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- PDB-3i9v: Crystal structure of the hydrophilic domain of respiratory comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i9v
タイトルCrystal structure of the hydrophilic domain of respiratory complex I from Thermus thermophilus, oxidized, 2 mol/ASU
要素(NADH-quinone oxidoreductase subunit ...) x 8
キーワードOXIDOREDUCTASE / ELECTRON TRANSPORT / RESPIRATORY CHAIN / Cell membrane / Flavoprotein / FMN / Iron / Iron-sulfur / Membrane / Metal-binding / NAD / Quinone / Disulfide bond / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


: / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / molybdopterin cofactor binding / respiratory chain complex I / iron-sulfur cluster assembly / NADH dehydrogenase activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / electron transport coupled proton transport ...: / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / molybdopterin cofactor binding / respiratory chain complex I / iron-sulfur cluster assembly / NADH dehydrogenase activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / aerobic respiration / ferric iron binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / iron ion binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NADH-quinone oxidoreductase subunit E / Alpha-Beta Plaits - #3270 / NADH-quinone oxidoreductase, subunit 15 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1450 / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / Rossmann fold - #12280 / Ubiquitin-like (UB roll) - #600 / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit / NADH-quinone oxidoreductase, subunit15 / NADH-quinone oxidoreductase, subunit 15 superfamily ...NADH-quinone oxidoreductase subunit E / Alpha-Beta Plaits - #3270 / NADH-quinone oxidoreductase, subunit 15 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1450 / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / Rossmann fold - #12280 / Ubiquitin-like (UB roll) - #600 / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit / NADH-quinone oxidoreductase, subunit15 / NADH-quinone oxidoreductase, subunit 15 superfamily / NADH-quinone oxidoreductase chain 15 / Metal Transport, Frataxin; Chain A / Frataxin/CyaY superfamily / de novo design (two linked rop proteins) / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / 4Fe-4S binding domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Cro/C1-type helix-turn-helix domain / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit D/H / : / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 3. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 2. / NADH ubiquinone oxidoreductase, F subunit / NADH dehydrogenase, subunit C / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 30 Kd subunit signature. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Helix non-globular / Special / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Ubiquitin-like (UB roll) / Arc Repressor Mutant, subunit A / Thioredoxin-like superfamily / Alpha-Beta Plaits / Roll / Up-down Bundle / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / : / IRON/SULFUR CLUSTER / NADH-quinone oxidoreductase subunit 6 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 5 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 4 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 2 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 1 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3 ...FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / : / IRON/SULFUR CLUSTER / NADH-quinone oxidoreductase subunit 6 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 5 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 4 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 2 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 1 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 9 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 15
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Sazanov, L.A. / Berrisford, J.M.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structural basis for the mechanism of respiratory complex I
著者: Berrisford, J.M. / Sazanov, L.A.
#1: ジャーナル: Science / 年: 2006
タイトル: Structure of the hydrophilic domain of respiratory complex I from Thermus thermophilus
著者: Sazanov, L.A. / Hinchliffe, P.
履歴
登録2009年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
1: NADH-quinone oxidoreductase subunit 1
2: NADH-quinone oxidoreductase subunit 2
3: NADH-quinone oxidoreductase subunit 3
4: NADH-quinone oxidoreductase subunit 4
5: NADH-quinone oxidoreductase subunit 5
6: NADH-quinone oxidoreductase subunit 6
9: NADH-quinone oxidoreductase subunit 9
7: NADH-quinone oxidoreductase subunit 15
A: NADH-quinone oxidoreductase subunit 1
B: NADH-quinone oxidoreductase subunit 2
C: NADH-quinone oxidoreductase subunit 3
D: NADH-quinone oxidoreductase subunit 4
E: NADH-quinone oxidoreductase subunit 5
F: NADH-quinone oxidoreductase subunit 6
G: NADH-quinone oxidoreductase subunit 9
H: NADH-quinone oxidoreductase subunit 15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)569,60150
ポリマ－562,32316
非ポリマー7,27834
水00
1
1: NADH-quinone oxidoreductase subunit 1
2: NADH-quinone oxidoreductase subunit 2
3: NADH-quinone oxidoreductase subunit 3
4: NADH-quinone oxidoreductase subunit 4
5: NADH-quinone oxidoreductase subunit 5
6: NADH-quinone oxidoreductase subunit 6
9: NADH-quinone oxidoreductase subunit 9
7: NADH-quinone oxidoreductase subunit 15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)284,85526
ポリマ－281,1618
非ポリマー3,69418
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area38680 Å2
ΔGint-381 kcal/mol
Surface area81990 Å2
手法PISA
2
A: NADH-quinone oxidoreductase subunit 1
B: NADH-quinone oxidoreductase subunit 2
C: NADH-quinone oxidoreductase subunit 3
D: NADH-quinone oxidoreductase subunit 4
E: NADH-quinone oxidoreductase subunit 5
F: NADH-quinone oxidoreductase subunit 6
G: NADH-quinone oxidoreductase subunit 9
H: NADH-quinone oxidoreductase subunit 15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)284,74624
ポリマ－281,1618
非ポリマー3,58416
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area38290 Å2
ΔGint-369 kcal/mol
Surface area82190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.963, 150.514, 216.726
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.190, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
113
21C
121
22A
134
23D
145
24E
152
25B
169
26G
176
27F
187
28H

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111METMETPROPROchain 3 and (resseq 1:55 or resseq 73:143 or resseq 150:777 )3C1 - 551 - 55
121ILEILETYRTYRchain 3 and (resseq 1:55 or resseq 73:143 or resseq 150:777 )3C73 - 14373 - 143
131GLUGLUVALVALchain 3 and (resseq 1:55 or resseq 73:143 or resseq 150:777 )3C150 - 777150 - 777
211METMETPROPROchain C and (resseq 1:55 or resseq 73:143 or resseq 150:777 )CK1 - 551 - 55
221ILEILETYRTYRchain C and (resseq 1:55 or resseq 73:143 or resseq 150:777 )CK73 - 14373 - 143
231GLUGLUVALVALchain C and (resseq 1:55 or resseq 73:143 or resseq 150:777 )CK150 - 777150 - 777
112THRTHRARGARGchain 1 and (resseq 2:438 )1A2 - 4382 - 438
212THRTHRARGARGchain A and (resseq 2:438 )AI2 - 4382 - 438
113METMETGLYGLYchain 4 and (resseq 26:31 or resseq 39:409 )4D26 - 3126 - 31
123GLYGLYARGARGchain 4 and (resseq 26:31 or resseq 39:409 )4D39 - 40939 - 409
213METMETGLYGLYchain D and (resseq 26:31 or resseq 39:409 )DL26 - 3126 - 31
223GLYGLYARGARGchain D and (resseq 26:31 or resseq 39:409 )DL39 - 40939 - 409
114METMETTRPTRPchain 5 and (resseq 1:196 )5E1 - 1961 - 196
214METMETTRPTRPchain E and (resseq 1:196 )EM1 - 1961 - 196
115PHEPHEGLUGLUchain 2 and (resseq 3:180 )2B3 - 1803 - 180
215PHEPHEGLUGLUchain B and (resseq 3:180 )BJ3 - 1803 - 180
116TYRTYRGLYGLYchain 9 and (resseq 26:179 )9G26 - 17926 - 179
216TYRTYRGLYGLYchain G and (resseq 26:179 )GO26 - 17926 - 179
117GLUGLUARGARGchain 6 and (resseq 15:57 or resseq 74:175 )6F15 - 5715 - 57
127GLNGLNALAALAchain 6 and (resseq 15:57 or resseq 74:175 )6F74 - 17574 - 175
217GLUGLUARGARGchain F and (resseq 15:57 or resseq 74:175 )FN15 - 5715 - 57
227GLNGLNALAALAchain F and (resseq 15:57 or resseq 74:175 )FN74 - 17574 - 175
118ALAALAALAALAchain 7 and (resseq 3:129 )7H3 - 1293 - 129
218ALAALAALAALAchain H and (resseq 3:129 )HP3 - 1293 - 129

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8

-
要素

-
NADH-quinone oxidoreductase subunit ... , 8種, 16分子 1A2B3C4D5E6F9G7H

#1: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 1 / NADH dehydrogenase I chain 1 / NDH-1 subunit 1


分子量: 48693.715 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56222, NADH dehydrogenase (quinone)
#2: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 2 / NADH dehydrogenase I chain 2 / NDH-1 subunit 2


分子量: 20309.162 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56221, NADH dehydrogenase (quinone)
#3: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 3 / NADH dehydrogenase I chain 3 / NDH-1 subunit 3


分子量: 86656.203 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56223, NADH dehydrogenase (quinone)
#4: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 4 / NADH dehydrogenase I chain 4 / NDH-1 subunit 4


分子量: 46428.027 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56220, NADH dehydrogenase (quinone)
#5: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 5 / NADH dehydrogenase I chain 5 / NDH-1 subunit 5


分子量: 23893.254 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56219, NADH dehydrogenase (quinone)
#6: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 6 / NADH dehydrogenase I subunit 6 / NDH-1 subunit 6


分子量: 20262.564 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56218, NADH dehydrogenase (quinone)
#7: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 9 / NADH dehydrogenase I subunit 9 / NDH-1 subunit 9


分子量: 20106.309 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56224, NADH dehydrogenase (quinone)
#8: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit 15 / NADH dehydrogenase I chain 15 / NDH-1 subunit 15


分子量: 14812.074 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q5SKZ7, NADH dehydrogenase (quinone)

-
非ポリマー , 5種, 34分子

#9: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#10: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#11: 化合物
ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#12: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#13: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.05 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 0.4 M NaCl, 0.1 M MnCl2, 6% PEG4000, 2.5% PEG400, 20 mM NAD+, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97607 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月15日
放射モノクロメーター: Si(311) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97607 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→30 Å / Num. all: 102553 / Num. obs: 102553 / % possible obs: 82 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 62.24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.138 / Rsym value: 0.138 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 3.1→3.27 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.538 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique all: 15411 / Rsym value: 0.538 / % possible all: 84.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2FUG

2fug


解像度: 3.1→29.935 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.773 / SU ML: 0.57 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 位相誤差: 30.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 1838 1.79 %Random
Rwork0.235 ---
all0.236 102544 --
obs0.236 102544 81 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.297 Å2 / ksol: 0.318 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 152.74 Å2 / Biso mean: 64.94 Å2 / Biso min: 18.47 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.665 Å20 Å210.97 Å2
2---16.088 Å20 Å2
3---13.189 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→29.935 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数37316 0 204 0 37520
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00938592
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.39352608
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0845654
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0076798
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.87214336
X-RAY DIFFRACTIONf_b_iso_bonded_d5.32
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
1135881X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.034
12C5881X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.034
2113417X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.037
22A3417X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.037
3143011X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.031
32D3011X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.031
4151608X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.03
42E1608X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.03
5121407X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.035
52B1407X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.035
6191194X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.037
62G1194X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.037
7161114X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.034
72F1114X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.034
8171031X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.032
82H1031X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.032
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
3.1-3.2630.3572540.33914773150271477384
3.263-3.4670.352700.31414750150201475083
3.467-3.7350.3273010.27814665149661466583
3.735-4.110.2982670.23514569148361456982
4.11-4.7020.2442660.19714458147241445881
4.702-5.9170.2482310.19114126143571412679
5.917-29.9360.2322490.19713365136141336574

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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