cad/CTF2 / E-Cad/CTF3


分子量: 12058.477 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 778-884 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cdh1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P09803
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.41 %
結晶化温度: 289.5 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 17% PEG 3350, 0.1M Ammonium sulfate, 0.1M Tris-Cl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289.5K

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月17日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 34257 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 83.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 13.89
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1I7W

1i7w


解像度: 2.8→44.786 Å / SU ML: 0.45 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2609 3424 10.01 %
Rwork0.1935 --
obs0.2005 34192 98.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 51.813 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 93.082 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--15.3564 Å20 Å23.8841 Å2
2--4.4335 Å20 Å2
3---10.9229 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→44.786 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9711 0 15 0 9726
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0039873
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.61913434
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4023658
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0421604
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031741
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.84010.39051310.30331204X-RAY DIFFRACTION93.95
2.8401-2.88240.37381570.28461251X-RAY DIFFRACTION99.22
2.8824-2.92750.30241330.27381302X-RAY DIFFRACTION99.65
2.9275-2.97550.30361180.261274X-RAY DIFFRACTION99.5
2.9755-3.02680.34721230.2681310X-RAY DIFFRACTION99.44
3.0268-3.08180.36831310.27121299X-RAY DIFFRACTION99.51
3.0818-3.14110.31571180.26011313X-RAY DIFFRACTION99.79
3.1411-3.20510.32161640.25281279X-RAY DIFFRACTION99.59
3.2051-3.27480.35161120.26311297X-RAY DIFFRACTION99.65
3.2748-3.3510.35871250.25371293X-RAY DIFFRACTION99.58
3.351-3.43470.33951490.24661294X-RAY DIFFRACTION99.65
3.4347-3.52760.30521520.22951269X-RAY DIFFRACTION99.51
3.5276-3.63130.30891610.21721309X-RAY DIFFRACTION99.53
3.6313-3.74850.28021350.18571243X-RAY DIFFRACTION99.42
3.7485-3.88240.23431450.1821299X-RAY DIFFRACTION99.45
3.8824-4.03770.2431450.17051285X-RAY DIFFRACTION99.1
4.0377-4.22140.23021640.16321292X-RAY DIFFRACTION99.12
4.2214-4.44370.20771420.15771266X-RAY DIFFRACTION98.74
4.4437-4.72190.21871620.14911293X-RAY DIFFRACTION99.59
4.7219-5.0860.25061530.16141273X-RAY DIFFRACTION99.17
5.086-5.59690.271450.17821284X-RAY DIFFRACTION99.17
5.5969-6.40480.28381710.20461279X-RAY DIFFRACTION99.38
6.4048-8.06170.20991440.15741307X-RAY DIFFRACTION98.71
8.0617-44.79140.18591440.14561253X-RAY DIFFRACTION92.27
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID手法L11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1refined0.74460.56470.94210.4878-0.73391.9340.0330.33220.03240.11210.15530.01180.1671-0.1918-0.00010.7303-0.0577-0.01950.68960.01330.5678-7.5279-30.559668.0396
20.4942-0.22041.18560.48150.77684.74450.0303-0.02350.0837-0.00750.05670.0444-0.18110.1544-00.643-0.0230.04260.46930.00010.6957
31.4985-0.44891.15112.2587-1.03411.23610.1756-0.611-0.2158-0.108-0.20270.0620.0539-0.232-0.68910.54280.04030.07390.96550.13890.4911
41.12350.3637-0.21950.5050.25821.38840.1307-0.9118-0.2748-0.2832-0.15430.04690.32190.13450.00020.68130.02210.09460.89010.3150.7794
50.7606-0.62471.22981.2244-1.84153.96710.0615-0.01670.0890.0164-0.06820.09040.00950.139500.6778-0.06890.02470.73210.04580.7805
61.99470.88340.3170.65110.37121.6539-0.0430.613-0.05250.1367-0.06170.10480.24840.4302-0.03540.62680.0857-0.01390.8184-0.04250.7836
70.25560.0419-0.27270.4207-0.10230.3406-0.3160.3350.439-0.0423-0.08340.1286-0.19060.8974-0.00030.7915-0.00470.14761.11920.05540.8771
80.50690.2945-0.52660.28490.79410.37440.0911-0.4558-0.0203-0.2408-0.1085-0.11840.3666-0.4301-0.00060.85790.0335-0.08930.6656-0.07690.8647
90.04280.05210.12280.0423-0.17670.08190.02881.2671-0.5055-1.07840.1993-0.9448-0.7465-0.22690.00111.2646-0.19080.01640.96590.13550.7913
100.18950.4078-0.14390.3148-0.10960.0321-0.0872-0.13940.8407-0.3022-0.2673-0.19890.3213-0.41620.00110.9584-0.07260.03641.23030.0350.8792
110.08280.02410.00270.0453-0.20.26070.07980.2416-0.35550.00590.02510.0133-0.24640.58960.00020.9095-0.04930.03660.96710.02710.9708
12-0.12580.07720.1419-0.0262-0.18680.09090.2396-0.9778-0.053-0.4297-0.07920.5340.05410.0627-0.00031.3496-0.1109-0.0551.63470.28321.2412
精密化 TLSグループSelection details: chain D and resid 699-721

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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