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- PDB-3i9s: Structure from the mobile metagenome of V.cholerae. Integron cass... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i9s
タイトルStructure from the mobile metagenome of V.cholerae. Integron cassette protein VCH_CASS6
要素Integron cassette protein
キーワードTRANSFERASE / Integron cassette protein / Vibrio cholerae / Oyster pond / Woods hole / Acetyltransferase / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
機能・相同性情報
生物種Vibrio cholerae (コレラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Deshpande, C.N. / Sureshan, V. / Harrop, S.J. / Boucher, Y. / Xu, X. / Cui, H. / Edwards, A. / Savchenko, A. / Joachimiak, A. / Chang, C. ...Deshpande, C.N. / Sureshan, V. / Harrop, S.J. / Boucher, Y. / Xu, X. / Cui, H. / Edwards, A. / Savchenko, A. / Joachimiak, A. / Chang, C. / Stokes, H.W. / Curmi, P.M.G. / Mabbutt, B.C. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure from the mobile metagenome of V.cholerae. Integron cassette protein VCH_CASS6
著者: Deshpande, C.N. / Sureshan, V. / Harrop, S.J. / Boucher, Y. / G Curmi, P.M. / Stokes, H.W. / Edwards, A. / Savchenko, A. / Mabbutt, B.C.
履歴
登録2009年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integron cassette protein
B: Integron cassette protein
C: Integron cassette protein
D: Integron cassette protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,64616
ポリマ－83,7364
非ポリマー91012
水5,819323
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19420 Å2
ΔGint-241 kcal/mol
Surface area29410 Å2
手法PISA
2
A: Integron cassette protein
B: Integron cassette protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2277
ポリマ－41,8682
非ポリマー3595
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7910 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area16470 Å2
手法PISA
3
C: Integron cassette protein
D: Integron cassette protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4199
ポリマ－41,8682
非ポリマー5517
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8410 Å2
ΔGint-127 kcal/mol
Surface area16050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.239, 75.239, 310.424
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-165-

SO4

21B-213-

HOH

31C-219-

HOH

41C-312-

HOH

詳細Possible dimer/tetramer.

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要素

#1: タンパク質
Integron cassette protein


分子量: 20933.939 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio cholerae (コレラ菌) / 株: OPVCH_OP3G / 遺伝子: A59_A0465 / プラスミド: p15TV-L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 323 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.11 %
結晶化温度: 294 K / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-tris, 1.5M NH4SO4, In situ proteolysis using 1/1000chymotrypsin. Cryo: paratone-N oil, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97929
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月24日
放射モノクロメーター: YES / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97929 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→52.44 Å / Num. all: 46726 / Num. obs: 46726 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 37.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.157 / Rsym value: 0.183 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.925 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 6671 / Rsym value: 1.033 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIX(phenix.autosol)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.4_77)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→47.31 Å / SU ML: 0.34 / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(F): 1.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.233 2152 4.62 %
Rwork0.183 --
obs0.185 46624 100 %
all-46624 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 51.9 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→47.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5084 0 44 323 5451
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085229
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9917026
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3251868
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072761
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004882
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.25120.29131480.24212878X-RAY DIFFRACTION100
2.2512-2.30750.26931420.23132913X-RAY DIFFRACTION100
2.3075-2.36990.24351410.19712928X-RAY DIFFRACTION100
2.3699-2.43960.23151380.18442885X-RAY DIFFRACTION100
2.4396-2.51840.25181410.18232915X-RAY DIFFRACTION100
2.5184-2.60840.26141420.1842931X-RAY DIFFRACTION100
2.6084-2.71280.24571400.18742914X-RAY DIFFRACTION100
2.7128-2.83620.24031400.18582923X-RAY DIFFRACTION100
2.8362-2.98570.26111410.18772941X-RAY DIFFRACTION100
2.9857-3.17280.25771420.19492949X-RAY DIFFRACTION100
3.1728-3.41770.21681440.17282988X-RAY DIFFRACTION100
3.4177-3.76150.20471430.1582983X-RAY DIFFRACTION100
3.7615-4.30550.191450.13682994X-RAY DIFFRACTION100
4.3055-5.42320.19141480.14093077X-RAY DIFFRACTION100
5.4232-47.32520.23431570.20133253X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 42.9463 Å / Origin y: 0.1824 Å / Origin z: 134.6903 Å
111213212223313233
T0.2652 Å20.0042 Å2-0.1691 Å2-0.0357 Å20.0299 Å2--0.2747 Å2
L1.9896 °20.6608 °20.529 °2-0.9009 °2-0.1003 °2--1.3292 °2
S-0.282 Å °0.028 Å °0.5075 Å °-0.0826 Å °-0.0045 Å °0.2082 Å °-0.4021 Å °-0.048 Å °0.2873 Å °
精密化 TLSグループSelection details: CHAIN D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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